Последовательность аминокислот в белковой молекуле

Важная и проверенная информация на тему: "последовательность аминокислот в белковой молекуле" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп


Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная
Читайте так же:  Креатин для набора массы


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Тест по биологии «Биосинтез белка»

Очень важное свойство генетического кода — специфичность, т.е. один триплет всегда кодирует только одну аминокислоту. Генетический код универсален для всех живых организмов от бактерии до человека.

Так как в молекуле ДНК содержатся сотни генов, то в её состав обязательно входят триплеты, являющиеся знаки препинания (УГА, УАГ, УАА) и обозначающие начало или конец того или иного гена. Ни одна т-РНК к такому триплету присоединиться не может, так как антикодонов к ним у т-РНК не бывает. В этот момент синтез белка заканчивается.

Рибосома доходит до одного из так называемых знака препинания или стоп-кодонов (УАА, УАГ или УГА). Эти кодоны не кодируют аминокислоты, они только лишь показывают, что синтез белка должен быть завершён. Белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, выходит в цитоплазму и формирует присущую этому белку структуру.

Покинув ядро, и-РНК направляется в цитоплазму, к рибосоме. Рибосома обеспечивает правильное взаимодействие и-РНК с молекулами т-РНК и выстраивание полипептидной цепи в точном соответствии с инструкцией, записанной на и-РНК. Как правило, синтез молекулы одного белка происходит многократно, причём соединение молекулы и-РНК со следующей рибосомой происходит, как только предыдущая продвинется и освободит достаточно места. Такие бусы из рибосом, нанизанных на и-РНК, называют полисомами.

Считывание информации с молекулы ДНК происходит подобно процессу репликации (копирование), но с помощью других ферментов. При этом раскрывается не вся ДНК, а только нужный участок. Сборка молекулы ведётся на одной цепочке, и на этот раз приглашаются РНК-нуклеотиды. Из них строится молекула информационной РНК (и-РНК). Таким образом, информация о последовательности аминокислот в белке переводится с языка ДНК на язык РНК носит название транскрипции.

Молекула т-РНК представляет собой цепочку нуклеотидов, сложенную в форме листка клевера. «Черешок» т-РНК предназначен для захвата определённой аминокислоты. На среднем «листке» т-РНК находится антикодон — три нуклеотида, комплементарные тому триплету и-РНК, который обозначает данную аминокислоту. При этом каждой аминокислоте соответствует особый т-РНК. Процесс, когда т-РНК приносят аминокислоты на рибосомы носит название трансляция. Это последний этап в синтезе белка происходящий в цитоплазме клетки.

Свойства белков определяется прежде всего их первичной структурой, т.е. последовательностью аминокислот в молекуле белка. Наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекулах двуцепочечной ДНК.

На втором этапе синтеза белка (трансляция), транспортная РНК способна «опознать» своим антикодоном триплет, на котором находится рибосома. И если антикодон комплементарен этому триплету и-РНК, аминокислота отсоединяется от «черешка листа» и присоединяется пептидной связью к растущей белковой цепочке. В этот момент рибосома сдвигается по и-РНК на следующий триплет, а очередная т-РНК «подносит» необходимую аминокислоту синтезируемого белка.

Все рибосомы, синтезирующие один и тот же белок, закодированный в данной и-РНК, называется полисомой.

Методы определения С-концевой аминокислоты

Для определения природы С-концевой аминокислоты часто используют ферментативные методы. Обработка полипептида карбоксипептидазой, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная СООН-группа, приводит к освобождению С-концевой аминокислоты, природа которой может быть идентифицирована методом хроматографии.

Предложен также химический метод Акабори (S. Akabori), который основан на гидразинолизе полипептида:

Гидразин, вызывая распад чувствительных к нему пептидных связей полипептида, реагирует со всеми аминокислотами, за исключением С-концевой аминокислоты, поскольку ее карбоксильная группа не участвует в образовании пептидной связи. При этом образуется смесь аминоацил-гидразинов и свободной С-концевой аминокислоты. Последнюю после обработки всей смеси ДНФБ отделяют и идентифицируют хроматографи-чески, для чего образовавшиеся динитрофенилпроизводные аминоацил-гидразинов предварительно экстрагируют уксусно-этиловым эфиром.

С-концевую аминокислоту идентифицируют также путем обработки полипептида восстанавливающим агентом, например боргидридом натрия. В простейшей форме эту процедуру можно представить в следующем виде:

[3]

Видно, что в указанных условиях только одна, а именно С-концевая, аминокислота будет превращаться в α-аминоспирт, легко идентифицируемый методом хроматографии. Таким образом, при помощи указанных методов определяют природу N- и С-концевых аминокислот.

Читайте так же:  Лучшие жиросжигатели для женщин рейтинг 2018

Следующий этап работы связан с определением чередования (последовательности) аминокислот внутри полипептидной цепи. Для этого сначала проводят избирательный, частичный (химический и ферментативный), гидролиз полипептидной цепи на короткие пептидные фрагменты, последовательность аминокислот в которых может быть точно определена описанными ранее методами.

Химические методы избирательного и неполного гидролиза основаны на применении таких химических реактивов, которые вызывают селективный, высокоспецифический разрыв пептидных связей, образованных определенными аминокислотами, оставляя незатронутыми остальные пептидные связи. К этим избирательно гидролизующим веществам относятся цианогенбромид, CNBr (по остаткам метионина), гидроксиламин (по связям между остатками аспарагиновой кислоты и глицина), N-бромсукцинамид (по остаткам триптофана). Метионина в составе белков содержится обычно меньше, чем других аминокислот, поэтому обработка CNBr предпочтительнее, так как при этом образуется небольшое число пептидов, первичную структуру которых определяют с помощью рассмотренных ранее методов, всякий раз начиная с определения природы N- и С-концевых аминокислот.

Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических (вызывающих распад белков) ферментов, расщепляющих пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В частности, пепсин ускоряет гидролиз связей, образованных остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты, трипсин – аргинина и лизина, химотрипсин – триптофана, тирозина и фенилаланина. Ряд других ферментов, например папаин, субтилизин, проназа и другие бактериальные протеиназы, также используется для неполного гидролиза белков. В результате полипептидная цепь расщепляется на мелкие пептиды, содержащие иногда всего несколько аминокислот, которые отделяют друг от друга сочетанными электрофоретическими и хроматографическими методами, получая своеобразные пептидные карты. Далее определяют чередование аминокислот в каждом индивидуальном пептиде. Завершается работа воссозданием первичной структуры полной полипептидной цепи на основании определения последовательности аминокислот в отдельных пептидах.

Метод составления пептидных карт, получивший образное название «метод отпечатков пальцев», используется при определении сходства или различия гомологичных белков по первичной структуре. Белок инкубируют с каким-либо протеолитическим ферментом. Часто порции белка инкубируют как с пепсином, так и с трипсином. При этом вследствие гидролиза строго определенных пептидных связей образуется смесь коротких пептидов, легко разделяемых с помощью хроматографии в одном направлении и электрофореза – в другом , под углом 90° от первого (пептидная карта).

Дальнейшие задачи – установление последовательности расположения аминокислот в каждом из выделенных пептидов (фенилтиогидантоиновым или другими методами), сопоставление полученных данных и установление первичной структуры всей молекулы.

Возможность применения рентгеноструктурного анализа для определения последовательности аминокислот в белковой молекуле была рассмотрена ранее. Следует отметить совершенно новый подход к решению этой важной проблемы – определение последовательности аминокислот в белковой молекуле с использованием данных о комплементарной нуклеотидной последовательности ДНК. Этому способствуют как методы быстрого секвенирования ДНК, так и техника изолирования и доступности самого гена.

В настоящее время выяснение первичной структуры белков является вопросом времени и технического оснащения лабораторий. Полностью выяснена первичная структура многих природных белков и прежде всего инсулина, содержащего 51 аминокислотный остаток [Сэнджер Ф., 1954]. Более крупным белком с выясненной первичной структурой оказался иммуноглобулин, в четырех полипептидных цепях которого насчитывается 1300 аминокислотных остатков. За эту работу Дж. Эдельман и Р. Портер были удостоены Нобелевской премии (1972).

Рис. 1.14. Структура проинсулина.

Расшифрованы первичные структуры миоглобина человека (153 аминокислотных остатка), α-цепи (141) и β-цепи (146) гемоглобина человека, цитохрома С из сердечной мышцы человека (104), лизоцима молока человека (130), химотрипсиногена быка (245) и многих других белков, в том числе ферментов и токсинов. На рис. 1.14 представлена последовательность аминокислотных остатков проинсулина. Видно, что молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А – 21 и В – 30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника – про-инсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Строение молекулы инсулина (51 аминокислотный остаток) схематически можно представить следующим образом:

Между цепями А и В и внутри А-цепи инсулина образуются дисуль-фидные (—S—S—) связи. Выяснена первичная структура более 18 инсули-

нов, выделенных из разных источников. Близкими по первичной структуре оказались инсулины из поджелудочной железы человека, свиньи и кашалота. Единственным отличием инсулина человека является нахождение треонина в положении 30 В-цепи вместо аланина.

Вторым белком, первичная структура которого расшифрована С. Муром и У. Стейном, является рибонуклеаза (рис. 1.15) из поджелудочной железы, катализирующая расщепление РНК. Фермент состоит из 124 аминокислотных остатков с N-концевым лизином и С-концевым валином, между остатками цистеина образуются дисульфидные (—S—S—) связи в 4 участках.

Полностью расшифрована последовательность аминокислот полипептидной цепи фермента лизоцима, имеющего важное защитное и медицинское значение, так как он вызывает лизис ряда бактерий, расщепляя основное вещество их клеточной оболочки. Лизоцим белка куриного яйца содержит 129 аминокислот (рис. 1.16) с N-концевым лизином и С-концевым лейцином.

Отечественными исследователями установлена первичная структура многих белков и полипептидов, в том числе крупного белка РНК-полимера-зы (в частности, последовательности ее β- и β 1 -субъединиц, 1342 и 1407 аминокислотных остатков соответственно фактора элонгации G из Е.coli (701 аминокислота) (Ю.А. Овчинников и др.), фермента аспартатамино-трансферазы, состоящей из 412 аминокислотных остатков (А.Е. Браун-штейн, Ю.А. Овчинников и др.), леггемоглобина, белка L25 из рибосом E.coli, нейротоксинов из яда кобры (Ю.А. Овчинников и др.), пепсиногена и пепсина (В.М. Степанов и др.), L-липотропина и лактогенного гормона быка (Н.А. Юдаев, Ю.А. Панков) и др.

Читайте так же:  Бета аланин и креатин

Рис. 1.15. Первичная структура РНКазы. Цветом выделены четыре дисульфидные связи.

Рис. 1.16. Первичная структура полипептидной цепи лизоцима (схема).

Исследования первичной структуры α- и β-цепей гемоглобина способствовали выяснению структуры необычных, так называемых аномальных, гемоглобинов, встречающихся в крови больных гемоглобинопатиями. Иногда развитие болезни, как и изменение пространственной структуры гемоглобина человека, обусловлено заменой лишь одной какой-либо аминокислоты в структуре β-цепей (реже α-цепей) гемоглобина (см. главу 2).

Анализ данных о первичной структуре белков позволяет сделать следующие общие выводы.

1. Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот: частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций.

2. Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном глав-новалентными пептидными связями; возможно участие небольшого числа дисульфидных связей.

3. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности.

4. В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные (инвариантные) участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина и др. (см. главу 4).

5. В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.

Что такое генетический код

Генетический, или биологический, код является одним из универсальных свойств живой природы, доказывающим единство ее происхождения. Генетический кодэто способ кодирования последовательности аминокислот полипептида с помощью последовательности нуклеотидов нуклеиновой кислоты ( информационной РНК или комплиментарного ей участка ДНК, на котором синтезируется иРНК).

Встречаются другие определения. Генетический код — это соответствие каждой аминокислоте (входящей в состав белков живого) определенной последовательности трех нуклеотидов. Генетический код — это зависимость между основаниями нуклеиновых кислот и аминокислотами белка.

В научной литературе под генетическим кодом не понимают последовательность нуклеотидов в ДНК у какого-либо организма, определяющую его индивидуальность. Неверно считать, что у одного организма или вида код один, а у другого — другой. Генетический код — это то, как кодируются аминокислоты нуклеотидами (т. е. принцип, механизм); он универсален для всего живого, одинаков для всех организмов. Поэтому некорректно говорить, например, «Генетический код человека» или «Генетический код организма», что нередко используется в околонаучной литературе и фильмах. В данных случаях обычно имеется в виду геном человека, организма и др.

Разнообразие живых организмов и особенностей их жизнедеятельности обусловлено в первую очередь разнообразием белков. Специфическое строение белка определяется порядком и количеством различных аминокислот, входящих в его состав. Последовательность аминокислот пептида зашифрована в ДНК с помощью биологического кода. С точки зрения разнообразия набора мономеров, ДНК более примитивная молекула, чем пептид. ДНК представляет собой различные варианты чередования всего четырех нуклеотидов. Это долгое время мешало исследователям рассматривать ДНК как материал наследственности.

Как кодируются аминокислоты нуклеотидами

1) Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) — это полимеры, состоящие из нуклеотидов. В каждый нуклеотид может входить одно из четырех азотистых оснований: аденин (А, еn: A), гуанин (Г, G), цитозин (Ц, en: C), тимин (T, en: Т). В случае РНК тимин заменяется на урацил (У, U).

Видео (кликните для воспроизведения).

При рассмотрении генетического кода принимают во внимание только азотистые основания. Тогда цепочку ДНК можно представить в виде их линейной последовательности. Например:

Комплиментарный данному коду участок иРНК будет таким:

2) Белки (полипептиды) — это полимеры, состоящие из аминокислот. В живых организмах для построения полипептидов используется 20 аминокислот (еще несколько очень редко). Для их обозначения тоже можно использовать одну букву (хотя чаще используют три — сокращение от названия аминокислоты).

Аминокислоты в полипептиде соединены между собой пептидной связью также линейно. Например, пусть имеется участок белка со следующей последовательностью аминокислот (каждая аминокислота обозначается одной буквой):

3) Если стоит задача закодировать каждую аминокислоту с помощью нуклеотидов, то она сводится к тому, как с помощью 4 букв закодировать 20 букв. Это можно сделать, сопоставляя буквам 20-ти буквенного алфавита слова, составленные из нескольких букв 4-х буквенного алфавита.

Если одну аминокислоту кодировать одним нуклеотидом, то можно закодировать только четыре аминокислоты.

Если каждой аминокислоте сопоставлять два подряд идущих в цепи РНК нуклеотида, то можно закодировать шестнадцать аминокислот. Действительно, если имеется четыре буквы (A, U, G, C), то количество их разных парных комбинаций будет 16: (AU, UA), (AG, GA), (AC, CA), (UG, GU), (UC, CU), (GC, CG), (AA, UU, GG, CC). [Скобки используются для удобства восприятия.] Это значит, что таким кодом (двухбуквенным словом) можно закодировать только 16 разных аминокислот: каждой будет соответствовать свое слово (два подряд идущих нуклеотида).

Из математики формула, позволяющая определить количество комбинаций, выглядит так: a b = n. Здесь n — количество разных комбинаций, a — количество букв алфавита (или основание системы счисления), b — количество букв в слове (или разрядов в числе). Если подставить в эту формулу 4-х буквенный алфавит и слова, состоящие из двух букв, то получим 4 2 = 16.

Если в качестве кодового слова каждой аминокислоты использовать три подряд идущих нуклеотида, то можно закодировать 4 3 = 64 разных аминокислот, так как 64 разных комбинации можно составить из четырех букв, взятых по три (например, AUG, GAA, CAU, GGU и т. д.). Это уже больше, чем достаточно для кодирования 20 аминокислот.

Читайте так же:  Витамин е в ампулах

Именно трехбуквенный код используется в генетическом коде. Три подряд идущих нуклеотида, кодирующих одну аминокислоту, называются триплетом (или кодоном ).

Каждой аминокислоте сопоставляется определенный триплет нуклеотидов. Кроме того, поскольку комбинаций триплетов с избытком перекрывают количество аминокислот, то многие аминокислоты кодируются несколькими триплетами.

Три триплета не кодируют ни одну из аминокислот (UAA, UAG, UGA). Они обозначают конец трансляции и называются стоп-кодонами (или нонсенс-кодонами).

Триплет AUG кодирует не только аминокислоту метионин, но и инициирует трансляцию (играет роль старт-кодона).

Ниже приведены таблицы соответствия аминокислот триплетам нуклеоитидов. По первой таблице удобно определять по заданному триплету соответствующую ему аминокислоту. По второй — по заданной аминокислоте соответствующие ей триплеты.

Рассмотрим пример реализации генетического кода. Пусть имеется иРНК со следующим содержанием:

Разобьем последовательность нуклеотидов на триплеты:

Сопоставим каждому триплету кодируемую им аминокислоту полипептида:

Метионин — Аспаргиновая кислота — Серин — Треонин — Триптофан — Лейцин — Лейцин — Лизин — Аспарагин — Глутамин

Последний триплет является стоп-кодоном.

Свойства генетического кода

Свойства генетического кода во многом являются следствием способа кодирования аминокислот.

Первое и очевидное свойство — это триплетность. Под ним понимают тот факт, что единицей кода является последовательность из трех нуклеотидов.

Важным свойством генетического кода является его неперекрываемость. Нуклеотид, входящий в один триплет, не может входить в другой. То есть последовательность AGUGAA можно прочитать только как AGU-GAA, но нельзя, например, так: AGU-GUG-GAA. Т. е. если пара GU входит в один триплет, она не может уже быть составной частью другого.

Под однозначностью генетического кода понимают то, что каждому триплету соответствует только одна аминокислота. Например, триплет AGU кодирует аминокислоту серин и больше никакую другую. Данному триплету однозначно соответствует только одна аминокислота.

С другой стороны, одной аминокислоте может соответствовать несколько триплетов. Например, тому же серину, кроме AGU, соответствует кодон AGC. Данное свойство называется вырожденностью генетического кода. Вырожденность позволяет оставлять многие мутации безвредными, так как часто замена одного нуклеотида в ДНК не приводит к изменению значения триплета. Если внимательно посмотреть на таблицу соответствия аминокислот триплетам, то можно увидеть, что, если аминокислота кодируется несколькими триплетами, то они зачастую различаются последним нуклеотидом, т. е. он может быть любым.

Также отмечают некоторые другие свойства генетического кода (непрерывность, помехоустойчивость, универсальность и др.).

Решение задач третьего типа. Определение последовательности аминокислотного состава белка с использованием генетического года.

Справочная информация:

Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК по матрице ДНК.

Транскрипция осуществляется по правилу комплементарности.

В состав РНК вместо тимина входит урацил.

Пример1. Фрагмент одной из цепей ДНК имеет следующее строение: ААГГЦТАЦГТТГ. Постройте на ней и-РНК и определите последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка.

Элементы ответа:

1)по правилу комплементарности определяем фрагмент и-РНК и разбиваем его на триплеты: УУЦ-ЦГА-УГЦ-ААУ.

2)по таблице генетического кода определяем последовательность аминокислот: фен-арг-цис-асн.

Пример 2. Дан фраг­мент двух­це­по­чеч­ной мо­ле­ку­лы ДНК. Вос­поль­зо­вав­шись таб­ли­цей ге­не­ти­че­ско­го кода, опре­де­ли­те, какие фраг­мен­ты бел­ко­вых мо­ле­кул могут ко­ди­ро­вать­ся ко­ди­ру­е­мой этим участ­ком ДНК. Ука­жи­те не менее трёх эта­пов дан­но­го про­цес­са. Ответ до­ка­жи­те.

ААА – ТТТ – ГГГ – ЦЦЦ

ТТТ – ААА – ЦЦЦ – ГГГ

Ге­не­ти­че­ский код (иРНК)

Пер­вое ос­но­ва­ние Вто­рое ос­но­ва­ние Тре­тье ос­но­ва­ние
У Ц А Г
У Фен Фен Лей Лей Сер Сер Сер Сер Тир Тир — — Цис Цис — Три У Ц А Г
Ц Лей Лей Лей Лей Про Про Про Про Гис Гис Глн Глн Арг Арг Арг Арг У Ц А Г
А Иле Иле Иле Мет Тре Тре Тре Тре Асн Асн Лиз Лиз Сер Сер Арг Арг У Ц А Г
Г Вал Вал Вал Вал Ала Ала Ала Ала Асп Асп Глу Глу Гли Гли Гли Гли У Ц А Г

Пра­ви­ла поль­зо­ва­ния таб­ли­цей

Пер­вый нук­лео­тид в три­пле­те берётся из ле­во­го вер­ти­каль­но­го ряда, второй — из верх­не­го го­ри­зон­таль­но­го ряда и тре­тий — из пра­во­го вер­ти­каль­но­го. Там, где пе­ре­се­кут­ся линии, иду­щие от всех трёх нук­лео­ти­дов, и на­хо­дит­ся ис­ко­мая ами­но­кис­ло­та.

Элементы ответа:

1) Если и-РНК син­те­зи­ру­ет­ся на верх­ней цепи ДНК, то её фраг­мент будет УУ­УАА­АЦЦЦГГГ.

2) Фраг­мент белка: фен–лиз–про–гли.

3) Если белок ко­ди­ру­ет­ся ниж­ней цепью, то иРНК — АА­А­У­У­УГГ­ГЦЦЦ.

4) Фраг­мент белка: лиз–фен–гли−про.

Пример3. По­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот во фраг­мен­те мо­ле­ку­лы белка сле­ду­ю­щая: ФЕН-ГЛУ-МЕТ. Опре­де­ли­те, поль­зу­ясь таб­ли­цей ге­не­ти­че­ско­го кода, воз­мож­ные три­пле­ты ДНК, ко­то­рые ко­ди­ру­ют этот фраг­мент белка.

Элементы ответа:

1) Ами­но­кис­ло­та ФЕН ко­ди­ру­ет­ся сле­ду­ю­щи­ми три­пле­та­ми иРНК: УУУ или УУЦ, сле­до­ва­тель­но, на ДНК ее ко­ди­ру­ют три­пле­ты ААА или ААГ.

2) Ами­но­кис­ло­та ГЛУ ко­ди­ру­ет­ся сле­ду­ю­щи­ми три­пле­та­ми иРНК: ГАА или­ГАГ. Сле­до­ва­тель­но, на ДНК ее ко­ди­ру­ют три­пле­ты ЦТТ или ЦТЦ.

3) Ами­но­кис­ло­та МЕТ ко­ди­ру­ет­ся три­пле­том иРНК АУГ. Сле­до­ва­тель­но, на ДНК ее ко­ди­ру­ет три­плет ТАЦ.

Пример 4. Одна из цепей ДНК имеет по­сле­до­ва­тель­ность нук­лео­ти­дов: ЦАТ-ГГЦ-ТГТ–ТЦЦ–ГТЦ. .. Объ­яс­ни­те, как из­ме­нит­ся струк­ту­ра мо­ле­ку­лы белка, если про­изой­дет удво­е­ние чет­вер­то­го три­пле­та нук­лео­ти­дов в цепи ДНК?

Читайте так же:  Нутридринк протеин для онкобольных

Элементы ответа:

1) Про­изо­шла ду­пли­ка­ция. Новая цепь ДНК будет: ЦАТ — ГГЦ — ТГТ – ТЦЦ — ТЦЦ – ГТЦ.

2) Струк­ту­ра и-РНК будет: ГУА – ЦЦГ – АЦА – АГГ – АГГ – ЦАГ.

3) Про­изой­дет удли­не­ние мо­ле­ку­лы белка на одну ами­но­кис­ло­ту. Мо­ле­ку­ла белка будет со­сто­ять из ами­но­кис­лот: вал – про – тре – арг – арг – глн.

Пример 5. Ге­не­ти­че­ский ап­па­рат ви­ру­са пред­став­лен мо­ле­ку­лой РНК, фраг­мент ко­то­рой имеет сле­ду­ю­щую нук­лео­тид­ную по­сле­до­ва­тель­ность: ГУ­ГАА­А­ГАУ­ЦА­У­ГЦ­ГУГГ. Опре­де­ли­те нук­лео­тид­ную по­сле­до­ва­тель­ность дву­це­поч­ной мо­ле­ку­лы ДНК, ко­то­рая син­те­зи­ру­ет­ся в ре­зуль­та­те об­рат­ной тран­скрип­ции на РНК ви­ру­са. Уста­но­ви­те по­сле­до­ва­тель­ность нук­лео­ти­дов в иРНК и ами­но­кис­лот во фраг­мен­те белка ви­ру­са, ко­то­рая за­ко­ди­ро­ва­на в най­ден­ном фраг­мен­те мо­ле­ку­лы ДНК. Мат­ри­цей для син­те­за иРНК, на ко­то­рой идёт син­тез ви­рус­но­го белка, яв­ля­ет­ся вто­рая цепь дву­це­поч­ной ДНК. Для ре­ше­ния за­да­чи ис­поль­зуй­те таб­ли­цу ге­не­ти­че­ско­го кода.

Элементы ответа:

1) РНК ви­ру­са ГУГ ААА ГАУ ЦАУ ГЦГ УГГ

ДНК 1 цепь ЦАЦ ТТТ ЦТА ГТА ЦГЦ АЦЦ

ДНК 2 цепь ГТГ ААА ГАТ ЦАТ ГЦГ ТГГ

2) иРНК ЦАЦ УУУ ЦУА ГУА ЦГЦ АЦЦ

[1]

3) белок гис – фен – лей – вал – арг – тре

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. 9449 —

| 7441 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Определяем последовательность аминокислот с помощью таблицы генетического кода.

2) После мутации фрагмент молекулы белка будет иметь состав лей- ала- тре -лиз -асн

3) Лизин кодируется двумя кодонами ААА и ААГ, следовательно,

мутированная иРНК: ЦУЦ-ГЦА-АЦГ-ААА-ААУ или ЦУЦ-ГЦА-АЦГ-ААГ-ААУ

13)Одна из цепей ДНК имеет последовательность нуклеотидов: АТА-АГГ-АТГ-ЦЦТ-ТТТ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК и соответствующую последовательность аминокислот фрагмента молекулы белка. Объясните, что произойдет со структурой фрагмента молекулы белка, если второй триплет нуклеотидов выпадет из цепи ДНК. Для выполнения задания используйте таблицу генетического кода. (см. задание №1)

Ответ:1)Исходная цепь ДНК: АТА -АГГ- АТГ-ЦЦТ-ТТТ

2) и -РНК : УАУ- УЦЦ-УАЦ-ГГА- ААА

3) цепочка аминокислот в белке: тир – сер – тир – гли — лиз

4) после выпадения второго триплета произойдет укорочение молекулы белка на одну аминокислоту и молекула белка будет состоять из аминокислот: тир – тир – гли – Лиз

14)Последовательность нуклеотидов в цепи ДНК: — ААТГЦАГГТЦАЦТЦАТГ- В результате мутации одновременно выпадают второй и пятый нуклеотиды. Запишите новую последовательность нуклеотидов в цепи ДНК. Определите по ней последовательность нуклеотидов в иРНК и последовательность аминокислот в полипептиде. Для выполнения задания используйте таблицу генетического кода.

Ответ:1)Исходная цепь ДНК: ААТ-ГЦА-ГГТ-ЦАЦ-ТЦА-ТГ-

ДНК после мутации: АТГ- АГГ-ТЦА-ЦТЦ-АТГ-

2) и -РНК : УАЦ-УЦЦ-АЦУ- ГАГ- УАЦ

3) цепочка аминокислот в белке: тир – сер – тре – глу – тир

15)Фрагмент молекулы и-РНК состоит из 51 нуклеотидов. Определите число нуклеотидов в двойной цепи ДНК, число триплетов в матричной цепи ДНК и число нуклеотидов в антикодонах всех т-РНК, которые участвуют в синтезе белка. Ответ поясните.

Ответ: 1) И-РНК синтезируется на матричной цепи ДНК, поэтому в ней будет тоже 51 нуклеотид, т.е. 17 триплетов (1 триплет состоит из 3-х нуклеотидов). 2) Вторая цепь ДНК комплементарна первой, поэтому число нуклеотидов в двойной цепи ДНК содержится 102 нуклеотида. 3) Если в и-РНК содержится 51 нуклеотид, значит, в ней 17 кодонов, и столько же антикодонов в т-РНК. Число нуклеотидов в антикодонах всех т-РНК будет равно 51, так как антикодон тоже состоит из 3-х нуклеотидов.

[2]

16) Фрагмент молекулы и-РНК состоит из 50 нуклеотидов. Определите, сколько нуклеотидов входит в состав фрагмента матричной цепи ДНК. Установите, число цитозиновых, адениловых и гуаниловых нуклеотидов в молекуле ДНК , если известно, что процент тимидиловых нуклеотидов равен 16%

Ответ: 1) В составе матричной цепи ДНК 50 нуклеотидов, так как и-РНК синтезируется комплементарно матричной цепи 2) Так как в одной цепи ДНК 50 нуклеотидов, в двух цепях- 100нуклеотидов (это и есть 100%). 3) В ДНК тимин комплементарен аденину, поэтому количество аденина равно 16. На гуанин и цитозин приходится 68% (100- 32=68) в равных количествах, т.е. гуанина и цитозина в ДНК содержится по 34.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Видео (кликните для воспроизведения).

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8995 —

| 7239 — или читать все.

Источники


  1. Александров, Н.П. Знахари и заговоры: лечебные молитвы / Н.П. Александров, В.Н. Александров, А.Н. Александров. — М.: СПб: КСП, Респекс, 1995. — 208 c.

  2. Данилова, Наталья Андреевна Диабет: законы сохранения полноценной жизни / Данилова Наталья Андреевна. — М.: Вектор, 2013. — 676 c.

  3. Рассел, Джесси Изменения органов и систем при сахарном диабете / Джесси Рассел. — М.: VSD, 2012. — 969 c.
Последовательность аминокислот в белковой молекуле
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here