Поступление аминокислот в кровь

Важная и проверенная информация на тему: "поступление аминокислот в кровь" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Всасывание аминокислот в кишечнике.

Происходит в тонком кишечнике и представляет собой активный т.е. энергозависимый процесс.

Считают, что на высоте пищеварения, когда концентрация свободных аминокислот в просвете кишечника довольно велика, часть аминокислот в энтероциты может поступать путем простой диффузии.

Основное всасывание это активный транспорт. По-видимому существует не менее 5 специфических транспортных систем каждая из которых обеспечивает поступление в стенку кишечника группы близких по структуре аминокислот.

1 это система для всасывания нейтральных аминокислот с небольшими радикалами (сер, цистиин, ала.)

2-я это система для всасывания нейтральных аминокислот с объемистыми радикалами (лейцин, фен.)

3-я система для всасывания основных аминокислот (лиз, арг, гис.)

4-я система для всасывания кислых аминокислот (глутамат, аспартат)

5-я система специальная система для всасывания пролина.

Аминокислоты одной группы конкурируют за участие в связывании своей системы и поэтому избыток одной аминокислоты тормозит всасывание аминокислот из этой же группы. Из кишечника аминокислоты поступают в кровь и разносясь по телу интенсивно поглощаются клетками. Содержание ам.к. в крови величина постоянная — 35-65 мг/100мл. Аминокислоты очень быстро покидают кровяное русло. Например при введении 5-10 гр. смеси аминокислот уже через 5 минут более 85% покидает кровяное русло.

Высокая скорость поглощения тканями обеспечивается функционирование систем активного транспорта аминокислот в мембранах ( пример системы — g-глютамильный цикл, работает с участием глютатиона в нее входит 8 ферментов и на перенос одной аминокислоты затрачивается 4 молекулы АТФ).

Это не единственный механизм переноса аминокислот и поступление их в клетки. Было доказано, что пролин не переноситься этой системой и существует специальная система.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10052 —

| 7508 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Поступление аминокислот в кровь

«Биология отрицает законы математики: при делении происходит умножение» Валерий Красовский

Пищеварительная система (задания на установление последовательности)

Вопросы проверяют знания строения пищеварительной системы, этапов пищеварения. Приведены типовые задания под редакцией В.С. Рохлова

1. Установите правильную последовательность переваривания белков, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей.

1) механическое измельчение и смачивание

2) поступление аминокислот в кровь

3) расщепление на пептиды в кислой среде

4) расщепление пептидов до аминокислот при помощи трипсина

5) поступление пищевого комка в двенадцатиперстную кишку

2. Установите правильную последовательность регуляции концентрации глюкозы в крови, начиная с ее повышения.

1) забор глюкозы органами и тканями

2) выброс инсулина в кровь

3) повышение концентрации глюкозы в крови

4) поступление сигнала к поджелудочной железе

5) понижение уровня глюкозы в крови

3. Установите правильную последовательность иерархического соподчинения элементов пищеварительной системы, начиная с наименьшего уровня.

3) гладкомышечная клетка

4) пищеварительная система

5) мышечная ткань

4. Установите последовательность переваривания нуклеиновых кислот, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей.

1) незначительный гидролиз под воздействием кислоты

2) механическое измельчение и смачивание пищи

3) поступление азотистых оснований в кровь

4) поступление полинуклеотидов в двенадцатиперстную кишку

5) расщепление нуклеиновых кислот на нуклеотиды

5. Установите правильную последовательность движения аминокислоты с кровью после ее всасывания в кишечнике.

1) поступление аминокислоты в капилляры тонкого кишечника

2) поступление аминокислоты в печеночную вену

3) поступление аминокислоты в воротную вену печени

4) движение аминокислоты к клеткам и тканям организма

5) движение аминокислоты через синусы печени

6. Установите последовательность регуляции количества воды во вторичной моче при обезвоживании.

1) секреция антидиуретического гормона гипофизом

2) регистрация повышения вязкости крови гипоталамусом

3) поступление воды в кровь из канальца нефрона в результате осмоса

4) уменьшение количества воды во вторичной моче

5) усиление активного транспорта ионов солей обратно в кровь в канальце нефрона

7. Установите последовательность процессов, происходящих при обмене углеводов в организме человека.

1) расщепление крахмала под действием ферментов слюны

2) полное окисление до углекислого газа и воды

3) расщепление углеводов под действием ферментов поджелудочного сока

4) анаэробное расщепление глюкозы

5) всасывание глюкозы в кровь и транспорт к клеткам тела

8. Установите последовательность изменений, происходящих с пищей в организме человека по мере прохождения ее по пищеварительному каналу.

1) расщепление белков под действием пепсина

2) всасывание воды и образование каловых масс

[2]

3) обработка пищевого комка желчью

4) всасывание продуктов расщепления в кровь

5) расщепление крахмала амилазой слюны

9. Установите последовательность этапов процесса пищеварения в организме человека.

1) расщепление белков до пептидов и аминокислот

2) удаление непереваренных остатков пищи из организма

3) поступление мономеров в кровь и жиров в лимфу

4) расщепление клетчатки до глюкозы

5) расщепление крахмала до простых углеводов

10. Установите последовательность этапов жирового обмена у человека.

Читайте так же:  Сколько л карнитина принимать перед тренировкой

1) эмульгация жиров под действием желчи

2) поглощение глицерина и жирных кислот клетками эпителия кишечной ворсинки

3) поступление человеческого жира в лимфатический капилляр, а затем в жировое депо

4) поступление жиров с пищей

5) синтез человеческого жира в клетках эпителия

6) расщепление жиров до глицерина и жирных кислот

Общая схема источников поступления и путей расходования АК

Фонд свободных аминокислот организма составляет примерно 35 г. Источники свободных аминокислот в клетках — белки пищи, собственные белки тканей и синтез аминокислот из углеводов. Многие клетки используют аминокислоты для синтеза белков, а также фосфолипидов мембран, гема, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, биогенных аминов и других

Какой-либо специальной формы депонирования аминокислот не существует. Поэтому резервом аминокислот могут служить все функциональные и структурные белки тканей, но преимущественно белки мышц.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно такое же количество синтезируется. Поэтому тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

АК содержат почти 95% всего азота, поэтому именно они поддерживают азотистый баланс организма. Азотистый баланс — разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота. Если количество поступающего азота равно количеству выделяемого, то наступает азотистое равновесие. Такое состояние бывает у здорового человека при нормальном питании. Азотистый баланс может быть положительным (азота поступает больше, чем выводится) Отрицательный азотистый баланс (выделение азота преобладает над его поступлением) наблюдают при старении, голодании и во время тяжёлых заболеваний.При безбелковой диете азотистый баланс становится отрицательным. Минимальное количество белков в пище, необходимое для поддержания азотистого равновесия, соответствует 30-50 г/cyt, оптимальное же количество при средней физической нагрузке составляет ∼100-120 г/сут.

аминокислоты, синтез которых сложен и неэкономичен для организма- незаменимыми. К ним относят фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин.

Две аминокислоты — аргинин и гистидин называют частично заменимыми. — тирозин и цистеин — условно заменимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты. Остальные аминокислоты легко синтезируются в клетках и называются заменимыми. К ним относят глицин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту, глутамин, серии, пролин, аланин.

Однако безбелковое питание заканчивается гибелью организма. Исключение даже одной незаменимой аминокислоты из рациона ведёт к неполному усвоению других аминокислот и сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста и нарушениями функций нервной системы.

В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень мало. Под действием протеаз ЖКТ белки пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем поступают в клетки тканей.

Трансаминирование— реакция переноса α-аминогруппы с ак-ы на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая ак. процесс трансаминирования легко обратим

Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат.

Аминотрансферазы обнаружены как в цитоплазме, так и в митохондриях. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

  • На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа ак-ы. Образуются комплекс фермент-пиридоксаминфосфат и кетокислота — первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований.
  • На второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой и через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передаёт аминогруппу на кетокислоту-образуется новая аминокислота .

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных — глутамат, аланин, аспартати соответствующие им кетокислоты — α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат.Основным донором аминогруппы служит глутамат.

Наиболее распространёнными ферментами являются: АЛТ (АлАТ) катализирует реакцию транса-минирования между аланином и α-кетоглутаратом. Локализован этот фермент в цитозоле клеток многих органов, но наибольшее его количество обнаружено в клетках печени и сердечной мышцы. ACT (АсАТ) катализирует реакцию трансаминирования между аепартатом и α-кетоглутаратом. образуются оксалоацетат и глутамат. Наибольшее его количество обнаружено в клетках сердечной мышцы и печени. органоспецифичность этих ферментов.

В норме в крови активность этих ферментов составляет 5-40 Е/л. При повреждении клеток соответствующего органа ферменты выходят в кровь, где активность их резко повышается. Поскольку ACT и АЛТ наиболее активны в клетках печени, сердца и скелетных мышц, их используют для диагностики болезней этих органов. В клетках сердечной мышцы количество ACT значительно превышает количество АЛТ, а в печени — наоборот. Поэтому особенно информативно одновременное измерение активности обоих ферментов в сыворотке крови. Соотношение активностей ACT/АЛТ называют «коэффициент де Ритиса».В норме этот коэффициент равен 1,33. При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ — в 2,0 раза.

При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в ∼8-10 раз, a ACT — в 2-4 раза.

Дезаминирование АК

— реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.

Дезаминирование бывает прямым и непрямым.

Прямое дезаминирование

— это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Окислительное дезаминирование —самый активный вид прямого дезаминирования АК.

1. Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ) — олигомер, состоящий из 6 субъединиц содержит кофермент НАД+. Глу-ДГ катализирует обратимое дезаминирование глу, очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Глу-ДГ аллостерически ингибируют АТФ, ГТФ, НАДH2, активирует избыток АДФ. Индуцируется кортизолом).

Читайте так же:  Какие витамины для глаз

Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование α-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, образуется α-кетоглутарат.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10548 —

| 7321 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Поступление аминокислот в кровь

«Биология отрицает законы математики: при делении происходит умножение» Валерий Красовский

Задания по теме Метаболизм
(установление последовательности)

Одними из сложных процессов при подготовке к ЕГЭ по биологии являются темы, связанные с метаболизмом. Данный раздел поможет закрепить знания, связанные с последовательностью процессов метаболизма

1. Установите последовательность процессов, обеспечивающих биосинтез белка.

1) поступление кодона иРНК в активный центр рибосомы

2) вход стоп-кодона иРНК в активный центр рибосомы

3) синтез иРНК на матрице ДНК

4) распознавание кодоном антикодона

5) образование пептидных связей

2. Установите последовательность процессов окисления молекулы крахмала в ходе энергетического обмена

1) образование лимонной кислоты в митохондрии

2) расщепление молекул крахмала до дисахаридов

3) образование двух молекул пировиноградной кислоты

4) образование молекулы глюкоза

5) образование углекислого газа

3. Установите последовательность процессов фотосинтеза

[1]

1) преобразование солнечной энергии в энергию АТФ.

[3]

2) возбуждение светом электронов хлорофилла.

3) фиксация углекислого газа.

4) образование крахмала.

5) преобразование энергии АТФ для синтеза глюкозы.

4. Установите последовательность обмена белков в организме человека, начиная с поступления их с пищей.

1) окисление с образованием АТФ, СО2, Н2О, мочевины

Видео (кликните для воспроизведения).

2) образование пептидов под действием пепсина

3) синтез миозина, казеина

5) образование аминокислот под действием трипсина

5. Установите правильную последовательность обмена жиров в организме человека, начиная с поступления их с пищей.

1) образование глицерина и высших карбоновых кислот

2) синтез липоидов в клетках тела

3) обработка жиров пищи ферментом липазой в двенадцатиперстной кишке

4) образование энергии при окислении веществ до углекислого газа и воды

5) всасывание продуктов расщепления в лимфатические капилляры тонкого кишечника

6. Установите правильную последовательность переваривания белков, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей.

1) механическое измельчение и смачивание

2) поступление аминокислот в кровь

3) расщепление на пептиды в кислой средой

4) расщепление пептидов до аминокислот при помощи трипсина

5) поступление пищевого комка в двенадцатиперстную кишку

7. Установите правильную последовательность стадий клеточного дыхания

1) образование пировиноградной кислоты

2) восстановление НАД*Н в матриксе митохондрий

3) окисление НАД*Н

4) расщепление гексозы на две триозы

5) синтез АТФ на мембране митохондрий

6) синтез ацетилкофермента А

8. Установите правильную последовательность стадий транскрипции информационной РНК у эукариот

1) присоединение нуклеотидов к растущей цепи РНК

2) расплетение спиралей ДНК

3) присоединение РНК-полимеразы к гену

4) отсоединение предшественника РНК

5) дозревание молекулы РНК

6) выход РНК из ядра

9. Установите последовательность стадий трансляции

1) движение малой субъединицы рибосомы вдоль иРНК до старт-кодона

2) присоединение первой тРНК и большой субъединицы рибосомы

3) сдвиг рибосомы на один триплет

4) присоединение следующей тРНК

5) образование пептидной связи

6) присоединение малой субъединицы рибосомы к иРНК

10. Установите последовательность переваривания нуклеиновых кислот, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей

1) незначительный гидролиз под воздействием кислоты

2) механическое измельчение и смачивание пищи

3) поступление азотистых оснований в кровь

4) поступление полинуклеотидов в двенадцатиперстную кишку

5) расщепление нуклеиновых кислот на нуклеотиды

Поступление аминокислот в кровь

Установите по­сле­до­ва­тель­ность событий, про­ис­хо­дя­щих при ме­та­бо­лиз­ме бел­ков в ор­га­низ­ме человека, на­чи­ная с по­па­да­ния пищи в желудок. В от­ве­те за­пи­ши­те со­от­вет­ству­ю­щую по­сле­до­ва­тель­ность цифр.

1) рас­щеп­ле­ние не­нуж­ных и ис­пор­чен­ных бел­ков и окис­ле­ние их до CO2, NH3 и H2O

2) рас­щеп­ле­ние пеп­ти­дов на ами­но­кис­ло­ты в две­на­дца­ти­перст­ной кишке

3) рас­щеп­ле­ние бел­ков на ко­рот­кие пеп­ти­ды в желудке

4) по­ступ­ле­ние ами­но­кис­лот в ткани и син­тез соб­ствен­ных белков

5) вы­ве­де­ние CO2, NH3 и H2O из организма

6) вса­сы­ва­ние ами­но­кис­лот в кровь в тон­ком кишечнике

Рас­щеп­ле­ние бел­ков на ко­рот­кие пеп­ти­ды в же­луд­ке → рас­щеп­ле­ние пеп­ти­дов на ами­но­кис­ло­ты в две­на­дца­ти­перст­ной кишке → вса­сы­ва­ние ами­но­кис­лот в кровь в тон­ком ки­шеч­ни­ке → по­ступ­ле­ние ами­но­кис­лот в ткани и син­тез соб­ствен­ных бел­ков → рас­щеп­ле­ние не­нуж­ных и ис­пор­чен­ных бел­ков и окис­ле­ние их до CO2, NH3 и H2O → вы­ве­де­ние CO2, NH3 и H2O из организма.

Поступление аминокислот в кровь

После приема пищи, богатой белками, из внутренних органов поступают в кровь аминокислоты, среди которых преобладают соединения с разветвленной боковой цепью (рис. 30.12). На долю валина, изо лейцина и лейцина приходится по меньшей мере 60% от общего количества аминокислот, поступающих в общую систему кровообращения (в отличие от воротной системы), даже в тех случаях, когда на долю этих аминокислот в составе белков пищи приходится всего 20% от общего количества аминокислот.

Читайте так же:  Процесс всасывания глюкозы и аминокислот

Рис. 30.11. Глюкозо-аланиновый цикл. Аланин синтезируется в мышце путем переаминировання пирувата, образующегося из глюкозы, затем он поступает в кровь и поглощается печенью. В печени углеродный скелет аланина снова переходит в состав глкжозы, которая поступает в кровь и переносится в мышцу, далее она используется для синтеза аланина. (Воспроизведено с разрешения из обзора Felig Р.: Amino acid metabolism in man. Annu. Rev. Biochem. 1975:44:938. J1) 1975 by Annual Reviews, Inc.)

При поступлении аминокислот из внутренних органов после приема пищи происходит поглощение аминокислот (преимущественно аминокислот с разветвленной цепью) мышцами. В первый послеобеденный час среди аминокислот, поглощаемых мышечной тканью, по меньшей мере 50% приходится на аминокислоты с разветвленной цепью. Через 2—3 часа доля аминокислот этого типа, поступающих

Рис. 30.10. Обмен аминокислот между органами в организме здорового человека после завершения их всасывания в кишечнике. Показаны ключевая роль аланина в потоке аминокислот из мышц и кишечника и поглощение аланина печенью. (Воспроизведено с разрешения автора из обзора Felig P.: Amino acid metabolism in man. Annu. Rev. Biochem. 1975:44:937. (g) 1975 by Annual Reviews. Inc.)

Рис. 30.12. Сводная схема обмена аминокислот между органами сразу после приема пищи.

в периферические ткани, составляет 90—100%. Аминокислоты с разветвленной цепью, которые окисляются в мышце в ответ на прием пищи, являются, вероятно, главным донором аминогрупп, используемых для аминирования пирувата с образованием аланина.

Таким образом, аминокислоты с разветвленной цепью выполняют особую роль в метаболизме азота как в период между приемами пищи, когда они являются источником энергии для мозга, так и сразу после приема пищи, когда они поглощаются преимущественно мышечной тканью. В мышце они, по-видимому, служат важным источником и энергии, и азота.

ВСАСЫВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ В КИШЕЧНИКЕ

Всасывание L-аминокислот (но не D) — активный процесс, в результате которого аминокислоты переносятся через кишечную стенку от слизистой её поверхности в кровь.

Известно пять специфических транспортных систем, каждая из которых функционирует для переноса определённой группы близких по строению аминокислот:

  • 1. нейтральных, короткой боковой цепью (аланин, серии, треонин);
  • 2. нейтральных, с длинной или разветвлённой боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);
  • 3. с катионными радикалами (лизин, аргинин);
  • 4. с анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);
  • 5. иминокислот (пролин, оксипролин).

Существуют 2 основных механизма переноса аминокислот: симпорт с натрием и г-глутамильный цикл.

1. Симпорт аминокислот с Na+.

Симпортом с Nа + переносятся аминокислоты из первой и пятой группы, а также метионин.

L-аминокислота поступает в энтероцит путём симпорта с ионом Na +. Далее специфическая транслоказа переносит аминокислоту через мембрану в кровь. Обмен ионов натрия между клетками осуществляется путём первично-активного транспорта с помощью Na + , К + -АТФ-азы.

2. г-Глутамильный цикл.

г-глутамильный цикл переносит некоторые нейтральные аминокислоты (фенилаланин, лейцин) и аминокислоты с катионными радикалами (лизин) в кишечнике, почках и, по-видимому, мозге.

В этой системе участвуют 6 ферментов, один из которых находится в клеточной мембране, а остальные — в цитозоле. Мембранно-связанный фермент г-глутамилтрансфераза (гликопротеин) катализирует перенос г-глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую аминокислоту и последующий перенос комплекса в клетку. Амнокислота отщепляется от у-глутамильного остатка под действием фермента у-глутамилциклотрансферазы.

Дипептид цистеинилглицин расщепляется под действием пептидазы на 2 аминокислоты — цистеин и глицин. В результате этих 3 реакций происходит перенос одной молекулы аминокислоты в клетку (или внутриклеточную структуру). Следующие 3 реакции обеспечивают регенерацию глутатиона, благодаря чему цикл повторяется многократно. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты с участием у-глутамильного цикла затрачиваются 3 молекулы АТФ.

Поступление аминокислот в организм осуществляется двумя путями: через воротную систему печени, ведущую прямо в печень, и по лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30—50 мин после приёма белковой пищи (углеводы и жиры замедляют всасывание аминокислот). Аминокислоты при всасывании конкурируют друг с другом за специфические участки связывания. Например, всасывание лейцина (если концентрация его достаточно высока) уменьшает всасывание изолейцина и валина.

Поступление аминокислот в кровь

Установите последовательность этапов процесса пищеварения в организме человека. Запишите в таблицу соответствующую последовательность цифр.

1. поступление аминокислот в кровь, глицерина и жирных кислот в лимфу

2.измельчение пищи и расщепление крахмала до простых углеводов

3. удаление непереваренных остатков пищи из организма

4. расщепление белков до пептидов и аминокислот

5. расщепление клетчатки до глюкозы

Последовательность этапов процесса пищеварения в организме человека:

2. измельчение пищи и расщепление крахмала до простых углеводов (РОТОВАЯ ПОЛОСТЬ) → 4. расщепление белков до пептидов и аминокислот (ЖЕЛУДОК) → 1. поступление аминокислот в кровь, глицерина и жирных кислот в лимфу (ТОНКИЙ КИШЕЧНИК) → 5. расщепление клетчатки до глюкозы (ТОЛСТЫЙ КИШЕЧНИК) → 3. удаление непереваренных остатков пищи из организма (АНАЛЬНОЕ ОТВЕРСТИЕ)

Пути использования аминокислот в организме

Основные пути использования аминокислот в клетках организма представлены на рис. 51.

Рис. 51. Пути использования аминокислот в клетках организма

Главный путь использования аминокислот – синтез специфических для организма белков: структурных, сократительных, белков-ферментов, гормонов белковой природы взамен распадающихся. Скорость обновления тканевых белков достаточно высока. Так период полураспада белков печени составляет около 9 суток, белков мышечной ткани около 120 суток.

Другой важнейший путь использования аминокислот – синтез различных биологически активных веществ. Даже если исключить из этой группы белки-ферменты и гормоны белковой природы, перенеся их в группу белков, останется достаточно многочисленная группа веществ: гормонов-полипептидов, гормонов — производных аминокислот и ряд других соединений, выполняющих в организме преимущественно регуляторные функции.

Читайте так же:  Л карнитин самый эффективный

Часть аминокислот (и поступивших из пищеварительной системы, и образовавшихся при распаде тканевых белков) используется в качестве источника энергии. Некоторое количество аминокислот может превращаться в углеводы, в липиды. Хотя последнее наиболее вероятно при поступлении в организм избыточного количества белка. Еще один очень важный путь использования аминокислот – синтез заменимых аминокислот. Рассмотрим важнейшие пути использования аминокислот в клетках организма.

Синтез белков

Синтез белка это сложный многоступенчатый процесс, основными этапами которого являются транскрипция, активация аминокислот и трансляция. Рассмотрим основные этапы синтеза белка.

Транскрипция.

Специфика того или иного белка определяется набором аминокислот и порядком их соединения в белковой молекуле. Набор аминокислот и порядок их соединения закодирован в молекуле ДНК с помощью последовательности нуклеотидов. Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеотидами – триплетами или кодонами. Главным отличительным свойством различных нуклеотидов являются входящие в их состав азотистые основания, которых в ДНК встречается четыре вида: аденин, гуанин, тимин и цитозин. Сочетаниями из трех азотистых оснований можно образовать 64 различных триплета.

Молекулы ДНК находятся в ядре и не принимают непосредственного участия в синтезе белка. Информация о последовательности аминокислот в той или иной молекуле белка передается от ДНК к местам синтеза с помощью информационной РНК (и-РНК). Транскрипция — это процесс синтеза и-РНК на участке ДНК, несущем информацию о последовательности аминокислот в конкретной молекуле белка. Такой участок ДНК называется геном или цистроном.

Транскрипция начинается с разрыва водородных связей между двумя комплементарными цепями ДНК с помощью фермента ДНК-полимеразы. Затем происходит раскручивание спирали ДНК на участке, несущем нужную для синтеза белка информацию. Завершается транскрипция синтезом и-РНК при участии фермента РНК-полимеразы. В результате информация о последовательности аминокислот в белковой молекуле переносится в и-РНК. И-РНК выходит из ядра в цитоплазму и присоединяется к рибосоме.

Активация аминокислот

. В синтезе белка участвуют активные аминокислоты. Активация аминокислот начинается с их взаимодействия с АТФ, в результате которого образуется макроэргический комплекс аминокислоты (Ак) с АМФ (аминоациладенилат — Ак

АМФ) и неорганический пирофосфат (ФФн):

Затем происходит взаимодействие активированной аминокислоты с соответствующей данной аминокислоте транспортной РНК (т-РНК) с образованием макроэргического комплекса аминокислоты с т-РНК (аминоацил

Реакция катализируется ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Этот этап синтеза белка получил название рекогниции..

Транспортные РНК представляют собой сравнительно небольшие молекулы, состоящие из 80-100 нуклеотидов. Каждой аминокислоте соответствует от одной до шести видов т-РНК, с которыми она может образовывать комплекс. Транспортные РНК имеют два специфических триплета. Один из них кодон, к которому присоединяется аминокислота, другой – антикодон, который может присоединяться к кодону соответствующей аминокислоты в и-РНК по принципу комплементарности. Роль т-РНК сводится не только к доставке аминокислот к местам синтеза белка – рибосомам, но и переводу информации с последовательности нуклеотидов на последовательность аминокислот.

Трансляция

. Непосредственный синтез белка (трансляция) осуществляется на особых внутриклеточных образованиях, называемых рибосомами. Рибосомы построены из нуклеопротеинов, содержащих примерно 60% РНК и 40% различных белков. Они обеспечивают считывание генетической информации с и-РНК и реализацию ее в последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Рибосомы обладают ферментативными свойствами, катализируя образование пептидных связей между аминокислотами. В процессе синтеза белка молекула и-РНК передвигается между двумя субъединицами рибосомы, к одной из которых присоединяется специфический белоксинтезирующий фермент (пептидилтрансфераза). В процессе этого перемещения кодоны и-РНК взаимодействуют с антикодонами т-РНК. При этом белоксинтезирующий фермент катализирует присоединение аминокислотного остатка т-РНК к полипептидной цепи. Образование и удлинение полипептидной цепи на рибосоме (элонгация) происходит с затратой энергии, источником которой является макроэргическое соединение гуанинтрифосфат (ГТФ).

Завершение синтеза белка (терминация) обеспечивается специальными кодонами в и-РНК (стоп-сигналами), которые не используются для кодирования аминокислот. Уже в процессе синтеза белка формируется первичная (последовательность аминокислот) и вторичная структура белковой молекулы. После завершения синтеза и отделения полипептидной цепи от рибосомы происходит формирование третичной и четвертичной структуры белка. В формировании третичной и четвертичной структуры белка участвуют дополнительные внутриклеточные органеллы (аппарат Гольджи).

Синтеза белка — энергоемкий процесс. Присоединение к полипептидной цепи одной аминокислоты требует затраты по меньшей мере пяти молекул АТФ. При активации аминокислоты АТФ распадается до АМФ, что эквивалентно затрате двух молекул АТФ. На этап трансляции затрачивается одна молекула ГТФ. В процессе элонгации расходуются две молекулы ГТФ на каждую присоединяемую к цепи аминокислоту. И, наконец, терминация (завершение синтеза) требует затраты еще одной молекулы ГТФ.

Ресинтез ГТФ происходит в реакции ГДФ с АТФ:

ГДФ + АТФ = ГТФ + АДФ

Следовательно, одним из важнейших условий синтеза белка является возможность обеспечения этого процесса достаточным количеством энергии.

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка, подвергаются различным превращениям, которые, в большинстве своем начинаются с реакций трех типов: декарбоксилирования, трансаминирования, дезаминирования.

Поступление аминокислот в кровь

Снижение белков в клетке. Существенным влиянием кортизола на метаболизм белка является уменьшение содержания белков практически во всех клетках организма, кроме клеток печени. Это вызвано как снижением синтеза белков, так и повсеместно возросшим уровнем их катаболизма. Оба эффекта могут быть объяснены снижением транспорта аминокислот в клетке, исключая клетки печени. Возможно, это не главная причина, т.к. кортизол снижает также продукцию РНК и последующий синтез белков, особенно в мышечной и лимфоидной тканях.

Читайте так же:  Креатин до или после еды

На фоне большого избытка кортизола мышцы становятся настолько слабыми, что больной даже не может встать. Иммунные функции лимфоидной ткани резко падают, составляя ничтожную долю исходных возможностей.

Кортизол увеличивает количество белка в плазме крови и в печени. Наряду с повсеместным снижением белков в организме кортизол увеличивает содержание белка в печени. Более того, возрастает уровень белков плазмы крови (продуцируются печенью и высвобождаются в кровь). Это увеличение является единственным исключением на фоне общего истощения резервов белка в организме. Предполагают, что эта разница объясняется возможным влиянием кортизола на поступление аминокислот в гепатоциты (но не в другие клетки организма) и увеличением количества ферментов, необходимых для процессов синтеза.

Увеличение содержания аминокислот в крови, снижение поступления аминокислот во внепеченочные клетки и увеличение транспорта в гепатоциты. Исследования, выполненные на изолированной ткани, продемонстрировали, что кортизол понижает транспорт аминокислот в мышечные клетки и, возможно, во все клетки, кроме гепатоцитов.

Снижение поступления аминокислот во внепеченочные клетки снижает в них концентрацию аминокислот с последующим снижением синтеза белков. Кроме того, продолжающийся распад белков высвобождает аминокислоты практически из всех существующих белков. Их диффузия из клеток повышает концентрацию аминокислот в плазме. Кортизол мобилизует аминокислоты из внепепеночных тканей и таким образом истощает резервы белка в тканях.

Увеличение в плазме концентрации аминокислот наряду с возросшим их транспортом в клетки печени под влиянием кортизола дает основание предполагать, что при этом повышается утилизация аминокислот в гепатоцитах, что приводит к увеличению: (1) скорости дезаминирования аминокислот в печени; (2) синтеза протеинов в печени; (3) образования белков плазмы крови в печени; (4) превращения аминокислот в глюкозу. Возможно, многие влияния кортизола на метаболические системы организма являются результатом способности кортизола мобилизовывать аминокислоты из периферических тканей с одновременным увеличением ферментов в печени, реализующих ответные реакции печеночных клеток.

Кортизол и обмен жиров

Мобилизацию жирных кислот из жировой ткани кортизол осуществляет сходным образом, как и мобилизацию аминокислот из мышц. Увеличение концентрации свободных жирных кислот в плазме повышает их использование для энергетических целей. Возможно, что кортизол оказывает прямое влияние на окисление жирных кислот в клетках.

Механизм мобилизации жирных кислот кортизолом не вполне понятен. Какая-то часть эффектов опосредована снижением поступления глюкозы в жировые клетки. Уже говорилось, что глицерофосфат (один из дериватов глюкозы) необходим для поступления и сохранения триглицеридов в клетках, и его отсутствие в адипоцитах ведет к высвобождению жирных кислот.

Увеличение мобилизации жиров кортизолом наряду с увеличением окисления жирных кислот в клетках обеспечивает сдвиг метаболических систем в клетке в сторону использования жирных кислот вместо глюкозы в качестве источника энергии при голодании и других стрессах. Этот механизм требует для своего формирования несколько часов. Он не является столь же быстрым и настолько же мощным, как эффект похожего сдвига, вызванного снижением инсулина. Тем не менее, увеличение использования жирных кислот в качестве источника энергии является важным моментом в осуществлении долговременных процессов превращения глюкозы и гликогена.

Избыток кортизола вызывает ожирение. Несмотря на то, что кортизол способствует умеренно выраженной мобилизации жирных кислот из жировой ткани, у некоторых людей с гиперпродукцией кортизола развивается своеобразный тип ожирения с избыточным отложением жира в шейно-воротниковой зоне, создающим впечатление бычьего торса, и на лице (лунообразное лицо). Хотя причины неизвестны, предполагается, что такой тип ожирения является результатом мощной стимуляции потребления пищи, когда жиры в некоторых тканях образуются быстрее, чем мобилизуются или окисляются.

Пути метаболизма аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Возможные пути превращений аминокислот
Видео (кликните для воспроизведения).

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

  • с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
  • по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
  • по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.

Источники


  1. Здоровое питание для малышей. — М.: Machaon, 2005. — 112 c.

  2. Дальке, Рудигер Болезнь как язык души. Проблемы пищеварения. Проблемы сердца и органов кровообращения (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2013. — 800 c.

  3. Эвенштейн, З.М. Здоровье и питание / З.М. Эвенштейн. — М.: Знание, 1987. — 256 c.
Поступление аминокислот в кровь
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here