Превращение аминокислот в белки

Важная и проверенная информация на тему: "превращение аминокислот в белки" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Превращение аминокислот в белки

77. Свойства белков. Превращение белков в организме

Имея сложное строение, белки обладают, естественно, и весьма разнообразными свойствами:

1) одни белки, например белок куриного яйца, растворяются в воде, образуя при этом коллоидные растворы, другие – в разбавленных растворах солей;

2) некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости;

3) наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) групп – СООН и – NН2 делает белки амфотерными;

4) важным свойством белков является способность к гидролизу.

Гидролиз проводится при действии ферментов или путем нагревания белка с раствором кислоты или щелочи.

В результате гидролиза образуются L-аминокислоты.

Под влиянием ряда факторов (нагревания, действия радиации, даже сильного встряхивания) может нарушиться конфигурация молекулы. Этот процесс называется денатурацией белка.

Сущность денатурации белка:

1) состоит в разрушении водородных связей, солевых и иных мостиков, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы;

2) она теряет специфическую пространственную форму, дезориентируется и утрачивает свое биологическое действие.

3) денатурация белка происходит при варке яиц, приготовлении пищи и т. д.;

4) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и их разложение с выделением летучих продуктов. Например, если к раствору белка прилить концентрированный раствор азотной кислоты, то появляется желтое окрашивание (происходит нитрование бензольных колец).

Превращение белков в организме.

1. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.

2. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В отличие от углеводов и жиров, аминокислоты в запас не откладываются.

Судьба аминокислот в организме различна.

1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.

2. Синтез белков идет с поглощением энергии.

3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.

4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.

Инфекции человека

  • Бактериальные инфекции (41)
  • Биохимия (5)
  • Вирусные гепатиты (12)
  • Вирусные инфекции (43)
  • ВИЧ-СПИД (28)
  • Диагностика (30)
  • Зооантропонозные инфекции (19)
  • Иммунитет (16)
  • Инфекционные заболевания кожи (33)
  • Лечение (38)
  • Общие знания об инфекциях (36)
  • Паразитарные заболевания (8)
  • Правильное питание (41)
  • Профилактика (23)
  • Разное (3)
  • Сепсис (7)
  • Стандарты медицинской помощи (26)

Обмен аминокислот в тканях

Обмен белков в тканях.

Основная часть аминокислот, которые образуются в кишечнике из белков, поступает в кровь (95%) и небольшая часть — в лимфу. По воротной вене аминокислоты попадают в печень, где расходуются на биосинтез различных специфических белков (альбуминов, глобулинов, фибриногена). Другие аминокислоты током крови разносятся ко всем органам и тканям, транспортируются внутрь клеток, где они используются для биосинтеза белков.

Неиспользованные аминокислоты окисляются до конечных продуктов обмена. Процесс расщепления тканевых белков катализируется тканевыми ферментами – протеиназами — катепсинами (часто их называют тканевыми протеазами).

Соотношение между аминокислотами в белках, которые распадаются и синтезируются, разное, поэтому часть свободных аминокислот должна быть преобразована в другие аминокислоты или окислена до простых соединений и выведена из организма.

Итак, в организме существует внутриклеточный запас аминокислот, которые в значительной мере пополняется за счет процессов взаимопревращения аминокислот, гидролиза белков, синтеза аминокислот и поступления их из внеклеточной жидкости. В то же время благодаря синтезу белков и другим реакцям (образование мочевины, пуринов и т.п.) постоянно происходит удаление свободных аминокислот из внеклеточной жидкости.

Пути обмена аминокислот в тканях.

В основе различных путей обмена аминокислот лежат три типа реакций: по аминной и карбоксильной группам и по боковой цепи. Реакции по аминной группе включают процессы дезаминирования, переаминирования, аминирования , по карбоксильной группе — декарбоксилирование. Безазотистая часть углеродного скелета аминокислот подвергается различным превращениям с образованием соединений, которые затем могут включаться в цикл Кребса для дальнейшего окисления.

Пути внутриклеточного превращения аминокислот сложны и перекрещиваются со многими другими реакциями обмена, в результате чего промежуточные продукты обмена аминокислот могут служить необходимыми предшественниками для синтеза различных компонентов клеток и быть биологически активными веществами.

Катаболизм аминокислот у млекопитающих (и у человека) происходит, в основном, в печени и немного слабее в почках.

Дезаминирование аминокислот.

Суть дезаминирования заключается в расщеплении аминокислот под действием ферментов на аммиак и безазотистый остаток (жирные кислоты, оксикислоты, кетокислоты). Дезаминирование может идти в виде восстановительного, гидролитического, окислительного и внутримолекулярного процессов. Последние два типа превалируют у человека и животных.

Окислительное дезаминирование подразделяется на две стадии. Первая стадия является ферментативной, она заканчивается образованием неустойчивого промежуточного продукта – иминокислоты (карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (=NH), которая во второй стадии спонтанно в присутствии воды распадается на аммиак и aльфа-кетокислоту. Ферменты, которые катализируют этот процесс, содержат в качестве простетической группы (органические соединение небелковой природы) НАД (никотинамидадениндинуклеотид) или ФАД (флавинадениндинуклеотид).

Читайте так же:  Аминокислоты для набора мышечной

В организме человека наиболее активно протекает дезаминирование глутаминовой кислоты под действием фермента глутаматдегидрогеназы , которая находится в митохондриях клеток всех тканей. В результате этого процесса образует альфа-кетоглутаровая кислота, которая участвует во многих процессах обмена веществ.

Трансаминирование (переаминирование) аминокислот.

Обязательным условием трансаминирования является участие дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой), которые в виде соответствующих им кетокислот — альфа-кетоглутаровой и щавелевоуксусной могут взаимодействовать со всеми аминокислотами, за исключением лизина, треонина и аргинина.

При переаминировании происходит непосредственный перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, а кетогруппы — с кетокислоты на аминокислоту без освобождения при этом аммиака. Этот процесс протекает в несколько этапов. Реакцию катализируют ферменты, относящиеся к классу трансфераз, их простетической группой является фосфорпиридоксаль-фосфорный эфир витамина В6. Процесс переаминирования широко распространен в живой природе. Его особенность — легкая обратимость.

Реакции переаминирования играют большую роль в обмене веществ. От них зависят такие важнейшие процессы, как биосинтез многих заменимых аминокислот из соответствующих им кетокислот, распад аминокислот, объединение путей углеводного и аминокислотного обмена, когда из продуктов распада глюкозы, например, пировиноградной кислоты, может образоваться аминокислота аланин и наоборот.

Восстановительное аминирование.

Этот процесс противоположен дезаминированию. Он обеспечивает связывание аммиака кетокислотами с образованием соответствующих аминокислот. Восстановительное аминирование катализируется хорошо функционирующей ферментной системой, обеспечивающей аминирование aльфа-кетоглутаровой или щавелевоуксусной кислоты с образованием глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

При обезвреживании аммиака неорганическими и органическими кислотами происходит образование аммонийных солей. Этот процесс осуществляется в почках. Образовавшиеся аммонийные соли выводятся из организма с мочой и потом.

Декарбоксилирование аминокислот.

Процесс декарбоксилирования катализируется декарбоксилазами, специфическими для каждой аминокислоты, простетической группой которых служит пиридоксальфосфат. Эти ферменты относятся к классу лиаз. Процесс декарбоксилирования, который заключается в отщеплении от аминокислот СО2 с образованием аминов, можно показать на следующей схеме:

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот согласно общей теории пиридоксалевого катализа сводится к образованию пиридоксальфосфат-субстратного комплекса в активном центре фермента.

[3]

Таким путем из триптофана образуется триптамин, из гидрокситриптофана — серотонин. Из аминокислоты гистидина образуется гистамин . Из глутаминовой кислоты при декарбоксилировании образуется гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) .

Амины, образованные из аминокислот, называют биогенными аминами, так как они оказывают на организм мощный биологический эффект. Биогенные амины проявляют физиологическое действие в очень малых концентрациях. Так, введение в организм гистамина приводит к расширению капилляров и повышению их проницаемости, сужению крупных сосудов, сокращению гладких мышц различных органов и тканей, повышению секреции соляной кислоты в желудке. Кроме того, гистамин участвует в передаче нервного возбуждения.

Серотонин способствует повышению кровяного давления и сужению бронхов; его малые дозы подавляют активность центральной нервной системы, в больших дозах это вещество оказывает стимулирующее действие. В различных тканях организма большие количества гистамина и серотонина находятся в связанной, неактивной форме. Биологическое действие они проявляют только в свободной форме.

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор-медиатор торможения центральной нервной системы.

Большие концентрации этих соединений могут представлять угрозу для нормального функционирования организма. Однако в животных тканях имеется аминоксидаза , расщепляющая амины до соответствующих альдегидов, которые потом превращаются в жирные кислоты и распадаются до конечных продуктов.

«Обмен аминокислот в тканях» — это третья статья из цикла «Обмен белков в организме человека». Первая статья – « Расщепление белков в пищеварительном тракте ». Вторая статья « Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике ».

Превращение белков в организме.

В ротовой полости, глотке, пищеводе белки не подвергаются воздействию специфических ферментов. Переваривание белков начинается в желудке под действием пепсина, который расщепляет их на молекулы меньшего размера (полипептиды).В тонкой кишке на полипептиды воздействуют ферменты кишечного и панкреатического соков (трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза, аминопептидаза). Они расщепляют белки до аминокислот, которые и всасываются в кровь в тонкой кишке. С током крови они проходят через печень, где гепатоциты синтезируют из части поступивших аминокислот белки крови, в том числе белки свертывающей системы. Далее аминокислоты поступают в общий кровоток и переносятся ко всем органам и тканям.В клетках они необходимы в первую очередь для построения собственных белков, специфичных для организма.

Белки не могут быть синтезированы из углеводов или жиров. В то же время при недостатке в организме жиров или углеводов белки могут использоваться для синтеза этих веществ. Белки не депонируются в организме и при их дефиците происходит разрушение белков крови (например, антител) или белковых структур ряда органов и тканей. Освободившиеся при этом аминокислоты являются исходным материалом для обеспечения жизнедеятельности остальных клеток организма. В обычных условиях белки практически не служат источником обеспечения организма энергией, они участвуют преимущественно в пластическом обмене.

Конечный распад белков приводит к образованию воды, углекислого газа и аммиака, который затем преобразуется в мочевину.

На обмен белков влияют различные гуморальные факторы. Гормон роста (соматотропин), гормоны щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин) оказывают анаболическое действие на метаболизм белков. Глюкокортикоиды, глюкагон угнетают синтез белка в клетках, увеличивают скорость выведения азота из организма.

Синтез белка

Процесс синтеза белка происходит на рибосомах (полисомах) под действием различных ферментов. Генетическая информация о структуре белка организма записана на «матрице» — молекуле ДНК. После завершения синтеза первичной структуры белковой молекулы происходит образование вторичной, третичной структуры в комплексе Гольджи , и затем четвертичной .

Строение и уровни структурной организации белков

[1]

Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждый уровень имеет свои особенности.

Читайте так же:  Спортпит тестостерон рейтинг лучших

Дата добавления: 2016-01-03 ; просмотров: 2747 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Метаболизм аминокислот.

Аминокислоты могут использоваться для синтеза различных небелковых соединений. Например, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина – гем, гормоны – адреналин, тироксин и такие важные соединения, как креатин, карнитин, принимающие участие в энергетическом обмене.

Часть аминокислот подвергается распаду до углекислого газа, воды и аммиака.

Распад начинается с реакций общих для большинства аминокислот.

К ним относятся.

1. Декарбоксилирование —отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.

ПФ(пиридоксальфосфат) – кофермент производное витамина В6.

Так, например, образуется гистамин из аминокислоты гистидина. Гистамин – важное сосудорасширяющее вещество.

2. Дезаминирование —отцепление аминогруппы в виде NH3 . У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.

3. Трансаминирование –реакция между аминокислотами и α-кетокислотами. В ходе этой реакции её участники обмениваются функциональными группами.

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. Этот процесс – главное превращение аминокислот в организме, так как у него скорость значительно выше, чем у двух первых описанных реакций.

Трансаминирование выполняет две основные функции.

1. За счет этих реакций одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется но меняется общее соотношение между ними в организме. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

2. Трансаминирование является составной частью процесса косвенного дезаминирования аминокислот– процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.

Дата добавления: 2015-10-19 ; просмотров: 737 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Переваривание белков начинается в желудке

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы , отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы , действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин . У грудных детей основным ферментом является реннин .

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин.

Гастрин секретируется специфичными G-клетками:

  • в ответ на раздражение механорецепторов,
  • в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
  • под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он влияет на ECL-клетки и обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин , образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (ECL-клетки, фундальные железы), выходит в кровоток и взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках, увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н + . Источником ионов Н + является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой . При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3 – . Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl – . В полость желудка ионы Н + попадают энергозависимым антипортом с ионами К + (Н + ,К + -АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты
Функции соляной кислоты
  • денатурация белков пищи,
  • бактерицидное действие,
  • высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы,
  • высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты — тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться,
  • превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
  • снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
  • после перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl, гораздо в меньшей степени иона H2PO4 , при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота.

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть — свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н + ,К + -АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму.

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

  • снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
  • активация процессов брожения в желудке, запах изо рта,
  • активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
  • проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции,
  • уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо, медь, магний, цинк, йод и др),
  • снижение высвобождения и всасывания ряда витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
  • снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12,
  • снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока,
  • нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам.
Читайте так же:  Изотоник своими руками для бодибилдинга

Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки.

Видео (кликните для воспроизведения).

Пепсин является эндопептидазой , то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр «прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ . В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Пепсин обладает невысокой специфичностью, в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина , глутаминовой кислоты и т.д. Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.

Связи, расщепляемые пепсином

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде профермента и активируется соляной кислотой. Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.

Лекция № 6

Тема «ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ. МЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ».

Переваривание и всасывание белков в организме.

Промежуточный обмен аминокислот в организме.

Биосинтез мочевины. Биологическое значение.

Клинико-диагностическое значение определения мочевины. Уремии. Классификация.

Синтез креатинина в организме.

Клинико-диагностическое значение определения креатинина.

Поскольку белки организма отличаются строгой видовой и тканевой специфичностью, живой организм обладает способностью использовать вводимый белок только после его полного гидролиза до аминокислот, из которых организм строит свойственные ему специфические белки. Поэтому белки, поступающие с пищей, подвергаются перевариванию в ЖКТ человека под действием протеолитических ферментов.

Переваривание белков.

Белки поступают в организм с пищей животного и растительного происхождения. Суточная потребность

90-120 г. белка в зависимости от возраста, профессии, состояния здоровья. В отличие от углеводов и липидов, избыток белков в организме не откладывается!

В полости рта белки подвергаются механической обработке. Чем мельче пережевывается пища, тем лучше всасывается.

Желудок: под действием фермента пепсина и соляной кислоты, которая активизирует пепсиногены, белковая молекула подвергается гидролизу. У детей первого года жизни в менее кислой среде pH-3,5 работает другой фермент — гастриксин. Образовавшиеся высокомолекулярные полипептиды поступают в двенадцатиперстную кишку и при pH 7.8- 8,4 подвергаются действию трипсина, химотрипсина, эластазы.

Эти ферменты выделяются в форме неактивных и под действием энтерокиназы становятся активными. Пепсин, трипсин, химотрипсин-эндопептидазы, действуют на внутренние пептидные связи и разделяют белок на относительно большие пептиды. В результате действия всех ферментов образовались олиго – ди — трипептиды, а также свободные аминокислоты, которые поступают в тонкий кишечник, где при pH-7,8-8,4 под действием экзопептидаз (амино — и карбоксипептидазы) происходит расщепление их до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислотчерез мембрану тонкого кишечника происходит с участием глутатиона под действием фермента, находящегося на мембране слизистой кишечника глутамилтрансферазы. Аминокислота образует комплекс с глутатионом, который проходит через мембрану, где распадается на свободную аминокислоту и глутатион. Всасывание протекает против градиента концентраций. Аминокислоты поступают в кровь воротной вены, затем в печень, где подвергаются ряду превращений.

В печени аминокислоты частично используются для синтеза белков печени и белков плазмы крови. Часть аминокислот током крови разносится по органам и тканям, где они поступают в клетки и участвуют в синтезе собственных белков тканей (биосинтезе белка). Кроме белков, поступающих с пищей, в кишечник попадает 35 г. Белков в составе секретов слизистых оболочек. Эти белки также перевариваются — это альбумины, гликопротеины и мукопротеины. Некоторая часть белков и неусвоенных аминокислот в толстом кишечнике используется микрофлорой для своей жизнедеятельности. Этот процесс получил название гниение белков.

Гниение белков – это процесс превращения аминокислот под влиянием ферментов непатогенных бактерий в толстом кишечнике. В результате образуются два типа веществ:

1. Токсические продукты — индол, фенол, скатол, сероводород, амины, меркаптан, крезол.

2. Нетоксические продукты — кетокислоты, оксикислоты, жирные Кислоты, спирты.

Читайте так же:  Л карнитин мочегонный эффект

Часть попадает в кровь воротной вены и током крови в печень, там они обезвреживаются путём присоединения глюкуроновой или серной кислот, что повышает растворимость в H2O и выведение из организма.

ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ.

Аминокислоты, поступившие из ЖКТ — источник пополнения аминокислотного фонда клеток и тканей и используются для синтеза собственных белков, синтеза нуклеотидов, синтеза порфиринов и гормонов, часть аминокислот включается в метаболизм и используется для синтеза углеводов и липидов, становятся источником энергии. Аминокислоты, как и белки, не накапливаются и не запасаются в тканях.

Промежуточный обмен аминокислот – это совокупность превращений аминокислот в организме человека от момента поступления их в кровь и до выведения из организма в виде мочевины, углекислого газа и воды.

В организме аминокислоты подвергаются трансаминированию, декарбоксилированию, дезаминированию.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ (ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ)- процесс обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новых кетокислоты и аминокислоты.

Процессы трансаминирования протекают наиболее интенсивно в сердце. Печени, скелетных мышцах, почках, Tr при участии ферментов аминотрансфераз АЛаТ, АСаТ и кофермента — активной формы В 6. Трансаминирование играет основную роль в процессах синтеза 10 заменимых аминокислот, глюконеогенеза, мочевинообразования.

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ — это процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде CO2., при этом образуются амины.

Осуществляется при участии фермента декарбоксилазы. Процесс декарбоксилирования аминокислот в тканях происходит незначительно, основное место локализации процесса — кишечник: а) у здорового человека в незначительном объёме под влиянием декарбоксилаз непатогенных бактерий; б) при кишечных заболеваниях (дизентерия, брюшной тиф, холера и др.) повышается активность декарбоксилаз патогенных бактерий, в результате образуются амины, создающие картину кишечного заболевания. Это общая интоксикация, нарушение проницаемости мембран слизистой кишечника, приводящее к поносам, обезвоживание тканей, повышение температуры тела.

При декарбоксилировании дикарбоновых аминокислот образуются моноаминокарбоновые кислоты, которые дают амины, а диаминомонокарбоновые кислоты- диамины.

Биологическая роль аминов.

Гистамин

стимулирует секрецию желудочного сока и слюны, оказывает сосудорасширяющее действие, большое количество образуется в очаге воспаления, является медиатором боли, повышает проницаемость сосудов, участвует в патогенезе аллергии.

Серотонин

[2]

(образуется при декарбоксилировании триптофана) – мощное сосудосуживающее средство, повышает кровяное давление, участвует в патогенезе гипертонической болезни, участвует в регуляции температуры тела, дыхания, медиатор нервных процессов в ЦНС.

Дофамин

образуется при декарбоксилировании диоксифенилаланина (ДОФА).

При дальнейшем окислении и метилировании образуются норадреналин и адреналин — гормоны мозгового слоя надпочечников — регулируют деятельность сердечно-сосудистой системы.

Адреналин

стимулирует мобилизацию депонированных углеводов и жиров. Путресцинобразуется при декарбоксилировании орнитина при образовании гноя и гниении трупов.

Гамма-аминомаслянная кислота (ГАМК)

образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты и оказывает тормозящее действие на процессы возбуждения и применяется в психиатрии.

Обезвреживание биогенных аминов происходит в печени под действием моноаминооксидаз (МАО) в митохондриях и диаминооксидаз (ДАО) в цитоплазме.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ – это отщепление от аминокислот аминогруппы с образованием аммиака и жирных кислот. Жирные кислоты при окислении в цикле Кребса используются для энергетических нужд, в синтезе простых и сложных липидов либо углеводов. Образующийся в процессе дезаминирования аммиак в небольших количествах используется в процессах внутриклеточного метаболизма. Основная масса аммиака должнабыть выведена из организма.

Вопросы для самоконтроля.

1. Перечислите этапы переваривания белков в желудочно-кишечном тракте человека. Укажите ферменты переваривания.

2. Каков механизм всасывания аминокислот в желудочно-кишечном тракте человека?

3. Куда распределяются всосавшиеся аминокислоты?

4. Дайте определение понятию промежуточный обмен аминокислот.

5. Что называют дезаминированием аминокислот?

6. Биологическое значение процессов переаминирования аминокислот.

7. Что называют декарбоксилированием аминокислот?

8. Биологическое значение процесса декарбоксилирования.

9. Назовите важнейшие биогенные амины, их роль в организме человека.

10. Что называют гниением белков? Назовите продукты гниения.

11. Где происходит обезвреживание продуктов гниения белков?

Литература В. С. Камышников стр. 444 -446, стр.484, 488.

В. К. Кухта стр.235-250.

Разработала преподаватель клинической биохимии С. М. Новикова.

Инфекции человека

  • Бактериальные инфекции (41)
  • Биохимия (5)
  • Вирусные гепатиты (12)
  • Вирусные инфекции (43)
  • ВИЧ-СПИД (28)
  • Диагностика (30)
  • Зооантропонозные инфекции (19)
  • Иммунитет (16)
  • Инфекционные заболевания кожи (33)
  • Лечение (38)
  • Общие знания об инфекциях (36)
  • Паразитарные заболевания (8)
  • Правильное питание (41)
  • Профилактика (23)
  • Разное (3)
  • Сепсис (7)
  • Стандарты медицинской помощи (26)

Обмен аминокислот в тканях

Обмен белков в тканях.

Основная часть аминокислот, которые образуются в кишечнике из белков, поступает в кровь (95%) и небольшая часть — в лимфу. По воротной вене аминокислоты попадают в печень, где расходуются на биосинтез различных специфических белков (альбуминов, глобулинов, фибриногена). Другие аминокислоты током крови разносятся ко всем органам и тканям, транспортируются внутрь клеток, где они используются для биосинтеза белков.

Неиспользованные аминокислоты окисляются до конечных продуктов обмена. Процесс расщепления тканевых белков катализируется тканевыми ферментами – протеиназами — катепсинами (часто их называют тканевыми протеазами).

Соотношение между аминокислотами в белках, которые распадаются и синтезируются, разное, поэтому часть свободных аминокислот должна быть преобразована в другие аминокислоты или окислена до простых соединений и выведена из организма.

Итак, в организме существует внутриклеточный запас аминокислот, которые в значительной мере пополняется за счет процессов взаимопревращения аминокислот, гидролиза белков, синтеза аминокислот и поступления их из внеклеточной жидкости. В то же время благодаря синтезу белков и другим реакцям (образование мочевины, пуринов и т.п.) постоянно происходит удаление свободных аминокислот из внеклеточной жидкости.

Пути обмена аминокислот в тканях.

В основе различных путей обмена аминокислот лежат три типа реакций: по аминной и карбоксильной группам и по боковой цепи. Реакции по аминной группе включают процессы дезаминирования, переаминирования, аминирования , по карбоксильной группе — декарбоксилирование. Безазотистая часть углеродного скелета аминокислот подвергается различным превращениям с образованием соединений, которые затем могут включаться в цикл Кребса для дальнейшего окисления.

Читайте так же:  Последовательность аминокислот в белковой молекуле

Пути внутриклеточного превращения аминокислот сложны и перекрещиваются со многими другими реакциями обмена, в результате чего промежуточные продукты обмена аминокислот могут служить необходимыми предшественниками для синтеза различных компонентов клеток и быть биологически активными веществами.

Катаболизм аминокислот у млекопитающих (и у человека) происходит, в основном, в печени и немного слабее в почках.

Дезаминирование аминокислот.

Суть дезаминирования заключается в расщеплении аминокислот под действием ферментов на аммиак и безазотистый остаток (жирные кислоты, оксикислоты, кетокислоты). Дезаминирование может идти в виде восстановительного, гидролитического, окислительного и внутримолекулярного процессов. Последние два типа превалируют у человека и животных.

Окислительное дезаминирование подразделяется на две стадии. Первая стадия является ферментативной, она заканчивается образованием неустойчивого промежуточного продукта – иминокислоты (карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (=NH), которая во второй стадии спонтанно в присутствии воды распадается на аммиак и aльфа-кетокислоту. Ферменты, которые катализируют этот процесс, содержат в качестве простетической группы (органические соединение небелковой природы) НАД (никотинамидадениндинуклеотид) или ФАД (флавинадениндинуклеотид).

В организме человека наиболее активно протекает дезаминирование глутаминовой кислоты под действием фермента глутаматдегидрогеназы , которая находится в митохондриях клеток всех тканей. В результате этого процесса образует альфа-кетоглутаровая кислота, которая участвует во многих процессах обмена веществ.

Трансаминирование (переаминирование) аминокислот.

Обязательным условием трансаминирования является участие дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой), которые в виде соответствующих им кетокислот — альфа-кетоглутаровой и щавелевоуксусной могут взаимодействовать со всеми аминокислотами, за исключением лизина, треонина и аргинина.

При переаминировании происходит непосредственный перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, а кетогруппы — с кетокислоты на аминокислоту без освобождения при этом аммиака. Этот процесс протекает в несколько этапов. Реакцию катализируют ферменты, относящиеся к классу трансфераз, их простетической группой является фосфорпиридоксаль-фосфорный эфир витамина В6. Процесс переаминирования широко распространен в живой природе. Его особенность — легкая обратимость.

Реакции переаминирования играют большую роль в обмене веществ. От них зависят такие важнейшие процессы, как биосинтез многих заменимых аминокислот из соответствующих им кетокислот, распад аминокислот, объединение путей углеводного и аминокислотного обмена, когда из продуктов распада глюкозы, например, пировиноградной кислоты, может образоваться аминокислота аланин и наоборот.

Восстановительное аминирование.

Этот процесс противоположен дезаминированию. Он обеспечивает связывание аммиака кетокислотами с образованием соответствующих аминокислот. Восстановительное аминирование катализируется хорошо функционирующей ферментной системой, обеспечивающей аминирование aльфа-кетоглутаровой или щавелевоуксусной кислоты с образованием глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

При обезвреживании аммиака неорганическими и органическими кислотами происходит образование аммонийных солей. Этот процесс осуществляется в почках. Образовавшиеся аммонийные соли выводятся из организма с мочой и потом.

Декарбоксилирование аминокислот.

Процесс декарбоксилирования катализируется декарбоксилазами, специфическими для каждой аминокислоты, простетической группой которых служит пиридоксальфосфат. Эти ферменты относятся к классу лиаз. Процесс декарбоксилирования, который заключается в отщеплении от аминокислот СО2 с образованием аминов, можно показать на следующей схеме:

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот согласно общей теории пиридоксалевого катализа сводится к образованию пиридоксальфосфат-субстратного комплекса в активном центре фермента.

Таким путем из триптофана образуется триптамин, из гидрокситриптофана — серотонин. Из аминокислоты гистидина образуется гистамин . Из глутаминовой кислоты при декарбоксилировании образуется гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) .

Амины, образованные из аминокислот, называют биогенными аминами, так как они оказывают на организм мощный биологический эффект. Биогенные амины проявляют физиологическое действие в очень малых концентрациях. Так, введение в организм гистамина приводит к расширению капилляров и повышению их проницаемости, сужению крупных сосудов, сокращению гладких мышц различных органов и тканей, повышению секреции соляной кислоты в желудке. Кроме того, гистамин участвует в передаче нервного возбуждения.

Серотонин способствует повышению кровяного давления и сужению бронхов; его малые дозы подавляют активность центральной нервной системы, в больших дозах это вещество оказывает стимулирующее действие. В различных тканях организма большие количества гистамина и серотонина находятся в связанной, неактивной форме. Биологическое действие они проявляют только в свободной форме.

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор-медиатор торможения центральной нервной системы.

Большие концентрации этих соединений могут представлять угрозу для нормального функционирования организма. Однако в животных тканях имеется аминоксидаза , расщепляющая амины до соответствующих альдегидов, которые потом превращаются в жирные кислоты и распадаются до конечных продуктов.

Видео (кликните для воспроизведения).

«Обмен аминокислот в тканях» — это третья статья из цикла «Обмен белков в организме человека». Первая статья – « Расщепление белков в пищеварительном тракте ». Вторая статья « Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике ».

Источники


  1. Дальке, Рудигер Здоровое питание. Энергетические свойства слов. Ты свободен (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Курт Абрахам , Клаус Штюбен. — М.: ИГ «Весь», Амрита, 2012. — 816 c.

  2. Дубровская, С. В. Как защитить ребенка от диабета / С.В. Дубровская. — М.: АСТ, ВКТ, 2009. — 128 c.

  3. Буш-Остерман, Эрика Гимнастика для позвоночника / Эрика Буш-Остерман. — М.: Спорт, 1997. — 187 c.
Превращение аминокислот в белки
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here