Расщепление пептидов до аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "расщепление пептидов до аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Пищеварительные превращения белков

Белки поступают в организм с продуктами животного и растительного происхождения. Животные белки нередко образуют достаточно прочные структуры (мясо), а растительные могут находиться внутри растительных клеток, оболочки которых состоят из неперевариваемой человеком клетчатки. Поэтому для пищевых белков особенно важна механическая обработка – пережевывание, обеспечивающее дробление белковых структур, разрушение оболочек растительных клеток, а также термообработка, которая вызывает денатурацию белка и способствует разрушению оболочек растительных клеток. Химических превращений белков в ротовой полости не происходит.

Непосредственные пищеварительные превращения белка начинаются в желудке. Суть пищеварения белка заключается в гидролитическом расщеплении на аминокислоты под воздействием протеолитических ферментов. Белковые молекулы имеют сложную пространственную конфигурацию – первичную, вторичную, третичную, а для некоторых белков и четвертичную структуру. Доступ ферментов к внутренним участкам достаточно плотно упакованной белковой молекулы облегчается при ее денатурации, при которой полностью или частично изменяется четвертичная, третичная и вторичная структура. Хотя пищеварительная система сама может осуществлять денатурацию белка, этот процесс ускоряется и облегчается, когда пищевые белки проходят предварительную термообработку, являющуюся эффективным способом денатурации.

В пищеварительной системе денатурация белка происходит в желудке под действием секретируемой клетками эпителия желудка соляной кислотой, создающей в желудке сильно кислую реакцию среды (рН желудочного сока составляет 1,5-2,0). Роль соляной кислоты не сводится только к обеспечению денатурации белковых молекул. Создаваемая ею кислая реакция среды оказывает бактерицидное действие, убивая попадающие с пищей микробы, а также инициирует активацию фермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в активную форму пепсин — происходит в результате отщепления от него полипептидного фрагмента. Первоначально эта реакция происходит достаточно медленно под влиянием соляной кислоты. Но уже первые образовавшиеся молекулы пепсина значительно ускоряют эту реакцию по принципу аутокатализа.

Пепсин обладает определенной специфичностью. Наиболее активно он гидролизует пептидные связи, образованные при участи аминной группы ароматических аминокислот: тирозина, фенилаланина, триптофана. В результате действия пепсина белковая молекула распадается на крупные фрагменты – высокомолекулярные полипептиды. Дальнейшие превращения высокомолекулярных полипептидов происходят в двенадцатиперстной кишке, куда из поджелудочной железы поступают три протеолитических фермента в виде своих предшественников: трипсиногена, химотрипсиногена и проэластазы.

Превращение трипсиногена в трипсин начинается под действием фермента энтеропептидазы, вырабатываемого стенками кишечника, и завершается в результате аутокатализа под влиянием самого трипсина. Как и в случае с пепсиногеном, активация заключается в отщеплении от трипсиногена полипептидного фрагмента. Трипсин обладает узкой субстратной специфичностью. Он катализирует гидролиз пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аминокислот лизина и аргинина.

Начальная активация химотрипсиногена происходит под действием трипсина, а затем в результате аутокатализа под влиянием образовавшегося химотрипсина. Химотрипсин обладает меньшей субстратной специфичностью, чем трипсин. Однако, и он наиболее активно расщепляет пептидные связи, в образовании которых принимают участие определенные аминокислоты.

Третий, действующий в двенадцатиперстной кишке, протеолитический фермент эластаза образуется из своего предшественника проэластазы под влиянием активных форм двух других ферментов. Свое название он получил от эластина — субстрата, содержащегося в соединительной ткани, который он гидролизует. Эластаза обладает широким спектром действия, гидролизуя субстраты, не расщепляемые трипсином и химотрипсином.

В результате пищеварительных превращений, происходящих в 12-ти перстной кишке, поступающие туда высокомолекулярные пептиды дробятся на более мелкие фрагменты – низкомолекулярные пептиды.

Образование действующих в желудке и двенадцатиперстной кишке пищеварительных пептидгидролаз в неактивной форме и активация их только в полости, соответственно, желудка и двенадцатиперстной кишки является зашитой организма от самопереваривания. Активные формы этих ферментов безопасны для стенок желудка и двенадцатиперстной кишки, которые защищаются от их воздействия выделением особых слизистых веществ. Эти вещества являются по своей химической природе мукополисахаридами и, следовательно, недоступны действию протеолитических ферментов.

Завершается пищеварение белков в тонком кишечнике, где на поступающие туда низкомолекулярные полипептиды воздействуют вырабатываемые клетками слизистой оболочки кишечника карбокси- и аминопептидазы. Карбоксипептидазы отщепляют аминокислоты от полипептидной цепи со стороны свободной карбоксильной, а аминопептидазы – со стороны свободной аминной группой.

Окончательное расщепление пептидов до свободных аминокислот завершают три- и дипептидазы.

Полипептиды, не расщепившиеся в тонком кишечнике, подвергаются превращениям в толстом кишечнике под влиянием ферментов, синтезируемых его микрофлорой. При этом может происходить не только гидролиз пептидных связей, но и расщепление аминокислот с образованием различных токсических веществ: фенола, крезола, индола, сероводорода, меркаптанов и др. Эти превращения принято называть гниением белка. Образовавшиеся токсические вещества всасываются в кровь, доставляются в печень, где подвергаются детоксикации.

Весь процесс пищеварения белка в желудочно-кишечном тракте занимает 8-12 часов с момента приема пищи.

Главный продукт пищеварения белка – аминокислоты — всасываются в кровь. Это может происходить как в результате их диффузии по градиенту концентрации, так и в процессе активного транспорта. В последнем случае ведущая роль принадлежит ворсинкам слизистой оболочки кишечника, в которых происходит АТФ-зависимый (с затратой энергии) транспорт аминокислот, сопряженный с транспортом ионов натрия (Nа + ) или ионов водорода (Н + ).

Кровь распределяет аминокислоты по организму, они могут попасть практически в любую клетку и пополняют т.н. аминокислотный фонд организма – аминокислоты, постоянно содержащиеся в протоплазме клеток и в крови. Аминокислотный фонд организма пополняется за счет двух источников: аминокислот, поступающих из пищеварительной системы, и аминокислот, образующихся при распаде тканевых белков (рис. 50). Как уже указывалось ранее, приблизительно 2/3 аминокислот, образующихся при распаде белков организма используются повторно. И только 1/3 распадается до конечных продуктов.

Рис. 50. Источники пополнения аминокислотного фонда организма

Расщепление пептидов до аминокислот

«Биология отрицает законы математики: при делении происходит умножение» Валерий Красовский

Задания по теме Метаболизм
(установление последовательности)

Одними из сложных процессов при подготовке к ЕГЭ по биологии являются темы, связанные с метаболизмом. Данный раздел поможет закрепить знания, связанные с последовательностью процессов метаболизма

Читайте так же:  Гены в днк и аминокислоты

1. Установите последовательность процессов, обеспечивающих биосинтез белка.

1) поступление кодона иРНК в активный центр рибосомы

2) вход стоп-кодона иРНК в активный центр рибосомы

3) синтез иРНК на матрице ДНК

4) распознавание кодоном антикодона

5) образование пептидных связей

2. Установите последовательность процессов окисления молекулы крахмала в ходе энергетического обмена

1) образование лимонной кислоты в митохондрии

2) расщепление молекул крахмала до дисахаридов

3) образование двух молекул пировиноградной кислоты

4) образование молекулы глюкоза

5) образование углекислого газа

3. Установите последовательность процессов фотосинтеза

1) преобразование солнечной энергии в энергию АТФ.

2) возбуждение светом электронов хлорофилла.

3) фиксация углекислого газа.

4) образование крахмала.

5) преобразование энергии АТФ для синтеза глюкозы.

4. Установите последовательность обмена белков в организме человека, начиная с поступления их с пищей.

1) окисление с образованием АТФ, СО2, Н2О, мочевины

2) образование пептидов под действием пепсина

3) синтез миозина, казеина

5) образование аминокислот под действием трипсина

5. Установите правильную последовательность обмена жиров в организме человека, начиная с поступления их с пищей.

1) образование глицерина и высших карбоновых кислот

2) синтез липоидов в клетках тела

3) обработка жиров пищи ферментом липазой в двенадцатиперстной кишке

4) образование энергии при окислении веществ до углекислого газа и воды

5) всасывание продуктов расщепления в лимфатические капилляры тонкого кишечника

6. Установите правильную последовательность переваривания белков, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей.

1) механическое измельчение и смачивание

2) поступление аминокислот в кровь

3) расщепление на пептиды в кислой средой

4) расщепление пептидов до аминокислот при помощи трипсина

5) поступление пищевого комка в двенадцатиперстную кишку

7. Установите правильную последовательность стадий клеточного дыхания

1) образование пировиноградной кислоты

2) восстановление НАД*Н в матриксе митохондрий

3) окисление НАД*Н

4) расщепление гексозы на две триозы

5) синтез АТФ на мембране митохондрий

6) синтез ацетилкофермента А

8. Установите правильную последовательность стадий транскрипции информационной РНК у эукариот

1) присоединение нуклеотидов к растущей цепи РНК

2) расплетение спиралей ДНК

3) присоединение РНК-полимеразы к гену

4) отсоединение предшественника РНК

5) дозревание молекулы РНК

6) выход РНК из ядра

9. Установите последовательность стадий трансляции

1) движение малой субъединицы рибосомы вдоль иРНК до старт-кодона

2) присоединение первой тРНК и большой субъединицы рибосомы

3) сдвиг рибосомы на один триплет

4) присоединение следующей тРНК

5) образование пептидной связи

6) присоединение малой субъединицы рибосомы к иРНК

10. Установите последовательность переваривания нуклеиновых кислот, начиная с поступления их в ротовую полость с пищей

1) незначительный гидролиз под воздействием кислоты

2) механическое измельчение и смачивание пищи

[2]

3) поступление азотистых оснований в кровь

4) поступление полинуклеотидов в двенадцатиперстную кишку

5) расщепление нуклеиновых кислот на нуклеотиды

[3]

Процесс синтеза пептидов в организме из продуктов питания. Список продуктов, содержащих пептиды.

Пептиды – особые вещества в организме, благодаря которым строятся белки, образуются гормоны, регулируются многие процессы, вплоть до регенерации клеток и управлении генов. В их составе находятся аминокислоты, которые связаны между собой особой пептидной цепью. Свойство каждого вида пептида определяется тем, какие аминокислоты входят в его состав и в какой последовательности. Пептиды, состоящие до 10 аминокислот, называются олигопептидами (короткие пептиды). Если в составе пептида более 20-50 аминокислот, то это уже полипептиды.

Организм человека самостоятельно синтезирует 12 видов аминокислот. Но в молекуле пептидов встречаются еще восемь аминокислот, которые не вырабатываются естественным путем в нашем теле. Это так называемые «незаменимые» аминокислоты. Они чрезвычайно важны для организма, поэтому должны поступать посредством пищи.

Таким образом, чтобы в организме все функционировало как нужно и не отмечалось недостатка этих компонентов, рацион питания должен состоять из полноценных белковых продуктов. Причем, ценность такого питания заключается не в количестве белка, а в его качестве, что определяется его аминокислотным составом.

Продукты, содержащие пептиды

Полноценными аминокислотами или уже готовыми к расщеплению пептидами богаты многие продукты животного происхождения. Прежде всего, стоит выделить:

  • молочную продукцию;
  • мясо (особенно полезна куриная грудка);
  • рыба, моллюски;
  • яйца.

Многие растительные продукты также содержат в себе незаменимые аминокислоты, однако их качество несколько уступает, поэтому приверженцы вегетарианства должны максимально разнообразить свое питание с добавлением белковосодержащих продуктов.

  • бобовые и злаковые культуры;
  • овощи и грибы (лидерами среди них по содержанию пептидов считаются шпинат и редис);
  • темный шоколад, ягоды, грецкие орехи, бананы (они содержат в достаточном количестве эндорфин – гормон из группы пептидов).

Несмотря на то, что многие из представленных продуктов являются доступными, в организме человека нередко происходит белковое голодание. Это связывается с нерациональным питанием, несоблюдением режима приема пищи, перекусами «на ходу». Также на качество и состав многих продуктов негативно влияет чрезмерная тепловая обработка во время готовки. А пептиды из растительных продуктов по некоторым данным российских ученых усваиваются хуже, чем пептиды из продуктов животного происхождения.

Насытить организм пептидами из продуктов питания можно только при условии регулярного их поступления в достаточном количестве. При этом предпочтение стоит отдать натуральным качественным продуктам.

Каким образом происходит синтез пептидов в организме

Образование пептидов в организме естественным путем происходит в течение нескольких минут. Синтезирование же пептидов из продуктов питания довольно сложный и многоэтапный процесс. Пищевой белок, достигая желудка, начинает расщепляться под влиянием фермента пепсин и желудочного сока. В результате этого процесса большая молекула белка, состоящая из множества аминокислот, разбивается на несколько частей, образуя более короткие пептидные связи. Это только начальный процесс синтеза пептидов. В дальнейшем частично расщепленный белок из желудка поступает в начальные отделы кишечника, где под воздействием группы ферментов распадается до полипептидов. Однако большая часть белков расщепляется до коротких пептидов – дипептидов и трипептидов.

Читайте так же:  Л карнитин коту с хпн

На заключительном этапе образованные короткие пептиды всасываются в кровяное русло и переносятся по организму до нужных клеток. Часть аминокислот используется организмом для образования какого-либо белка, другая часть для синтеза гормонов, кровяных веществ, ферментов и т. д. Некоторые из них распадаются и преобразуют энергию или служат источником для формирования других аминокислот.

Для каждой клетки синтезируется определенный белок, например, в мышцах образуются миозин и актин, в эритроцитах – гемоглобин и т. д.

Трипсин гидролизует пептидные связи,

образованные:

1) аминогруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина;

2) карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина;

3) аминогруппами ароматических аминокислот;

4) карбоксигруппами ароматических аминокислот.

6. Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:

1) трипсин 3) трипептидаза

2) химотрипсин 4) дипептидаза

7. Установить соответствие:

продукт гниения белка название

8. Установить соответствие:

аминокислота продукт распада аминокислоты

1) орнитин а) метилмеркаптан

2) цистеин б) фенол

3) тирозин в) скатол

4) лизин г) кадаверин

5) триптофан д) индол

9. Глутатион является трипептидом:

4) глицил-глутамил цистеин

10. Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:

1) D-аланина 4) L-глутаминовой кислоты

2) L-серина 5) L-треонина

3) L-аспарагиновой кислоты

11. Установить соответствие:

тип дезаминирования аминокислота

1) прямое окислительное а) валин

2) трансдезаминирование б) цистеин

Видео (кликните для воспроизведения).

3) неокислительное в) серин

дезаминирование г) глутаминовая кислота

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9347 —

| 7297 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

2. Определение С-концевых аминокислот

Обрабатывая полученную смесь каким-нибудь альдегидом, например энантолом, гидразиды аминокислот превращают в соответствующие гидразоны, легко отделяемые от незамещенной аминокислоты, которая идентифицируется хроматографически. Эта реакция получила название гидразинолиза.

Большое значение приобрел ферментативный метод определения С-концевой последовательности аминокислот. Для этой цели используют фермент карбоксипептидазу, выделяемую из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Карбоксипептидаза гидролизует только те пептидные связи, которые образованы С-концевой аминокислотой, имеющей свободную α-карбоксильную группу. Поэтому под действием этого фермента от пептида последовательно отщепляются аминокислоты, начиная с С-концевой. Это позволяет определить взаимное расположение чередующихся аминокислотных остатков.

Ферментативные способы определения последовательности аминокислотных остатков в пептидах иллюстрируются схемой:

Если пептидная цепь настолько длинна, что рассмотренные методы не позволяют полностью установить ее строение, полипептид осторожно гидролизуют (с применением специфических ферментов или другими методами), расщепляя его на небольшое число более коротких пептидов. Полученную смесь тщательно разделяют и анализируют выделенные пептиды, после чего устанавливают структуру исходного полипептида.

Современные способы установления строения пептидов настолько хорошо разработаны, что удалось расшифровать структуру ряда природных полипептидов.

Пептиды – это природные или синтетические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными (пептидный мостик), по своей сути, амидными связями.

Молекулы пептидов могут содержать неаминокислотную компоненту. Пептиды, имеющие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептидами (дипептиды, трипептиды и т.д.) Пептиды, содержащие более 10 до 60 аминокислотных остатков, относят к полипептидам. Природные полипептиды с молекуляроной массой более 6000 дальтон называют белками.

Аминокислотный остаток пептида, который несет -аминогруппу, называют N-концевым, несущий свободную -карбоксильную группу – С-концевым. Название пептида состоит из перечисления тривиальных названий аминокислот, начиная с N-концевой. При этом суффикс «ин» меняется на «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой.

Глицилаланин или Gly-Ala

или Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. Здесь аланин N-концевая аминокислота, а глутамин – С-концевая аминокислота.

Классификация пептидов

1. Гомомерные – при гидролизе образуются только аминокислоты.

2. Гетеромерные – при гидролизе кроме -аминокислот, образуются неаминокислотные компоненты, например:

Пептиды могут быть линейными или циклическими. Пептиды, в которых связи между аминокислотными остатками только амидные (пептидные), называются гомодетными. Если, кроме амидной группы, имеются сложноэфирные, дисульфидные группы пептиды называются гетеродетным. Гетеродетные пептиды, содержащие гидроксиаминокислоты называются пептолидами. Пептиды, состоящие из одной аминокислоты называются гомополиаминокислотами. Те пептиды, которые содержат одинаковые повторяющиеся участки (из одного или нескольких аминокислотных остатков), называют регулярными. Гетеромерные и гетеродетные пептиды называются депсипептидами.

Строение пептидной связи

В амидах связь углерод-азот является частично двоесвязанной вследствие р,-сопряжения НПЭ атома азота и -связи карбонила (длина связи С-N: в амидах — 0,132 нм , в аминах — 0,147 нм), поэтому амидная группа является плоской и имеет транс-конфигурацию. Таким образом, пептидная цепь представляет собой чередование плоских фрагментов амидной группы и фрагментов углеводородных радикалов соответствующих аминокислот. В последних вращение вокруг простых связей незатруднено, следствием этого является образование различных конформеров. Длинные цепи пептидов образуют -спирали и β-структуры (аналогично белкам).

Синтез пептидов

В процессе синтеза пептида должна образоваться пептидная связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой аминокислоты. Из двух аминокислот возможно образование двух дипептидов:

Приведённые выше схемы являются формальными. Для синтеза, например, глицилаланина, необходимо провести соответствующие модификации исходных аминокислот (в данном пособии этот синтез не рассматривается).

Расщепление пептидов до аминокислот

Расщепление пеп­ти­дов на ами­но­кис­ло­ты про­ис­хо­дит в

В ро­то­вой по­ло­сти на­чи­на­ют рас­щеп­лять­ся углеводы,

в тол­стом кишечнике — клетчатка,

в же­луд­ке про­хо­дит толь­ко пер­во­на­чаль­ная ста­дия рас­щеп­ле­ния белков.

В тон­ком кишечнике расщепление пищи про­ис­хо­дит под воз­дей­стви­ем поджеледочного сока и ки­шеч­но­го сока.Поджелудочный сок очень богат пи­ще­ва­ри­тель­ны­ми ферментами. В нем ши­ро­ко представлены ферменты, рас­щеп­ля­ю­щие белки и полипептиды:трипсин, химотрипсин, эластаза, карбок­си­пеп­ти­да­зы и аминопептидазы. Кроме этих фер­мен­тов в под­же­лу­доч­ном соке присутствуют: липаза, рас­щеп­ля­ю­щая жиры; амилаза, за­кан­чи­ва­ю­щая полное рас­щеп­ле­ние крахмала до ди­са­ха­ри­да — мальтозы; ри­бо­ну­кле­аза и дезоксирибонуклеаза, рас­щеп­ля­ю­щие соответственно ри­бо­ну­кле­и­но­вые и дез­ок­си­ри­бо­ну­кле­и­но­вые кислоты.

В ки­шеч­ном соке кроме эн­те­ро­ки­на­зы содержатся ферменты, дей­ству­ю­щие на углеводы, жиры и полипептиды, об­ра­зу­ю­щи­е­ся при рас­щеп­ле­нии белков в же­луд­ке и две­на­дца­ти­перст­ной кишке. Рас­щеп­ле­ние последних осу­ществ­ля­ет­ся смесью пептидаз, в ко­то­рую входят аминопептидазы, карбок­си­пеп­ти­да­зы и др. В ки­шеч­ном соке об­на­ру­жи­ва­ют­ся слабоактивные ли­па­за и амилаза. В то же время в нем при­сут­ству­ют высокоактивные ферменты, рас­щеп­ля­ю­щие различные ди­са­ха­ри­ды до моносахаридов: ин­вер­та­за (сахараза), рас­щеп­ля­ю­щая сахарозу; мальтаза, рас­щеп­ля­ю­щая мальтозу (молочный сахар), об­ра­зо­вав­шу­ю­ся из крахмала; лактаза, рас­щеп­ля­ю­щая лактозу. В ре­зуль­та­те образуются моносахариды, ко­то­рые после вса­сы­ва­ния в ки­шеч­ни­ке поступают в кро­во­ток и по­па­да­ют в печень.

Читайте так же:  Л карнитин дозировка для женщин

Таким образом, в тон­ком кишечнике за­вер­ша­ет­ся предпоследняя ста­дия гидролиза бел­ков — об­ра­зо­ва­ние небольших пептидов. Еще раз напомним, что пер­вая стадия — гид­ро­лиз белков под вли­я­ни­ем пепсина — про­ис­хо­дит в желудке, вто­рая стадия — гид­ро­лиз полипептидов под вли­я­ни­ем трипсина, химотрипсина, эла­ста­зы и карбок­си­пеп­ти­даз с об­ра­зо­ва­ни­ем более мел­ких пептидов — про­ис­хо­дит в по­ло­сти тонкого кишечника.

Трипсин гидролизует пептидные связи,

образованные:

1) аминогруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина;

2) карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина;

3) аминогруппами ароматических аминокислот;

4) карбоксигруппами ароматических аминокислот.

6. Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:

1) трипсин 3) трипептидаза

2) химотрипсин 4) дипептидаза

7. Установить соответствие:

продукт гниения белка название

8. Установить соответствие:

аминокислота продукт распада аминокислоты

1) орнитин а) метилмеркаптан

2) цистеин б) фенол

3) тирозин в) скатол

4) лизин г) кадаверин

5) триптофан д) индол

9. Глутатион является трипептидом:

4) глицил-глутамил цистеин

10. Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:

1) D-аланина 4) L-глутаминовой кислоты

2) L-серина 5) L-треонина

3) L-аспарагиновой кислоты

11. Установить соответствие:

тип дезаминирования аминокислота

1) прямое окислительное а) валин

2) трансдезаминирование б) цистеин

3) неокислительное в) серин

дезаминирование г) глутаминовая кислота

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8995 —

| 7239 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Расщепление пептидов до аминокислот

Установите по­сле­до­ва­тель­ность событий, про­ис­хо­дя­щих при ме­та­бо­лиз­ме бел­ков в ор­га­низ­ме человека, на­чи­ная с по­па­да­ния пищи в желудок. В от­ве­те за­пи­ши­те со­от­вет­ству­ю­щую по­сле­до­ва­тель­ность цифр.

1) рас­щеп­ле­ние не­нуж­ных и ис­пор­чен­ных бел­ков и окис­ле­ние их до CO2, NH3 и H2O

2) рас­щеп­ле­ние пеп­ти­дов на ами­но­кис­ло­ты в две­на­дца­ти­перст­ной кишке

3) рас­щеп­ле­ние бел­ков на ко­рот­кие пеп­ти­ды в желудке

4) по­ступ­ле­ние ами­но­кис­лот в ткани и син­тез соб­ствен­ных белков

5) вы­ве­де­ние CO2, NH3 и H2O из организма

6) вса­сы­ва­ние ами­но­кис­лот в кровь в тон­ком кишечнике

Рас­щеп­ле­ние бел­ков на ко­рот­кие пеп­ти­ды в же­луд­ке → рас­щеп­ле­ние пеп­ти­дов на ами­но­кис­ло­ты в две­на­дца­ти­перст­ной кишке → вса­сы­ва­ние ами­но­кис­лот в кровь в тон­ком ки­шеч­ни­ке → по­ступ­ле­ние ами­но­кис­лот в ткани и син­тез соб­ствен­ных бел­ков → рас­щеп­ле­ние не­нуж­ных и ис­пор­чен­ных бел­ков и окис­ле­ние их до CO2, NH3 и H2O → вы­ве­де­ние CO2, NH3 и H2O из организма.

Переваривание белков

Переваривание белков в организме включает в себя 2 процесса: 1) денатурацию и 2) протеолиз.

Денатурация белков

Денатурация белка — это нарушение третичной структуры белковой молекулы и изменение её нативной (природной) конформации засчёт разрыва в ней большого количества слабых связей.

Так как разрыв внутримолекулярных химичпеских связей носит случайный характер, то молекулы одного и того же конкретного белка приобретают в водном растворе форму случайно сформировавшихся беспорядочных клубков. Они отличаются друг от друга по своей трёхмерной структуре, но не по аминокислотному составу. Как правило, потеря нативной конформации приводит к утрате специфической функции, характерной для данного белка. Этот процесс как раз и носит название денатурации белков. Важно отметить, что при денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей , т.е. первичная структура белка не нарушается.

Рисунок: Денатурация молекулы белка

В денатурированном белке гидрофобные радикалы уже не спрятаны внутри гидрофобного ядра, как в нативной молекуле, а оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда такие молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями. В результате этого растворимость белка снижается и происходит образование осадка. Денатурированные белки осаждаются.
Денатурация белков облегчает их переваривание. Компактная и плотная молекула нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей протеолитическими ферментами, которые расщепляют белки.

Термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает её вкусовые качества, но и облегчает её ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Кроме того, денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предварительной температурной обработке. С медицинской точки зрения также важным является то, что кислая среда желудка оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов, попавших в желудок с пищей, и обезвреживает их, т.к. лишает денатурированные белки специфической активности.

В процессе переваривания белков кислота желудка и щелочь кишечника изменяют рН среды, засчёт чего происходит перераспределение связей в молекуле белка, что и приводит к его денатурации. В свою очередь денатурация белковых молекул облегчает их расщепление ферментами уже по пептидным связям.

Протеолиз (расщепление белка)

Расщепление белка до аминокислот — это основной процесс в переваривании белков в организме. Для расщепления белков нужна соответствующая среда, ферменты и вода. Вода необходима для проведения расщепления путём гидролиза.

Гидролиз — это расщепление вещества при участии воды.

Протеолиз — это гидролиз белков, т.е. расщепление белков при участии воды.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.

Ферменты, расщепляющие белки

Эндопептидазы — расщепляют белок изнутри молекулы.
Экзопептидазы – отщепляют аминокислотные остатки с конца белковой молекулы.

Пепсин — расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином.

Читайте так же:  Препарат л карнитин для похудения

Трипсин — расщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами.

Химотрипсин – расщепляет связь между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином.

Аминопептидазы — действуют со стороны N – концевой аминокислоты.

Карбоксипептидазы — действуют со стороны С – концевой аминокислоты.

Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Гидролиз белка можно представить в виде схемы:
БЕЛКИ → АЛЬБУМОЗЫ → ПОЛИПЕПТИДЫ → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ
Соответственно, осуществляют эти процессы ферменты-протеазы: химотрепсин / аминопептидаза / пепсин / пепсин / трипсин / карбоксипептадаза аминопептидаза.

Большинство белков подвергается гидролизу в верхнем (проксимальном, т.е. ближайшем) отделе тонкого кишечника, хотя процесс начинается в желудке.

Пепсин в желудке является неспецифической эндопептидазой, расщепляющей белки на более мелкие пептиды.

Проэнзимы (т.е. предшественники ферментов) секрета поджелудочной железы активируются дуоденальной энтерокиназой при попадании в кишечник, и затем трипсин продолжает активировать самого себя и другие энзимы.

Трипсин и химотрипсин расщепляют белки на более мелкие пептиды.

Карбоксипептидаза А и В отщепляют конечные аминокислоты из этих пептидов.

Конечным результатом такого внутрипросветного пищеварения являются некоторые свободные аминокислоты, но преимущественно мелкие пептиды. Внутренние соединения белков расщепляются эластазой, а нуклеиновые кислоты — некоторыми другими энзимами, такими как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза.

По завершении процесса протеолиза свободные аминокислоты могут всасываться через тонкий кишечник, в то время как более крупные пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению энзимами щеточной каемки, известными как пептидазы. Пока более крупные пептиды расщепляются в щеточной каемке, дипептиды абсорбируются в энтероцит и подвергаются дроблению пептидазой внутри клетки.

Существует семь различных видов пептидазы.

Абсорбция (т.е. всасывание) аминокислот — это энергозависимый активный процесс, тесно связанный с транспортировкой натрия, которая, в свою очередь, как предполагают, тесно связана с механизмами аденозинтрифосфатазы (ATPase), создающими трансэнтероцитный градиент. Для различных классов аминокислот используются разные носители. Из энтероцитов аминокислоты покидают тонкий кишечник через портальное кровообращение. Некоторая часть их используется энтероцитами для восстановления и как источник энергии.

Источники:
Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4

Эндопептидазы

Пепсин. Одним из хорошо изученных и основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта является пепсин. Его наличие в желудке было установлено еще в 1783 г. Л. Спалланцани, хотя в кристаллическом виде он был получен только в 1930 г. (см. главу 1). Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в желудочном содержимом, однако молекулярный механизм этого превращения в деталях еще не выяснен. Наиболее вероятным считается предположение, что этот процесс является последовательным и протекает в несколько этапов в присутствии соляной кислоты по механизму аутокаталитического действия самого пепсина. Молекулярная масса пеп-синогена составляет приблизительно 40400, а пепсина – 32700, поэтому превращение первого во второй связано с отщеплением пептидных фрагментов. Оба фермента можно сравнительно легко получить в кристаллическом виде. Следует отметить, что в отличие от других протеиназ пепсин отличается высокой устойчивостью в сильнокислой среде и характеризуется низким значением изоэлектрической точки (рI 2+ .

Активирование трипсиногена химически выражается в отщеплении с N-конца полипептидной цепи 6 аминокислотных остатков (Вал–Асп– Асп–Асп–Асп–Лиз) и соответственно в укорочении полипептидной цепи (рис. 12.1).

Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе – отщепление гексапептида от предшественника – заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формирование активного центра и образование трехмерной структуры трипсина, а известно (см. главы 1 и 4), что и белки биологически активны только в своей нативной трехмерной конформации. В том, что трипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случае трипсин мог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только на клетки самой железы, но и на другие ферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липаза и др.). В то же время поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом – синтезом специфического белка ингибитора панкреатического трипсина. Этот ингибитор оказался

Рис. 12.1. Механизм активации трипсиногена быка (схема).

низкомолекулярным пептидом (мол. масса 6000), который прочно связывается с активными центрами трипсина и химотрипсина, вызывая обратимое их ингибирование. В поджелудочной железе синтезируется также α1-антипротеиназа (мол. масса 50000), которая преимущественно инги-бирует эластазу.

При остром панкреатите, когда трипсин и другие ферменты из пораженной поджелудочной железы «вымываются» в кровь, уровень их в крови соответствует размерам некротического участка. В этом случае определение активности трипсина в сыворотке крови является надежным ферментным тестом при диагностике острого панкреатита. Следует отметить, что субстратная специфичность трипсина ограничена разрывом только тех пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина.

Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (α-, β- и π-химотрипсины) из двух предшественников – химотрипси-ногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию π-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипеп-тида Сер–Арг приводит к образованию δ-химотрипсина. Аутокаталити-ческий процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в α-химотрип-син; этот же продукт образуется из δ-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина.

Таким образом, благодаря совместному перекрестному воздействию химотрипсина и трипсина из химотрипсиногена образуются разные химо-трипсины, различающиеся как ферментативной активностью, так и некоторыми физико-химическими свойствами, в частности электрофорети-ческой подвижностью.

Читайте так же:  Аргинин норма в сутки

Следует отметить, что химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, гидроксаматов, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность химотрипсин проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот: фенилаланина, тирозина и триптофана.

Эластаза. В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопеп-тидаза – эластаза – в виде проэластазы. Превращение профермента в элас-тазу в тонкой кишке катализируется трипсином. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин содержится в соединительной ткани и характеризуется наличием большого числа остатков глицина и серина. Эластаза обладает широкой субстратной специфичностью, но предпочтительнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, в частности глицином, аланином и серином. Интересно, что ни трипсин, ни химотрипсин не гидролизуют пептидные связи молекулы эластина, хотя все три фермента, включая эластазу, содержат сходные участки аминокислотных последовательностей и одинаковые места положения дисульфидных мостиков, а также имеют в активном центре один и тот же ключевой остаток серина (см. табл. 4.2), что подтверждают опыты с ингибированием всех трех ферментов диизопропилфторфосфатом, химически связывающим ОН-группу серина. Высказано предположение, что все три эндопептидазы поджелудочной железы: трипсин, химотрипсин и эластаза,– возможно, имеют один и тот же общий предшественник и что специфичность активного фермента в основном определяется конформационными изменениями профермента в процессе активирования.

[1]

Экзопептидазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них – карбоксипеп-тидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике; другие – аминопептидазы – секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином.

Карбоксипептидазы. Подробно изучены две карбоксипептидазы – А и В, относящиеся к металлопротеинам и катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот. Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, а карбоксипептидаза В – связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин. Очищенный препарат карбокси-пептидазы А обладает бифункциональной активностью – пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn 2+ (один атом на 1 моль фермента). При замене ионов Zn 2+ на ионы Са 2+ полностью утрачивается пепти-дазная активность, но усиливается исходная эстеразная активность, хотя

при этом существенных изменений в третичной структуре фермента не отмечается.

Аминопептидазы. В кишечном соке открыты два фермента – аланин-аминопептидаза, катализирующая преимущественно гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует N-концевой аланин, и лейцин-аминопептидаза, не обладающая строгой субстратной специфичностью и гидролизующая пептидные связи, образованные любой N-концевой аминокислотой. Оба фермента осуществляют ступенчатое отщепление аминокислот от N-конца полипептидной цепи.

Дипептидазы. Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы: пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидроли-зующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью.

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д.

Отделение панкреатического и кишечного соков регулируется нейро-гормональными факторами, которые подробно излагаются в курсе физиологии. Имеются доказательства роли соляной кислоты в качестве пускового механизма выработки в кишечнике особых гормонов. В частности, соляная кислота, попадая в двенадцатиперстную кишку, стимулирует секрецию секретина (см. главу 8); последний, стимулируя секрецию и отделение щелочного панкреатического сока, способствует оттоку желчи. Показано, что секретин быстро исчезает из кровотока, а новые порции его не вырабатываются, поскольку соляная кислота нейтрализуется щелочным панкреатическим соком. Таким образом, благодаря существованию такого механизма, действующего по типу обратной связи, осуществляется регуляция секреции и отделения поджелудочного сока. Поджелудочный сок, полученный при действии секретина, содержит незначительное количество ферментов, но богат бикарбонатами, создающими слабощелочную среду (рН 7,5–8,5), оптимальную для действия пищеварительных ферментов

Видео (кликните для воспроизведения).

в кишечнике. Вторым гормоном, также синтезирующимся в двенадцатиперстной кишке и регулирующим секрецию поджелудочного сока, является холецистокинин (панкреозимин); он стимулирует отделение сока, богатого ферментами и бедного бикарбонатами.

Источники


  1. Кермани, Кей Аутогенная тренировка. Эффективная техника расширения потенциала возможностей сознания и снятия стрессов / Кей Кермани. — М.: Эксмо-пресс, 2002. — 448 c.

  2. Нейман, Л. В. Анатомия, физиология и патология органов слуха и речи / Л.В. Нейман. — М.: Просвещение, 1977. — 176 c.

  3. Милюкова, И. В. Большая энциклопедия оздоровительных гимнастик / И.В. Милюкова, Т.А. Евдокимова. — М.: Сова, АСТ, 2007. — 992 c.
Расщепление пептидов до аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here