Реферат на тему аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "реферат на тему аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

1. Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

2. Общие химические свойства

  1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3 + , а карбоксигруппа — в виде -COO − . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

  1. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.
  2. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
  3. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

3. Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Данную особенность «живых» аминокислот весьма трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Возможно, выбор одной из форм (L или D) — просто результат случайного стечения обстоятельств: первые молекулы, с которых смог начаться матричный синтез, обладали определенной формой, и именно к ним «приспособились» соответствующие ферменты.

4. D-аминокислоты в живых организмах

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путем нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

5. Открытие аминокислот в составе белков

Источник: Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил
Глицин 1820 Желатина А. Браконно
Лейцин 1820 Мышечные волокна А. Браконно
1839 Фибрин шерсти Г. Мульдер
Тирозин 1848 Казеин Ф. Бопп
Серин 1865 Шелк Э. Крамер
Глутаминовая кислота 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен
Аспарагиновая кислота 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен
Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин 1888 Фиброин шелка Т. Вейль
Лизин 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин 1896 Стурин, гистоны А. Кессель, С. Гедин
Цистин 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин 1902 Желатина Э. Фишер
Триптофан 1902 Казеин Ф. Гопкинс, Д. Кол
Изолейцин 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин 1925 Белки овса С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин 1925 Белки рыб С. Шрайвер и др.

6. Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-ая и 22-ая аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся не решённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Читайте так же:  Пить л карнитин без тренировок

6.1. Таблица протеиногенных аминокислот

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин Gly G Glycine Гли
Аланин Ala A Alanine Ала
Валин Val V Valine Вал
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Треонин Thr T Treonine Тре
Цистеин Cys C Cysteine Цис
Метионин Met M Methionine Мет
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Лизин Lys K before L Лиз
Аргинин Arg R aRginine Арг
Гистидин His H Histidine Гис
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Триптофан Trp W tWo rings Три

6.2. Классификация протеиногенных аминокислот

6.2.1. По R-группам

  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

6.2.2. По функциональным группам

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин

6.2.3. По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан

глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

6.2.4. По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

  • Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
  • Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
  • Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
  • Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
  • Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

6.2.5. По способности организма синтезировать из предшественников

  • Незаменимые

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

[1]

Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин, тирозин.

Деление аминокислот на заменимые и незаменимые не лишено своих недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

6.2.6. По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями. По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

  • Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
  • Кетогенные: лейцин, лизин.
  • Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

6.3. «Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

7. Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Аминокислоты

Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой. Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a-положении к карбоксильной группе.

Аминокислоты, как правило, входят

в состав полимеров — белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

Читайте так же:  Аминокислоты в жизни человека

Незаменимые аминокислоты R-CHNH2COOH

Название (сокращение)

изолейцин (ile, ileu)

CH3CH2CH(CH)3-

лейцин (leu)

(CH3)2CHCH2-

лизин (lys)

NH2CH2CH2CH2CH2-

AAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAAA

метионин (met)

CH3SCH2CH2-

фенилаланин (phe)

C6H5CH2-

треонин (thr)

CH3CH(OH)-

триптофан (try)

валин (val)

(CH3)2CH-

тирозин (tyr)

Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко – с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза a-аминокислот заключается в аммонолизе a-галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

Этот метод можно модифицировать, получая a-бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

Ввести аминогруппу в эфир a-галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля):

3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез a-аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

Реакции присоединения — отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя a-аминонитрил. В результате его гидролиза образуется a-аминокислота.

Химические свойства аминокислот

Все a-аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный a-углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров:

Было доказано, что почти все природные a-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при a-углеродном атоме. a-Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а a-углеродному атому (+)-серина — D-конфигурация. При этом, если проекция a-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R — внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты — справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем a-аминокислотам, обладающим хиральным a-углеродным атомом.

Из рисунка видно, что L-аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство a-аминокислот, встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, т.е. D-аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами.

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при b-углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (-NH2) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

Аминокислоты в природе и их использование

Рис. 1. Структурные модели L- и D-аланина.
Химические свойства :
1) Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением (биполярные ионы). Свободные а-аминокислоты в результате взаимодействия основной аминогруппы и кислой карбоксильной группы в водных растворах существуют в виде внутренних солей, представляющих собой биполярные ионы, поэтому их водные растворы обычно почти нейтральны (рН

Работа на этой странице представлена для Вашего ознакомления в текстовом (сокращенном) виде. Для того, чтобы получить полностью оформленную работу в формате Word, со всеми сносками, таблицами, рисунками, графиками, приложениями и т.д., достаточно просто её СКАЧАТЬ.

Реферат на тему Аммиак и аминокислоты их роль в нашей жизни

Заказать написание уникальной работы

Реферат
По химии
Тема: Аммиак и аминокислоты, их роль в нашей жизни
Подготовила студентка 1курса
Кузнецова Виктория

4NH3 + 3О2 = 2N2 + 6Н2О,
применение платинового катализатора, образуется оксид азота (II) NО:
4NH3 + 5О2 = 4NО + 6Н2О
Аммиак обладает восстановительными свойствами:
2NH3 + Fe2O3 = 2Fe + N2 + 3H2O
При определенных условиях аммиак реагирует с галогенами. Щелочные и щелочно-земельные металлы реагируют с жидким и газообразным аммиаком, давая амиды. При нагревании в Атмосфере аммиака многие металлы и неметаллы (Zn, Cd, Fe, Cr, B, Si и другие) образуют нитриды. Жидкий аммиак взаимодействует с серой:
10S + 4 NH3 = 6 Н2S + N4S4
При 1000°C аммиак реагирует с углем, образуя HCN и частично разлагаясь на азот и водород.
Применение
В промышленности аммиак используют при получении азотной кислоты HNO3, в производстве азотных минеральных удобрений, в качестве хладагента. Аммиачная вода является азотным удобрением. Нашатырный спирт используют в медицине.

Читайте так же:  Как выбрать протеин для набора

Физиологическое действие
Аммиак ядовит, ПДК 20 мг/м3. Жидкий аммиак вызывает сильные ожоги. При содержании в воздухе 0,5% по объему аммиак сильно раздражает слизистые оболочки. При остром отравлении поражаются глаза и дыхательные пути. При хроническом отравлении — расстройство пищеварения, катар верхних дыхательных путей, ослабление слуха.

Список литературы
1. Советская энциклопедия «Биология и Химия»
2. Советская энциклопедия «Хочу всё знать» С. С. Бердоносов, П. С. Бердоносов, Р. А. Матвеева

Реферат на тему аминокислоты

Страница 2 из 2

Триптофан, (индолил)-аминопропионовая кислота, одна из важнейших природных аминокислот. Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших количествах L-триптофан входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и других белков.

Изолейцин, амино-метилвалериановая кислота, C2H5CH(CH3)CH(NH2)COOH, аминокислота, открытая Ф.Эрлихом (1904 г.) в продуктах распада белка фибрина; относится к группе алифатических моноаминокарбоновых кислот с разветвленной углеродной цепью. Для человека, животных и многих микроорганизмов изолейцин — незаменимая аминокислота, которую необходимо вводить с пищей. Суточная потребность человека в изолейцине около 1,5-2г.

Валин, аминоизовалериановая кислота, (CH3)2CHCH(NH2)-COOH, одна из незаменимых аминокислот. В состав белков валина входит в виде L-изомера. Содержание валина в белке обычно колеблется от 4,1% (миоглобин лошади) до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока), в некоторых случаях — 13-14% (эластин соединительных тканей). Отсутствие валина в пище делает еенеполноценной по белку и приводит к отрицательному азотистому балансу.

Видео (кликните для воспроизведения).

Цистеин, дитиоди-аминопропионовая кислота, HOOCCH(NH2)CH2S2; серусодержащая аминокислота, дисульфид цистеина. Существуетв виде двух оптически активных L- и D- форм и двух неактивных DL- и мезо-форм. L-цистин входит в состав почти всех природных белков и пептидов; до 18% цистина (вместе с цистеином) содержится в кератине волос и шерсти. Ковалентные дисульфидные связи S-S, образуемые остатками цистина между отдельными полипептидными цепями и внутри них, поддерживают определенную пространственную структуру молекул белков и биологически активных пептидов. Сохранность дисульфидных связей обусловливает характерные свойства таких фибриллярных белков, кератины, а также нормальную активность гормонов — окситоцина, вазопрессина, инсулина; ферментов — рибонуклеазы, химотрипсина и других. Цистин — заменимая аминокислота; биосинтез и обмен его в организме тесно связан с цистеином,т.к. в живых организмах легко происходит их взаимное превращение.

Наследственное нарушение обмена цистина приводит к болезни детей — цистинозу, при котором кристаллы цистина откладываются в тканях, вызывая различные расстройства. Повышенное выделение цистина с мочой — цистинурия — в тяжелых случаях приводит к образованию цистиновых мочевых камней, из которых в 1810 году и был впервые выделен цистин.

Тирозин, (пара-оксифенил)-аминопропионовая кислота, ароматическая аминокислота. Существует в виде оптически-активных D- и L- и рацемической DL- форм.L-тирозин входит в состав многих белков и пептидов — казеина, фиборина, кератина, инсулина и других; легко выделяется из белковых гидролизатов вследствие плохой растворимости в воде. В состав белков входят также фосфорные эфиры L-тирозина. Тирозин — заменимая аминокислота, в организме животных и человека образуется при ферментативном окислнии фенилаланина (нарушение этого процесса приводит к тяжелому наследственному заболеванию — фенилпировиноградной олигофрении). Окисление тирозина ферментом тирозиназой — важная промежуточная реакция при биосинтезе меланинов, норадреналина и адреналина у человека. Иодированные производные тирозина — тироксин и трииодтиронин — гормоны щитовидной железы. Важную роль играет тирозин как предшественник при биосинтезе алкалоидов (морфин, кодеин, папаверин). Ферментативное окисление L -тирозин используют для получения медицинского препарата — L-ДОФА. При распаде тирозина в организме (с участием аскорбиновой кислоты) образуются фумаровая и ацетоуксусная кислоты, которые через ацетилкофермент А включаются в трикарбоновых кислот цикл.

Серин, амино-оксипропионовая кислота, HOCH2CH(NH2)COOH, природная аминокислота. Существует в виде двух оптически-активных — L- и D- и рацемической — DL-форм. Почти все белки содержат L-серин; особенно им богаты белки шелка — фиброин (до 16%) и серицин (до 40%), из которого серин был выделен в 1865 году немецким химиком Э.Кремером. В состав белков входят также фосфорные эфиры серина. Серин — заменимая аминокислота, ее предшественником в биосинтезе живыми организмами служит D-3фосфоглицериновая кислота (промежуточный продукт гликолиза). В клетках серин участвует в биосинтезе глицина, серусодержащих аминокислот (метионина, цистеина), триптофана, а также этаноламина, сфинголипидов, служит источником одноуглеродного фрагмента (превращение в глицин с участием тетрагидрофолиевой кислоты — ТГФК), который играет важную роль в биосинтезе холина, пуриновых оснований и прочего.

Читайте так же:  Мерная ложка в креатине сколько грамм

Серин + ТГКФ( Глицин + N5N10-метилен-ТГКФ. При распаде серина в организме образуется пировиноградная кислота, котораячерез ацетилкофермент А включается в трикарбоновых кислот цикл. Каталитические функции ряда ферментов (химотрипсин, трипсин, бактериальные протеазы, эстеразы, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, щелочная фосфатаза) обусловливаются реакционной способностью гидроксильной группы остатка серина, входящего в состав активного центра этих ферментов. В сферу действия ферментов сериновой группы входят реакции гидролиза пептидов, амидов, эфиров карбоновых кислот и переноса остатка фосфорной кислоты. Производными серина являются антибиотики циклосерин, азасерин.

Аминокислоты и их свойства

Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

Подобные документы

Определение класса аминокислот как гетерофункциональных соединений, которые содержат две функциональные группы (карбоксильную и аминогруппу), связанные с углеводородным радикалом. Классификация, изомерия, свойства, получение и применение аминокислот.

презентация, добавлен 10.04.2013

Общая формула и характеристика аминокислот как производных кислот. Протеиногенные кислоты, входящие в состав белков. Классификация аминокислот по взаимному расположению и количеству функциональных групп. Физические и химические свойства аминокислот.

презентация, добавлен 22.01.2012

Классификация аминокислот и виды их изомерии. Химические свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила, аминогруппы, совместного наличия карбоксильной и аминогруппы. Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием кислот.

реферат, добавлен 22.06.2010

Роль аминокислот в жизнедеятельности организма человека. Сорта и химический состав яблок. Технология производства яблочного сока. Построение градуировочного графика. Методика определения аминокислот. Оптимизация условий проведения нингидриновой реакции.

дипломная работа, добавлен 18.07.2014

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминокислот в составе белков. Оптическая изомерия. D-аминокислоты в живых организмах. Карбоксильная группа.

презентация, добавлен 23.05.2012

Аминокислота — любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу. Способы ее получения. Химические и кислотно-основные свойства. Реакции аминокислот: образование сложных эфиров и амидов по карбоксильной группе и по аминогруппе.

реферат, добавлен 21.02.2009

Биохимические свойства аминокислот — органических соединений, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеродной цепи замещены на группу -NH2. Аминокислоты как пищевая добавка. Аминокислотные препараты. Биологическая роль аминокислот.

презентация, добавлен 27.02.2017

Структура и свойства кислых аминокислот, их внутренняя структура, классификация и разновидности. Функциональные производные углеводородов. Биологические свойства глутаминовой кислоты. Характеристика и измерение оптического вращения, известные данные.

контрольная работа, добавлен 09.10.2015

Строение и общие свойства аминокислот, их классификация и химические реакции. Строение белковой молекулы. Физико-химические свойства белков. Выделение белков и установление их однородности. Химическая характеристика нуклеиновых кислот. Структура РНК.

курс лекций, добавлен 24.12.2010

Электрохимические методы анализа веществ. Общие физико-химические свойства аминокислот и белков, их функции в клетках живых организмов. Использование методов полярографии и амперометрии в исследовании кинетики химических процессов в аминокислотах.

Привет студент

Аминокислоты — составная часть белков

Способы выделения аминокислот из белков

В состав белков входят аминокислоты, которые можно выделить при гидролизе (кислотном или щелочном) или при действии протеолитических ферментов.

Кислотный гидролиз проводят кипячением белка с крепкими растворами соляной или серной кислоты в течение 10—20 ч. Этот способ получения из белка смеси аминокислот относительно прост, но имеет существенный недостаток. При таком гидролизе природного белка, содержащего всегда примеси других органических соединений, в частности углеводов, образуется смесь побочных продуктов коричневого цвета, связывающих часть освободившихся из белка аминокислот. Кроме того, при кислотном гидролизе не удается полностью выделить аминокислоту триптофан, так как она разрушается.

При щелочном разложении белков часть L-аминокислот переходит в D-аминокислоты (о стереоизомерии аминокислот см. с. 16), а некоторые из них разрушаются. Чаще всего этот способ гидролиза применяют для получения из белка триптофана, который не может быть получен кислотным гидролизом.

Можно гидролизовать белки при оптимальной температуре с помощью ферментов — пептидаз. Аминокислоты при этом не разрушаются, но осуществить полный гидролиз и отщепить все аминокислоты в свободном виде не удается.

Если для гидролиза брать белки из живых организмов как животного, так и растительного происхождения, а также белки из различных органов и тканей, то все равно получается смесь одинаковых аминокислот. Оказывается, в гидролизатах любых белков содержится

только двадцать аминокислот, но каждая из них может встречаться в одном белке несколько раз в различных участках макромолекулы.

[3]

Свойства аминокислот

Кроме аминокислот, входящих в структуру белков, известно еще более ста аминокислот, которые встречаются в отдельных пептидах, гормонах, антибиотиках или просто находятся в свободном состоянии. Например, а-аминопропионовая кислота (а-аланин) — это одна из двадцати «белковых аминокислот», в-аминопропионовая кислота (в-аланин) в белках отсутствует, но встречается в растениях и клетках животных в свободном виде:

[2]


Эти аминокислоты отличаются местом расположения аминогруппы: в одном она находится в a-положении по отношению к карбоксильной группе, в другом — в в-положении.

Замечено, что в состав белков входят только а-аминокислоты. Основными функциональными группами их являются

Читайте так же:  Креатин лучше пить тренировки после

способные к диссоциации. При растворении белков или отдельных аминокислот в воде образуются растворы кислого или основного характера. Этот факт объясняется еще и тем, что в белках могут содержаться такие аминокислоты, как аспарагиновая и глютаминовая, имеющие две СООН-группы. Тогда белок приобретает кислотные свойства. В других белках преобладают аргинин, лизин или гистидин, имеющие две NH2-группы, что сообщает белкам основные свойства.

В широком интервале pH аминокислоты существуют преимущественно в виде биполярных ионов как молекулы с диссоциированнои карбоксильной группой и протонированной аминогруппой:

Для а-аминокислот, входящих в состав белков, характерна оптическая изомерия. Оптическая активность органических веществ обусловлена отсутствием центра симметрии в молекуле. Выявить такие соединения можно, если определить, есть ли в молекуле асимметричный атом углерода, т. е. атом, все четыре валентности которого насыщены различными радикалами:

Если в указанном примере вместо радикала поставить атом водорода, то получится аминокислота глицин:

В молекуле этой аминокислоты у углерода уже две валентности заняты одинаковыми атомами — водородом, а значит, углеродный атом теперь не будет считаться асимметричным. Действительно, глицин — единственная из природных аминокислот, не обладающая оптической активностью. Обнаружить оптическую активность можно, если направить поляризованный луч света на раствор какой-либо аминокислоты: если луч отклоняется вправо, аминокислоту обозначают знаком ( + ), если влево — знаком ( — ). Остальные физические и химические свойства оптических изомеров одинаковы.

Стереохимические изомеры аминокислот в отличие от разобранных выше оптических изомеров обозначают буквами L или D.

Если при асимметричном атоме углерода аминогруппа расположена справа, это D-аминокислота, если слева — L-аминокислота:

В белках животных встречаются только a-L-аминокислоты. Их и называют природными. Незначительные количества D-аминокислот обнаружены только у микроорганизмов. D-Аминокислоты не усваиваются животными и растениями, у которых нет ферментов, способных катализировать превращения веществ D-ряда.

Состав аминокислот

Аминокислоты можно сгруппировать в зависимости от особенностей их строения. Перечислим основные аминокислоты.

Моноамшомонокарбоновые имеют одну амино- и одну каобоксильную группы в молекуле:

Глицин не имеет асимметричного углерода, оптически неактивен, является аминопроизводным уксусной кислоты.

Сходное строение у аминокислоты аланина:

Наличие у серина ОН-группы увеличивает его реакционную способность. Свободная ОН-группа серина в составе белка позволяет увеличить реакционную способность белковой молекулы:

Присутствие SH-группы у цистеина сообщает ему особые свойства:

Из двух молекул цистеина может образоваться новая аминокислота — цистин. Сульфгидрильные группы цистеина при этом превратятся в дисульфидный мостик цистина:

Сера содержится еще в одной важной для обмена веществ аминокислоте:

У аминокислоты треонина следующее строение молекулы:

Производным изовалериановой кислоты является валин:

Производными капроновой кислоты являются лейцин и изолейцин:


Моноаминодикарбоновые кислоты имеют кислый характер, а в составе белковой молекулы придают кислый характер белку за счет диссоциации свободных карбоксильных групп:


Диаминомонокарбоновые аминокислоты содержат на одну карбоксильную группу две аминогруппы:

В некоторых белках обнаружено гидроксильное производное этой аминокислоты:

Важной диаминомонокарбоновои кислотои является аргинин:

Включение в состав белка лизина, аргинина или окси-лизина придает ему щелочные свойства.

Среди аминокислот, входящих в белки, есть такие, в радикал которых входят циклические структуры. Например, если один водород в аланине заменить фенильным радикалом, то получится аминокислота фенилаланин:

И в структурном, и в функциональном отношении к фенилаланину близка другая аминокислота — тирозин:

Иной циклический радикал имеет аминокислота триптофан:

Следующая аминокислота — гистидин — имеет щелочную реакцию, так как содержит две основные группы, т. е. —NH2 и =NH:

Еще две аминокислоты были обнаружены в белках, хотя их не совсем правомерно называть аминокислотами. Они содержат не аминогруппу —NH2, а иминогруппу =NH:

Оксипролин и оксилизин чаще встречаются в белках, выделенных из соединительной ткани, например в коллагене.

В последнее время появились сообщения об обнаружении в белках новой — двадцать первой — аминокислоты — аминолимонной:

От всех других аминокислот, встречающихся в белках, ее отличает наличие трех карбоксильных групп, высокий отрицательный заряд. Она обнаружена в различных тканях человека, животных и некоторых бактерий. О функции этой аминокислоты пока ничего не известно.

Так же мало известно и еще об одной — двадцать второй, недавно открытой в рибосомах аминокислоте — карбоксиаспарагиновой:

Ее молекулы тоже обладают необычно большим отрицательным зарядом.

Видео (кликните для воспроизведения).

Скачать реферат: У вас нет доступа к скачиванию файлов с нашего сервера. КАК ТУТ СКАЧИВАТЬ

Источники


  1. Дубровская, С. В. Как защитить ребенка от диабета / С.В. Дубровская. — М.: АСТ, ВКТ, 2009. — 128 c.

  2. Халмурад Секреты китайской медицины / Халмурад, Начатой Упур; , В.Г.. — М.: Быстрина, 2001. — 96 c.

  3. Дан, Ольга Большая книга лифтинг-гимнастики. Лучшие упражнения для молодости и стройности (+ DVD-ROM) / Ольга Дан. — М.: Питер, 2010. — 208 c.
Реферат на тему аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here