Роль белков и аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "роль белков и аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Биологическая роль белков (функции белков). Химический состав белков

Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50% сухого вещества клетки приходится на белки.

[2]

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Поразительно то, что все белки во всех организмах построены их одного и того же набора – 20-ти аминокислот, каждая из которых не обладает никакой биологической активностью. Что же тогда придает белку специфическую активность, одним ферментативную, другим, гормональную, третьим защитную и т.д.

Ответ довольно прост: белки отличаются друг от друга тем, что каждый имеет свою характерную для него аминокислотную последовательность.

Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке можно получить бесконечное число последовательностей, а, следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции.

1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.

2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.

3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.

4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови-альбумина.

5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).

6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.

7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.

8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

Имеется много других белков, функции которых довольно необычны. Например, монеллин – белок, выделенный из африканского растения, имеет очень сладкий вкус. Его изучают как вещество нетоксичное и не способствующее ожирению, с целью использования в пищу вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержи белок, обладающий свойствами антифриза.

Технология многих производств основана на переработке белков, изменении их свойств; в кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка, выработке сыров, хлеба и т.д.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10052 —

| 7508 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Роль белков и аминокислот в организме

Гемопротеиды, сложные белки, содержащие окрашенную простетическую группу — гем. Относятся кхромопротеидам. Кроме дыхательных пигментов — гемоглобина и миоглобина, Г. включают широко распространённые дыхательные ферменты — цитохромы, и окислительные ферменты тканей — пероксидазу, катализирующую окисление органических веществ перекисью водорода, катализу и леггемоглобин (легоглобин) — пигмент, обнаруженный в корневых клубеньках бобовых растений.

Рибонуклеи́новые кисло́ты (РНК) — одна из трех основных макромолекул (две другие — ДНК и белки), которые содержатся в клетках всех живыхорганизмов

Так же, как ДНК, РНК состоит из длинной цепи, в которой каждое звено называется нуклеотидом. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара рибозы и фосфатной группы. Последовательность нуклеотидов позволяет РНК кодировать генетическую информацию. Все клеточные организмы используют РНК (мРНК) для программирования синтеза белков.

Клеточные РНК образуются в ходе процесса, называемого транскрипцией, то есть синтеза РНК на матрице ДНК, осуществляемого специальными ферментами — РНК-полимеразами. Затем матричные РНК (мРНК) принимают участие в процессе, называемом трансляцией. Трансляция — это синтезбелка на матрице мРНК при участии рибосом. Другие РНК после транскрипции подвергаются химическим модификациям, и после образования вторичной и третичной структур выполняют функции, зависящие от типа РНК.

Для одноцепочечных РНК характерны разнообразные пространственные структуры, в которых часть нуклеотидов одной и той же цепи спарены между собой. Некоторые высокоструктурированные РНК принимают участие в синтезе белка клетки, например, транспортные РНК служат для узнаваниякодонов и доставки соответствующих аминокислот к месту синтеза белка, а рибосомные РНК служат структурной и каталитической основой рибосом.

Однако функции РНК в современных клетках не ограничиваются их ролью в трансляции. Так малые ядерные РНК принимают участие в сплайсингеэукариотических матричных РНК и других процессах.

Помимо того, что молекулы РНК входят в состав некоторых ферментов (например, теломеразы) у отдельных РНК обнаружена собственнаяферментативная активность: способность вносить разрывы в другие молекулы РНК или, наоборот, «склеивать» два РНК-фрагмента. Такие РНК называются рибозимами.

Геномы ряда вирусов состоят из РНК, то есть у них она играет роль, которую у высших организмов выполняет ДНК. На основании разнообразия функций РНК в клетке была выдвинута гипотеза, согласно которой РНК — первая молекула, которая была способна к самовоспроизведению в добиологических системах.

Роль белков и аминокислот в питании школьника

Белки — это основной пластический материал для роста, развития и обновления организма. Они представляют собой основные структурные элементы всех тканей, входят в состав жидкой среды организма. Белки пищи расходуются на построение эритроцитов и гемоглобина, ферментов и гормонов, принимают активное участие в выработке защитных факторов — антител.

Читайте так же:  Аргинин против выпадения волос

При недостаточном содержании белка в рационе питания в организме могут развиться тяжелые нарушения (гипотрофия, анемия, пр.), чаще возникают острые респираторные заболевания, которые принимают затяжное течение. Однако и избыток белка может отрицательно сказываться на здоровье. При длительном использовании высокобелковой пищи страдает функция почек и печени, повышается нервная возбудимость, часто появляются аллергические реакции, возможны интоксикации вследствие неполного распада и окисления белков с образованием токсических веществ [2].

Ребенок чувствителен не только к количеству белка, но и его качеству, которое определяется аминокислотным составом. Среди аминокислот выделяются 2 группы: незаменимые (эссенциальные) и заменимые. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме и поэтому обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся 8 аминокислот: триптофан, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, а для детей раннего возраста еще и гистидин. Отсутствие любой из незаменимых аминокислот в получаемой пище отрицательно сказывается на состоянии ребенка — снижается синтез тканевых белков, начинают интенсивно распадаться собственные белки, за счет которых покрывается дефицит в данной аминокислоте. При этом возникает состояние отрицательного азотистого баланса, сопровождающегося падением массы тела, задержкой роста и развития. Основными источниками незаменимых аминокислот являются белки животного происхождения (молоко, творог, мясо, яйца, рыба). В продуктах растительного происхождения (мука, крупы, бобовые) белки не содержат полного набора незаменимых аминокислот или содержат их в недостаточном количестве. Вместе с тем, растительные белки обладают низкой усвояемостью (60% против 90% у животных белков) [2].

В последние годы много внимания уделяется условно эссенциальным аминокислотам — L-карнитину, таурину, глутаминовой кислоте, глицину. Эти аминокислоты обычно синтезируются в достаточном количестве эндогенно, но при определенных условиях требуется их дополнительное поступление с пищей (при ферментопатиях, при истощении функции печени, высоких нагрузках и т.д.)

Заменимые аминокислоты — аланин, аргинин, аспартамовая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин. В обычных условиях потребности в них покрываются за счет эндогенного синтеза[2].

Для организма ребенка важным является обеспеченность биологически активным небелковым азотом — нуклеотидами (структурными компонентами ДНК и РНК), а также АТФ (главной межклеточной молекулой, транспортирующей энергию). Другие нуклеотиды участвуют в синтезе белков, жиров, в т.ч. ПНЖК, углеводов, повышают иммунитет, стимулируют рост полезной флоры кишечника, усиливают всасывание железа.

Взрослому человеку в нормальных условиях требуется 1,3-1,4 г белка на 1 кг массы тела, а при физической работе 1,5 г и более. Это составляет 96-132 г в сутки для мужчин и 82-92 г для женщин. Спортсменам требуется в среднем 2,0-2,5 и до 3,2 г в зависимости от вида спорта. Детям в отличие от взрослых, в возрасте 7-12 лет необходимо 2,5-3,0 г белка на 1 кг массы тела, в возрасте 12-16 лет — 2 г. Детям спортсменам 11-13 лет — 3 г белка, а подросткам 2-2,5 г.

Количество животного белка в рационе с возрастом уменьшается в соотношении с растительным белком — от 3 до 7 лет 60-65%, старше 7 лет — 55% от общего количества получаемого белка, у взрослых — не менее 50% белков животного происхождения, у детей — не менее 60%, как и у взрослых спортсменов, а у юных спортсменов — 70% (при этом 40% животных белков должно поступать за счет мяса, рыбы, яиц и 30% за счет молока и молочных продуктов).

Биологическая ценность белка в пищевом рационе значительно возрастает при сбалансированном питании, т.е. правильном сочетании белков животного и растительного происхождения, так как при этом взаимно обогащается и уравновешивается соотношение незаменимых и заменимых аминокислот. Заменимые аминокислоты оказывают сберегающее действие на расход незаменимых аминокислот и создаются оптимальные условия для синтеза собственных тканевых белков. Так, например, богатый лизином молочный белок, дополняя аминокислотный состав муки, бедной лизином, и существенно увеличивает питательную ценность мучных блюд, приготовленных на молоке. Таким же образом обоснована ценность молочных каш. Изделия из муки и круп полезно сочетать с мясом и рыбой, белки которых богаты лизином и метионином. Белковая ценность яиц повышается при употреблении их с картофелем.

При оценке повседневного питания детей всех возрастных групп установлено, что недостающими в нем чаще всего являются 3 аминокислоты (таблица 1).

Аминокислоты и их значение в питании

Основными составными частями и структурными элементами белковой молекулы являются аминокислоты. Поступив с пищей, белки расщепляются до аминокислот, которые с кровью попадают в клетки и используются для синтеза белков, специфических для организма человека. В процессе синтеза специфических белков имеет значение не только количество поступивших с пищей белков, но и соотношение в них аминокислот. Вследствие того, что белков, совпадающих по аминокислотному составу с белками тканей человека в естественных пищевых продуктах нет, то для синтеза белков организма следует использовать разнообразные пищевые белки.

В пищевых продуктах для человека имеют значение 20 аминокислот в L-формах.

В организме человека наблюдается превращение одних аминокислот в другие, которое частично происходит в печени. Однако имеется ряд аминокислот, не образующихся в организме и поступающих только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми (эссенциальными) и считаются жизненно необходимыми. К незаменимым аминокислотам относятся триптофан, лизин, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, треонин. У детей незаменимой аминокислотой является гистидин, так как он у них не синтезируется до трех лет в необходимом количестве. При отдельных заболеваниях организм человека не способен синтезировать некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин из фенилаланина.

Каждая аминокислота в организме имеет свое значение.

Триптофан необходим для роста организма, поддержания азотистого равновесия, образования белков сыворотки крови, гемоглобина и ниацина (витамина РР).

Лизин участвует в процессах роста, образования скелета, усвоения кальция и т.д.

Метионин участвует в превращении жиров, в синтезе холина, адреналина, активизирует действие некоторых гормонов, витаминов, ферментов и является липотропным веществом, препятствующим жировому перерождению печени

Фенилаланин – участвует в процессе передачи нервных импульсов в составе медиаторов (допамин, норэпифрин).

Лейцин – нормализует сахар крови, стимулирует гормон роста, участвует в процессах восстановления поврежденных тканей костей, кожи, мышц.

[3]

Изолейцин – поддерживает азотистый баланс, его отсутствие приводит к отрицательному азотистому балансу.

Валин – участвует в азотистом обмене, координации движений и др.

Треонин – участвует в процессах роста, формирования тканей и др.

Читайте так же:  Самые лучшие жиросжигатели для похудения

Биологическая ценность белков пищи

Биологическая ценность — характеризуется содержанием незаменимых аминокислот в пищевых белках, их сбалансированностью и степенью усвоения организмом.

Для полного усвоения белка пищи содержание в нем аминокислот должно быть в определенном соотношении, т.е. быть сбалансированным. Для взрослого человека может быть принята следующая формула сбалансированность незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана 1, лейцина 4-6, изолейцина 3-4, валина 3-4, треонина 2-3, лизина 3-5, метионина 2-4, фенилаланина 2-4. Для ориентировочной оценки сбалансированности незаменимых кислот принята упрощенная формула, согласно которой соотношения триптофан : лизин : метионин (вместе с цистином) равно 1:3:3 (г/сут).

В зависимости от биологической ценности различают три группы пищевых белков.

Белки высокой биологической ценности — это белки, содержащие все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве, в оптимальной сбалансированности и обладающие легкой перевариваемостью и высокой усвояемостью (более 95%). К ним относятся белки яиц, молочных продуктов, мяса и рыбы.

Белки средней биологической ценности — содержат все незаменимые аминокислоты, но они недостаточно сбалансированы и усваиваются на 70-80%. Так, недостаток лизина — основная причина пониженной ценности белков хлеба. Кукуруза дефицитна по лизину и триптофану, рис — по лизину и треонину. Более полноценен белок картофеля, но количество его в этом продукте невелико — около 2%. Кроме того белки почти всех растительных продуктов трудно перевариваемы, так как они заключены в оболочки из клетчатки, что препятствует действию пищеварительных ферментов, особенно в бобовых, грибах, крупах из цельных зерен.

Неполноценные белки – в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот, что приводит к неполному усвоению других аминокислот и всего белка. К ним относят коллаген, эластин (содержатся в соединительной, хрящевой ткани), кератин (волосы, ногти, шерсть) и др. Так, в эластине и коллагене отсутствует триптофан и снижено количество незаменимых аминокислот.

Наиболее быстро перевариваются в желудочно-кишечном тракте белки молочных продуктов, яиц и рыбы, затем мяса (говядины быстрее, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Белки рыбы перевариваются быстрее, чем мяса, так как в рыбе меньше соединительной ткани. Из коллагена получают желатин, который, несмотря на неполноценность, легко усваивается без напряжения секреции пищеварительных желез.

На усвояемость белков влияет технологическая обработка. Так, денатурация белковых молекул, образующаяся при тепловой обработке, взбивании, мариновании улучшает доступ пищеварительных ферментов и улучшает усвоение белков. Чрезмерная тепловая обработка (например, жарка) ухудшает усвояемость белков в результате избыточной денатурации, которая затрудняет ферментативную обработку. Избыточное нагревание отрицательно влияет на аминокислоты. Так, биологическая ценность молочного белка казеина падает на 50% при нагреве до 200 о С, При сильном и длительном нагреве продуктов, богатых углеводами, в них уменьшается количество доступного для усвоения лизина. Поэтому рационально предварительное замачивание круп в целях сокращения времени варки. Лучше усваиваются вареное мясо и рыба потому что содержащаяся в них соединительная ткань при варке приобретает желеобразное состояние, белки при этом частично растворяются в воде и легче расщепляются. Измельчение пищевых продуктов облегчает процесс переваривания белков.

Роль белков и аминокислот

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Читайте так же:  Л аргинин лучший для потенции

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

3 Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

[1]

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Видео (кликните для воспроизведения).

Пептиды – это олигомеры, составленные из остатков аминокислот. Они имеют невысокую молекулярную массу (содержание остатков аминокислот колеблется от нескольких штук до нескольких сотен).

В организме пептиды образуются либо в процессе синтеза из аминокислот, либо при гидролизе (расщеплении) белковых молекул.

На сегодня установлены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека, органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

Пептиды-гормоны. Гормоны – вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, образования пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчёлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

Пептиды-антибиотики. Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, пневмококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

Пептиды, имеющие молекулярную массу более 5000 Да, и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками.

Функциональные свойства белков зависят от последовательности аминокислот в полипептидной цепи (так называемая первичная структура), а также от пространственной структуры полипептидной цепи (зависят от вторичной, третичной и четвертичной структур).

Разные продукты питания отличаются качественным и количественным содержанием белков.

В злаковых культурах содержание общего белка составляет 10÷20%. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2÷3,8%). Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина и цистеина (1,6÷1,7 мг/100 гбелка). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

В бобовых культурах (соя, горох, фасоль, вика) содержание общего белка высоко и составляет 20÷40%. Наиболее широкое применение получила соя. Её скор близок к единице по пяти аминокислотам, но при этом в сое содержится недостаточно триптофана, фенилаланина и тирозина и очень низкое содержание метионина.

В масличных культурах (подсолнечник, хлопчатник, рапс, лён, клещевина, кариандр) содержание общего белка составляет 14÷37%. При этом аминокислотный скор белков всех масличных (в меньшей степени хлопчатника) достаточно высок даже для лимитирующих кислот. Этот факт определяет целесообразность получения из масличного сырья концентрированных форм белка и создание на их основе новых форм белковой пищи.

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1÷2%) и плодах (0,4÷1,0%) указывают на незначительную роль этих видов пищевого растительного сырья в обеспечении продуктов питания белком.

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются (при этом показатель сбалансированности и усвоения у молока выше, чем у мяса). Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%. Содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5%.

3 Новые формы белковой пищи.

Сегодня в условиях постоянно растущего общества и ограниченности ресурсов перед человеком стоит необходимость создания современных продуктов питания, обладающих функциональными свойствами и отвечающих требованиям науки о здоровом питании.

Новые формы белковой пищи – это продуты питания, получаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сырья с применением научно обоснованных способов переработки, и имеющие определённый химический состав, структуру и свойства.

Широкое признание получили различные растительные белковые источники: зернобобовые, хлебные и крупяные и побочные продукты их переработки, масличные; овощи и бахчёвые, вегетативная масса растений.

При этом для производства белковых продуктов преимущественно используются соя и пшеница.

Продукты переработки соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: муку и крупу получают путём помола в них содержится 40÷45% белка от общей массы продукта; соевые концентраты получают путём удаления водорастворимых компонентов, они содержат 65÷70% белка; соевые изоляты получают экстракцией белка, они содержат не менее 90% белка.

На основе сои получают текстурированные белковые продукты, в которых соевые белки используют, например, вместо белков мяса. Гидролизованные соевые белки называются модифицированными. Их используют как функциональные и вкусовые добавки к пище.

Сегодня на основе сои также выпускают соевое молоко, соевый соус, тофу (соевый творог) и др. продукты питания.

Из пшеницы или пшеничной муки методом водной экстракции получают сухую пшеничную клейковину с содержанием белка 75÷80%.

В то же время наличие лимитирующих аминокислот в растительных белках определяет их неполноценность. Выходом здесь является совместное использование различных белков, что обеспечивает эффект взаимного обогащения. Если при этом достигают повышения аминокислотного скора каждой незаменимой лимитирующей аминокислоты по сравнению отдельным использованием исходных белков, то говорят об эффекте простого обогащения, если после смешивания аминокислотный скор каждой аминокислоты превышает 1,0, то – это эффект истинного обогащения. Использование подобных сбалансированных белковых комплексов обеспечивает повышение усвояемости растительных белков до 80÷100%.

Читайте так же:  Аминокислоты входят в состав соединений

4 Функциональные свойства белков.

Белки и белковые концентраты находят широкое применение в производстве пищевых продуктов благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам, под которыми понимают физико-химические характеристики, определяющие поведение белков при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства готового продукта.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели.

Растворимость – это первичный показатель оценки функциональных свойств белков, характеризуется количеством белка, переходящего в раствор. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Белки с высокой гидрофобностью хорошо взаимодействуют с липидами, с высокой гидрофильностью хорошо взаимодействуют с водой. Поскольку белки одного типа имеют одинаковый по знаку заряд, то они отталкиваются, что способствует их растворимости. Соответственно в изоэлектрическом состоянии, когда суммарный заряд белковой молекулы равен нулю, а степень диссоциации минимальна, белок обладает низкой растворимостью, даже может скоагулировать.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков. В среднем на 1 г белка может связывать и удерживать на своей поверхности 2÷4 г воды или жира.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются при получении жировых эмульсий и пен, то есть гетерогенных систем вода-масло, вода-газ. Благодаря наличию в белковых молекулах гидрофильных и гидрофобных зон они взаимодействуют не только с водой, но и с маслом и воздухом и, выступая в качестве оболочки на границе раздела двух сред, способствуют их распределению друг в друге, то есть созданию устойчивых систем.

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связанодисперсное с образованием систем, обладающих свойствами твёрдых тел.

Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибрилярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.

Составные части белковых веществ. Аминокислоты

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Циклические

. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина — предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Серосодержащие аминокислоты

, содержащие атом серы: цистеин и метионин

7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.

Первичная структура белков— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

8. Свойства белковых веществ.

Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.

Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

Читайте так же:  Вреден ли л карнитин для здоровья

9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.

Классификация белковых веществ ( см. 5 вопр.)

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

1.альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2.полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3.гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4.протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5.проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6.глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты ( валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.

10. Строение нуклеопротеидов.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

11. АТФ и ее роль в живых организмах.

Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

12. Характеристика других сложных белковых веществ.

Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10052 —

| 7508 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Столбов, В. В. История физической культуры и спорта / В.В. Столбов, Л.А. Финогенова, Н.Ю. Мельникова. — М.: Физкультура и спорт, 2008. — 424 c.

  2. Краткий справочник по оформлению актов федеральных органов государственной власти. — М.: Известия, 1997. — 144 c.

  3. Нестерова, Д.В. Гимнастика для внутренних органов / Д.В. Нестерова. — М.: Книга по Требованию, 2010. — 671 c.
Роль белков и аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here