Синтез креатина и креатинфосфата

Важная и проверенная информация на тему: "синтез креатина и креатинфосфата" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Медицинская энциклопедия (сводная)
Креатинин

I Креатини́н (1-метилгликоциамидин)

один из конечных продуктов азотистого обмена у всех позвоночных животных и человека, выделяемых с мочой. В организме К. образуется из креатина (М-метилгуанидинуксусной кислоты, или метилгликоциамина), важного компонента азотистого обмена (Азотистый обмен). Определение содержания К. и креатина, биосинтетического предшественника креатинина, в крови и моче служит дополнительным диагностическим тестом при ряде заболеваний.

В клинико-диагностических лабораториях для определения К. в крови и моче используют различные количественные методы. Ряд наиболее употребляемых методов основаны на цветной реакции Яффе, которая заключается в восстановлении пикриновой кислоты. К. в сильно щелочной среде с образованием красно-оранжевой пикрамовой кислоты; интенсивность окраски определяют колориметрически. Используемые колориметрические методы определения К. различаются по способу осаждения белков из плазмы или сыворотки крови (например, осаждения фосфорно-вольфрамовой кислотой, пикриновой кислотой и др.). Наиболее специфичным считают определение К. в крови и моче унифицированным в нашей стране методом Поппера с применением цветной реакции Яффе, предусматривающем обработку материала пикриновой кислотой. В норме содержание К. в сыворотке крови у женщин, определенное этим методом, составляет 0,044-0,088 ммоль/л, или 44-88 мкмоль/л (0,5-1 мг/100 мл) и в сыворотке крови мужчин 0,044-0,1 ммоль/л, или 44-100 мкг/л; в суточном количестве мочи в норме содержание К., определенное методом Поппера, составляет 4,4-17,7 ммоль/сутки (0,5-2 г/сутки).

Содержание креатина определяют описанными выше колориметрическими методами после его перевода в К. при нагревании в присутствии соляной кислоты. Наиболее надежным и чувствительным является определение креатина в биологических жидкостях спектрофотометрическим методом с использованием креатинкиназы в сопряженных ферментных системах, а также метод, основанный на выявлении образующегося в щелочной среде комплекса креатина с нингидрином.

Библиогр.: Комаров Ф.И., Коровкин Б.Ф. и Меньшиков В.В. Биохимические исследования в клинике, с. 68, Л., 1981; Руководство по клинической лабораторной диагностике, под ред. М.А. Бамриовой, ч. 3, с. 34, Киев, 1986; Уайт А. и др. Основы биохимии, пер. с англ., т. 2, 3, М., 1981.

ангидрид креатина, образующийся в организме в результате отщепления остатка фосфорной кислоты от креатинфосфата; один из конечных продуктов азотистого обмена; постоянная составная часть мочи.

Синтез креатина и креатинфосфата

Фосфокреатин (другое название — креатинфосфат) представляет собой химическое соединение с высокоэнергетической фосфатной связью, формула которого: Креатин

Это вещество может распадаться на креатин и фосфатный ион, как показано слева на рисунке, при этом освобождается большое количество энергии. Фактически высокоэнергетическая связь фосфокреатина содержит больше энергии, чем связь в АТФ: 10300 калорий на моль вместо 7300.

Следовательно, фосфокреатин легко обеспечивает достаточное количество энергии для восстановления высокоэнергетической связи АТФ. Более того, большинство мышечных клеток содержат в 2-4 раза больше фосфокреатина, чем АТФ.

Особенность передачи энергии от фосфокреатина к АТФ состоит в том, что она осуществляется в пределах небольшой доли секунды. Следовательно, вся энергия, накопленная в виде мышечного фосфокреатина, становится почти мгновенно доступной для мышечного сокращения (почти так же, как энергия АТФ).

Сумму АТФ и фосфокреатина называют фосфагенной энергетической системой. Вместе они могут обеспечить максимальную мышечную мощность в течение 8-10 сек, что почти достаточно для 100-метрового забега. Таким образом, энергия фосфагенной системы используется для коротких всплесков максимальной мышечной мощности.

Система гликоген-молочная кислота

Накопленный в мышце гликоген может расщепляться на глюкозу, а глюкоза затем используется для получения энергии. Начальная стадия этого процесса, называемая гликолизом, осуществляется без использования кислорода, поэтому ее называют анаэробным метаболизмом. Во время гликолиза каждая молекула глюкозы расщепляется на 2 молекулы пировиноградной кислоты; на каждую исходную молекулу глюкозы выделяется энергия для формирования 4 молекул АТФ.

Затем пировиноградная кислота обычно входит в митохондрии мышечных клеток и реагирует с кислородом, формируя гораздо большее количество молекул АТФ. Однако если для осуществления второго этапа метаболизма глюкозы (окислительной стадии) кислорода недостаточно, основная часть пировиноградной кислоты превращается в молочную кислоту, которая диффундирует из мышечных клеток в интерстициальную жидкость и кровь. Следовательно, большое количество мышечного гликогена трансформируется в молочную кислоту, но при этом формируется значительное количество АТФ совсем без потребления кислорода.

Другой особенностью системы гликоген-молочная кислота является возможность формирования молекул АТФ примерно в 2,5 раза быстрее, чем это может делать окислительный механизм митохондрий. Следовательно, механизм анаэробного гликолиза может использоваться как быстрый источник энергии, когда необходимо большое количество АТФ для сравнительно коротких периодов мышечного сокращения. Однако этот механизм в 2 раза медленнее, чем механизм фосфагенной системы.

При оптимальных условиях система гликоген-молочная кислота может обеспечить 1,3-1,6 мин максимальной мышечной активности дополнительно к 8-10 сек, обеспечиваемым фосфагенной системой, хотя при несколько сниженной мышечной мощности.

Синтез креатина и креатинфосфата

Креатинин и креатинфосфат являются основными субстратами накопления и переноса энергии. Креатинин синтезируется преимущественно в печени и поджелудочной железы в рамках двух-ступенчатого механизма из глицина, аргинина и метионина и в итоге путем неферментной циклизации превращается в креатинин.

В организме человека запас креатина поддерживается за счет биосинтеза и поступления с пищей по 1-2 г в сутки. Креатин переносится кровью, а на уровне клеток — креатинин-транспортирующей системой.

В течение последних нескольких лет у человека были идентифицированы врожденные нарушения метаболизма всех трех белковых компонентов.

а) Дефицит гуанидиноацетат-метилтрансферазы (GAMT). Первый пациент с таким заболеванием был зарегистрирован Stockier et al. (1994). Ребенок родился здоровым, но в дальнейшем у него развился гипотонус, экстрапирамидные дистонические симптомы и тяжелая задержка психомоторного развития. На МРТ, выполненной в возрасте 12 месяцев, выявлен аномальный сигнал от бледного шара.

Читайте так же:  Атлетик фуд спортивное питание

При протонной МР спектроскопии выявлено отсутствие сигналов креатина и креатинфосфата в головном мозге, что предполагает врожденное нарушение синтеза креатина. Дефицит активности GAMT выявлен в ткани печени. В ряде случаев дефицит GAMT может быть выявлен при протонной МР спектроскопии как отсутствие сигнала креатинина/фосфокреатинина в головном мозге (von Figura et al., 2000). Поддерживающее применение креатинин-моногирата (4 г в сутки) приводит к заметному улучшению и нормализации аномалий скорлупы, выявляемых при МР-спекртроскопии.

Тем не менее, концентрация креатина/креатинфосфата в головном мозге, оцениваемая при МР-спектроскопии, не достигает нормальных значений. В возрасте 15 лет пациент был способен самостоятельно ходить, но у него отмечалась тяжелая задержка умственного развития с аутистическим самодеструктивным поведением.

Дефицит GAMT наследуется аутосомным путем, ген расположен на хромосоме 19р.13.3. Выявлено несколько мутантных аллелей дефицита GAMT. Клинические проявления заболевания различны и включают мышечную гипотонию, дистонию, тяжелую эпилепсию и задержку умственного развития.

Диагностику дефицита креатина следует проводить у пациентов с гипотоническими-дистоническими симптомами в сочетании с аномалиями на МРТ или без них. Патогномоничные лабораторные изменения при дефиците GAMT включают снижение концентрации креатина и уровня креатинина в крови, спинномозговой жидкости и моче, в то время как уровень гуанидинацетата (предшественника креатина) в крови, моче и спинномозговой жидкости повышен.

Отсутствие сигнала креатина/креатинфосфата по результатам МР-спектроскопии головного мозга достаточно для постановки диагноза. Дальнейшие биохимические и генетические исследования позволяют идентифицировать лежащее в основе нарушение.

Пути синтеза и транспорта креатинина.

б) Дефицит аргинин: глицин амидинотрансферазы (AGAT). При дефиците AGAT, впервые описанном в 2000 г., отклонений на МРТ головного мозга не выявляется, но при МР-спектроскопии обнаруживается полное отсутствие креатина/креатинфосфата. Диагностика дефицита AGAT основана на исследовании фибробластов и лимфоцитов.

У пациентов не отмечалось эпилепсии или других нейромышечных симптомов. Уровень креатина в сыворотке не отличался от нормы, уровень GAA был несколько снижен, а экскреция GAA с мочой — чрезвычайно снижена. У обоих пациентов отмечалась хорошая реакция на лечение креатином (Schulze, 2003).

в) Сцепленный с Х-хромосомой дефицит транспортера креатина (CRT1). Данное заболевание проявляется легкой задержкой умственного развития и тяжелой задержкой развития речи у мальчиков. Не считая легкой гипотонии, двигательные функции не нарушены. При МРТ и МР-спектроскопии отмечается практически полное отсутствие сигнала креатина.

Данное наследственное нарушение метаболизма вызвано генетическим дефектом сцепленного с Х-хромосомой транспортера креатина, локализованного на участке SLC6A8 хромосомы Xq28 (Salomons et al., 2003). Обнаружены не связанные между собой семьи, в которых выявлены мужчины и женщины носители дефектного гена. Клиническими проявлениями дефицита CrT1 является умеренная мышечная гипотония, задержка умственного развития, задержка развития речи и эпилепсия. Концентрация креатина в плазме и моче повышена, уровень GAA не отличается от нормы.

МР-спектроскопия является наиболее целесообразным неинвазивным исследованием. Пероральное применение креатина не проводило к восстановлению нормальной концентрации креатина в головном мозге (по результатам МР-спектроскопии) и не уменьшало выраженность симптомов (Schulze, 2003).

— Вернуться в оглавление раздела «Неврология.»

Редактор: Искандер Милевски. Дата публикации: 16.12.2018

19.3.3. Креатин и креатинин

В мышечной ткани одним из активных высокоэнергетических соединений служит креатинфосфат. Предшественником креатинфосфата является креатин, в составе которого остаток глицина и гуанидиновая группа.

Превращение креатина в креатинфосфат катализируется креатинфосфо- киназой, которая переносит остаток фосфорной кислоты с АТФ на креатин. Реакция легко обратима. Продуктом гидролиза этих соединений является креатинин, который придает горький вкус мясному продукту.

Таким образом, креатинфосфат и АТФ используются в мышцах в качестве высокоэнергетических соединений. Однако их участие в механизме сокращения разное. Так, например, АТФ используется как в механизме сокращения мышечных волокон, так и в их расслаблении. Тогда как креатинфосфат необходим для восстановления АТФ путем фосфорилирования АДФ. Именно этим можно объяснить то, что в покоящейся мышце содержание креатинфосфата в 3. 8 раз больше, чем содержание АТФ.

Однако при интенсивной работе концентрация АТФ в мышцах понижается и для его восстановления на начальных этапах используется креатинфосфат, обеспечивающий наиболее быстрый путь генерации АТФ. Затем могут включаться и другие механизмы, в частности анаэробные процессы (гликогенолиз, гликолиз, окислительное фосфорилирование). Креатинфосфат является макроэргическим фосфорным эфиром креатина и служит основной формой накопления энергии в мышцах.

Синтез креатинфосфата сопряжен с синтезом аргинина, лимитирующей стадией которого служит образование карбамоилфосфата. Этот процесс обычно называют орнитиновый цикл (рис. 19.2). Продуктом цикла является мочевина. Наиболее активно процесс протекает в печени. Однако в мышцах основные стадии процесса способствуют синтезу не только аргинина, но и дальнейшему переносу гуанидиновой группы аргинина на глицин, с последующим синтезом креатина и креатинфосфата. Таким образом, основные стадии орнитинового цикла являются и начальными стадиями синтеза креатинфосфата.

Наибольшее значение в синтезе карбамоилфосфата имеет реакция, катализируемая карбамоилфосфатсинтетазой (1), которая является лимитирующей в процессах синтеза мочевины и креатинфосфата (см. рис. 19.2). Карбамоилфосфат в основном синтезируется в митохондриях. Процессы синтеза мочевины и креатина сопряжены с образованием аргинина в орнитиновом цикле, который начинается с переноса карбамоильной

Рис. 19.2. Реакции синтеза мочевины и крсатинфосфата (1 — карбамоилфосфат- синтетаза, 2 — орнитинкарбамоилтрансфераза, 3 — аргининосукцинатсинтстаза, 4 — аргининосукцинатлиаза, 5 — аргиназа, 6 — глицин-амидинотрансфераза,

7 — гунидинацетат-мстилтрансфсраза, 8 — крсатинкиназа, 9 — фумаратгидрата- за, 10 — малатдегидрогеназа, 11 — аспартатаминотрансфераза) группы с карбамоилфосфата на орнитин, в результате образуется цитрул- лин. Реакция катализируется орнитинкарбамоилтрансферазой (2).

Затем в реакции с цитруллином участвует аспарагиновая кислота, аминогруппа которой конденсируется с его карбамоильной группой. Реакция протекает в присутствии АТФ и катализируется аргининосукцинатсин- тетазой (3). В результате реакции образуется аргининосукцинат, который под действием аргининосукцинатлиазы (4) обратимо расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту. Последняя служит промежуточным субстратом ферментов цикла трикарбоновых кислот.

Читайте так же:  Протеин для похудения девушкам какой выбрать

В случае активности аргиназы (5) аргинин расщепляется на орнитин и мочевину. При этом орнитин может вновь участвовать в циклическом процессе. Кроме того, гуанидиновая группа с аргинина может быть перенесена на глицин с помощью глицин-амидинотрансферазы (6). В результате образуется гуанидинуксусная кислота, которая подвергается метилированию при участии гунидинацетат-метилтрансферазы (7), с образованием креатина. В реакции участвует Б-аденозил-Ь-метионин. Образовавшийся креатин подвергается фосфорилированию креатинкиназой (8), которая переносит остаток фосфорной кислоты с АТФ на креатин.

Таким образом, процесс завершается образованием креатинфосфа- та, который используется в дальнейшем в мышцах в качестве основного энергетического соединения в механизмах сокращения.

В энергетических процессах, протекающих в мышцах, креатинфосфат донирует остаток фосфорной кислоты на АДФ, реализуя обратимое действие фермента. В результате происходит синтез АТФ, который впоследствии участвует в сокращении и расслаблении мышечных волокон.

Величина стандартной свободной энергии гидролиза высокоэнергетической связи в креатинфосфате примерно в 1,5 раза выше, чем в АТФ и равна -43,1 кДж • моль’ 1 . Содержание креатина и креатинфосфата в мышцах составляет 0,20. 0,55 %.

Продуктом гидролиза креатина и креатинфосфата служит креатинин, который образуется при отщеплении молекулы воды от креатина или фосфорной кислоты от креатинфосфата неферментативным путем.

Синтез креатинфосфата. Реакции синтеза креатина в почках и печени

Читайте также:

  1. R — 1), обслуговуваного населеними пунктами рівня r (Хагнет 11. Географія: синтез современных знаний. М., 1979).
  2. Алгебраические методы синтеза
  3. Анализ и синтез
  4. Анализ и синтез организационных структур управления
  5. АНАЛИЗ И СИНТЕЗ СИСТЕМ ОПЕРАТИВНОЙ ОБРАБОТКИ (СОО)
  6. Анализ и синтез, индукция и дедукция применяются экономической теорией в единстве.
  7. Аналіз і синтез.
  8. АТФ также расходуется при трансмембранном переносе веществ, связанном с синтезом и экскрецией мочевины.
  9. Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.
  10. Биосинтез алкалоидов
  11. Биосинтез белка
  12. Биосинтез белков. Лекция № 10.

Реакции синтеза креатина в почках и печени

Образование креатинина из креатинфосфата

Синтез креатина идет последовательно в почках и печени в двух трансферазных реакциях. По окончании синтеза креатин с током крови доставляется в мышцы или мозг.

Здесь при наличии энергии АТФ (во время покоя или отдыха) он фосфорилируется с образованием креатинфосфата.

Если синтез креатина опережает возможности его фиксации в мышечной ткани, то развивается креатинурия – появление креатина в моче. Физиологическая креатинурия наблюдается в первые годы жизни ребенка. Иногда к физиологической относят и креатинурию стариков, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующегося в печени креатина. При заболеваниях мышечной системы (при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии) в моче наблюдаются наибольшие концентрации креатина – патологическая креатинурия.

Так как в скелетных мышцах нет глутаматдегидрогеназы и нет возможности производить прямое дезаминирование аминокислот, то для этого существует особый путь. В мышечных клетках при интенсивной работе, когда идет распад мышечных белков, активируется альтернативный способ дезаминирования аминокислот – цикл АМФ-ИМФ. Образовавшийся при трансаминировании глутамат при участии аспартатаминотрансферазыреагирует с оксалоацетатом и образуется аспарагиновая кислота. Аспартат далее передает свою аминогруппу на инозинмонофосфат (ИМФ) с образованием АМФ, который в свою очередь подвергается дезаминированию с образованием свободного аммиака. Процесс носит защитный характер, т.к. при мышечной работе выделяется молочная кислота. Аммиак, связывая ионы Н + , предотвращает закисление цитозоля миоцитов.

| следующая лекция ==>
Использование креатинфосфата для ресинтеза АТФ | Связывание аммиака. Основные источники аммиака

Дата добавления: 2014-01-15 ; Просмотров: 2834 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Биосинтез и распад креатина

Креатин и креатининфосфат – важные азотистые вещества мышцы. Находится креатин в мышцах, ткани мозга, миокарде в свободном состоянии и в форме фосфокреатина. При переходе от покоя к работе мышцы сначала используют АТФ, образующийся из креатинфосфата – это наиболее быстрый путь генерации АТФ.

Первая стадия синтеза креатина протекает в почках под действием глицин-амидинотрансферазы.

Вторая стадия – метилирование — протекает в печени.

В мышцах имеется высокоэнергетическое вещество – креатинфосфат.

Креатинин образуется в результате неферментативного дефосфорилирования креатинфосфата.

Содержание в плазме крови. В плазме крови в небольших количествах содержатся креатин и креатинин. Содержание креатинина в плазме крови — 44-100 ммоль/л у мужчин, у женщин — чуть меньше.

С мочой креатин выделяется только у детей, у взрослых – креатинин. При болезнях почек с нарушением фильтрации выделение креатинина уменьшается, а его количество в крови увеличивается.

В норме суточное выделение креатинина с мочой пропорционально мышечной массе.

Диагностическое значение — уровень креатинина в сыворотке – чувствительный показатель состояния функции почек, снижение выделение креатинина с мочой наблюдается при гипертиреозе и прогрессирующей мышечной дистрофии в связи со снижением скорости синтеза креатина.

Физиологическая креатинурия наблюдается — у новорожденных, так как преобладает скорость синтеза креатина, у пожилых вследствие атрофии мышц, у беременных из-за развития мышечной массы матки, алиментарная креатинурия обусловлена принятием пищи, богатой креатином.

Повышение выделения креатина наблюдается при переохлаждении организма, заболеваниях скелетной мускулатуры (при нарушении трофики и структуры мышц), при этом креатинурия сопровождается снижением содержания креатинина в моче, что связано с нарушением механизма превращения креатина в креатинин.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8429 —

| 7333 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Читайте так же:  Можно ли пить креатин до тренировки

Креатинфосфокиназа

Креатинфосфокиназа (КФК, креатинкиназа, АТФ:креатин‑фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2.), магнийзависимый фермент, содержится исключительно в цитоплазме и митохондриях миокарда, скелетной мускулатуры и ткани мозга, где катализирует реакцию:

Равновесие реакции при щелочных значениях pH сдвинуто в сторону образования АТФ. Образуемый в отдыхе между усилиями или после нагрузки креатинфосфат представляет собой запас энергии для ресинтеза АТФ во время мышечного сокращения.

Высокая активность фермента обнаружена в мышечной и нервной ткани, в которых значительная часть энергии переносится между клеточными компартментами в виде креатинфосфата. Среди различных типов мышечной ткани активность КФК распределяется следующим образом: поперечно‑полосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Фермент является гетерогенным белком, состоящим из 2‑х типов субъединиц — В (англ. brain) и М (англ. muscle). В связи с этим выделяют три изофермента: ММ (содержится в скелетной мускулатуре и миокарде), ВВ (преимущественно в мозге и гладких мышцах) и МВ (в сердечной мышце). Изоферменты различаются по физико‑химическим и иммунологическим свойствам.

1. Определение активности фермента можно проводить как по прямой, так и по обратной реакции, определяя содержание креатина или креатинфосфата :

  • в обратной реакции образовавшийся креатин определяют колориметрически с использованием диацетила и α‑нафтола.
  • в прямой реакции содержание креатинфосфата определяют после его кислотного гидролиза по уровню образующегося неорганического фосфата.

Спектрофотометрический способ определения с использованием непрямого оптического теста Варбурга, осуществляется по прямой и обратной реакции:

Прямая реакция:

Креатин + АТФ

Креатинфосфат + АДФ

АДФ + Пируватфосфат

АТФ + Пируват

Пируват + НАДН

Лактат + НАД

Обратная реакция:

Креатинфосфат + АДФ

Креатин + АТФ

АТФ + глюкоза

АДФ + глюкозо‑6‑фосфат

Глюкозо‑6‑фосфат + НАДФ

6‑Фосфоглюконат + НАДФН

Изоферменты креатинфосфокиназы определяют при помощи электрофореза (на агаре, в полиакриламидном геле) и колоночной хроматографии.

Унифицированными методами являются колориметрический метод с использованием креатина в качестве субстрата (определение уровня образующегося креатинфосфата по содержанию неорганического фосфора) и оптический тест с использованием креатинфосфата в качестве субстрата (длина волны 334, 340, 365 нм).

Определение активности креатинфосфокиназы
по образованию неорганического фосфора

Креатинфосфат является нестойким веществом и спонтанно гидролизуется в кислой среде до креатинина и остатка фосфорной кислоты. Неорганический фосфат определяют колориметрически как желтый комплекс фосфорнованадиево‑молибденовой кислоты.

Нормальные величины

Общая активность
Сыворотка (указанный метод) до 100 нмоль/с·л или
до 6 МЕ
(оптический тест) 5‑80 МЕ
Изоферменты
Сыворотка (электрофорез) BB — отсутствие или следы
MB 94‑96%общей активности

Влияющие факторы

in vitro: завышает результаты исследования наличие фосфора в посуде, гемолиз (из‑за наличия в эритроцитах аденилаткиназы). Разведение сыворотки может дать неадекватные результаты.

in vivo: повторные мышечные инъекции, тяжелые мышечные нагрузки, хирургические операции, этанол, длительная анестезия ведут к увеличению активности фермента в сыворотке.

Клинико‑диагностическое значение

Видео (кликните для воспроизведения).

Наиболее широкое применение исследование активности КФК нашло при диагностике инфаркта миокарда: активность фермента возрастает уже через 2‑3 часа после поражения миокарда и через 14‑30 часов достигает максимума, нормализация показателей наступает обычно на вторые-третьи сутки после приступа, длительное удерживание гиперэнзимемии наблюдается у больных с выраженным нарушением коронарного кровообращения. Кроме инфаркта, увеличение активности фермента в сыворотке стимулируют миокардиты, сердечная недостаточнсть, сердечные аритмии, при этом отмечается 20‑30‑кратное превышение нормальных показателей. Увеличение идет в основном за счет MB‑фракции КФК.

Значительно более высокая активность КФК обнаруживается при заболеваниях мышечной системы, прежде всего миогенного происхождения (полиомиелит, мышечная дистрофия, дерматомиозит). При прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) увеличение активности КФК отмечается уже в первые стадии болезни. В конечной стадии, вследствие замещения мышечной ткани на соединительную и жировую, активность фермента приходит в норму.

[2]

Подъем активности может наблюдаться при травматическом повреждении ткани мозга, инфаркте мозга, менингите, гипотиреозе, отравлениях снотворными, кровоизлияниях в мозг.

Снижение активности не имеет практического значение, отражая либо малую мышечную массу, либо сидячий образ жизни.

Реакции синтеза креатина в почках и печени

Читайте также:

  1. D) Программное обеспечение и Интернет-ресурсы
  2. II. Групповые трепонемные реакции.
  3. II. Некоторые именные реакции
  4. III. Строение печени.
  5. III.Учебно-материальное обеспечение
  6. III.Учебно-материальное обеспечение
  7. III.Учебно-материальное обеспечение
  8. ISO 14004:2004 «Системы экологического менеджмента. Руководящие указания по принципам, системам и методам обеспечения функционирования».
  9. IV. ГОРОДСКИЕ СИСТЕМЫ ЭНЕРГОБЕСПЕЧЕНИЯ
  10. IV. УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ
  11. IV. Учебно-методическое обеспечение дисциплины
  12. PR как рационально структурированная система коммуникационного обеспечения деятельности организации

Образование креатинина из креатинфосфата

Синтез креатина идет последовательно в почках и печени в двух трансферазных реакциях. По окончании синтеза креатин с током крови доставляется в мышцы или мозг.

Здесь при наличии энергии АТФ (во время покоя или отдыха) он фосфорилируется с образованием креатинфосфата.

Синтез креатинфосфата

Если синтез креатина опережает возможности его фиксации в мышечной ткани, то развивается креатинурия– появление креатина в моче. Физиологическая креатинурия наблюдается в первые годы жизни ребенка. Иногда к физиологической относят и креатинурию стариков, которая возникает как следствие атрофии мышц и неполного использования образующегося в печени креатина. При заболеваниях мышечной системы (при миопатии или прогрессирующей мышечной дистрофии) в моче наблюдаются наибольшие концентрации креатина – патологическая креатинурия.

Дата добавления: 2015-04-30 ; Просмотров: 159 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Синтез креатина

Креатин необходим для образования в мышцах макроэргического соединения креатинфосфата. Синтез креатина идет в 2 стадии с использованием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почках образуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы. Затем гуанидинацетат транспортируется в печень, где происходит реакция его метилирования с образованием креатина. Креатин с током крови переносится в мышцы и клетки мозга, где из него под действием креатинкиназы (реакция легко обратима) образуется креатинфосфат – своеобразное депо энергии.

Метаболизм фенилаланина и тирозина

Читайте так же:  Бца спортивное питание для чего пьют

Фенилаланин – незаменимая аминокислота, так как в клетках животных не синтезируется ее бензольное кольцо. Метаболизм метионина осуществляется по 2-м путям: включается в белки или превращается в тирозин под действием специфической монооксигеназы – фенилаланингидроксилазы. Данная реакция необратима и играет важную роль в удалении избытка фенилаланина, так как высокие концентрации его токсичны для клеток.

Обмен тирозина значительно сложнее. Кроме использования в синтезе белков, тирозин в разных тканях выступает предшественником таких соединений как катехоламины, тироксин, меланин и др.

В печени происходит катаболизм тирозина до конечных продуктов фумарата и ацетоацетата. Фумарат может окислятся до СО2 и Н2О или использоваться для глюконеогенеза.

Превращение тирозина в меланоцитах. Он является предшественником меланинов. Синтез меланинов – сложный многоступенчатый процесс, первую реакцию – превращение тирозина в ДОФА – катализирует тирозиназа, использующая в качестве кофактора ионы меди.

В щитовидной железе из тирозина синтезируются гормоны тироксин и трийодтиронин.

В мозговом веществе надпочечников и нервной ткани тирозин является предшественником катехоламинов. Промежуточным продуктом их синтеза является ДОФА. Однако в отличие от меланоцитов, гидроксилирование тирозина осуществляется под действием тирозингидроксилазы, которая является Fe 2+ — зависимым ферментом, и его активность регулирует скорость синтеза катехоламинов.

Нарушение обмена фенилаланина и тирозина

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8386 —

| 8012 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Биосинтез креатина и его последующие превращения.

3.4.1.Синтез креатина в тканях человека протекает в две стадии. На первой стадии в почках образуется гуанидинацетат:

На второй стадии в печени происходит реакция трансметилирования:

3.4.2.Синтезированный в печени креатин поступает в кровь и доставляется в мышцы. Там он взаимодействует с АТФ, в результате чего образуется макроэргическое соединение креатинфосфат. Эта реакция легко обратима.

В состоянии покоя мышцы накапливают креатинфосфат (его содержание в неработающей мышце в 3-8 раз выше, чем содержание АТФ). При переходе к мышечной работе изменяется направление реакции и образуется АТФ, необходимый для мышечного сокращения.

Образование АТФ при участии креатинфосфата – наиболее быстрый путь генерации АТФ. Запас креатинфосфата обеспечивает интенсивную работу мышц в течение 2 – 5 секунд. За это время человек успевает пробежать 15 – 50 метров. Тем временем включаются другие механизмы образования АТФ: мобилизация мышечного гликогена, окисление субстратов, поступающих из печени и жировой ткани.

Концентрация креатина в крови здоровых взрослых людей составляет приблизительно 50 мкмоль/л; в моче он практически отсутствует. Появление креатина в моче не всегда является симптомом заболевания. Так, у маленьких детей и подростков моча всегда содержит креатин (физиологическая креатинурия). При заболеваниях мышц, когда нарушается образование креатинфосфата, увеличивается содержание креатина в крови и возрастает его экскреция с мочой.

3.4.3.В результате неферментативного дефосфорилирования креатинфосфата образуется креатинин – ангидрид креатина.

Креатинин – один из конечных продуктов азотистого обмена в организме, он выводится с мочой. Суточное выделение креатинина у здорового человека пропорционально его мышечной массе. Креатинин не реабсорбируется в почечных канальцах, поэтому его суточная экскреция является показателем фильтрационной функции почек. Содержание креатинина в крови снижается при заболеваниях мышц и увеличивается при нарушении функции почек. Выделение креатинина с мочой снижается в обоих случаях.

Дата добавления: 2016-04-14 ; просмотров: 1358 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Синтез креатина, адреналина, фосфатидилхолина, их биологическая роль.

Фосфатидилхолины (лецитины) — наиболее распространённая группа глицерофосфолипидов, участвующих в образовании мембран клеток и липопротеинов, в составе которых осуществляется транспорт липидов

Синтез креатина

Креатин необходим для образования в мышцах высокоэнергетического соединения — кре-атинфосфата. Синтез креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почкахобразуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы

Затем гуанидинацетат транспортируется в печень,где происходит реакция его метилирования

Креатин с кровотоком переносится в мышцы и клетки мозга,где из него образуется высокоэнергетическое соединение — креатинфосфат.

Эта реакция легко обратима и катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в цитозоле и митохондриях клеток, обладает органоспецифичностью. В норме активность его в крови очень мала. Обнаружено три изоферментные формы креатинкиназы (см. раздел 2).

Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период. В результате неферментативного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Суточное выделение кре-атинина у каждого индивидуума постоянно и пропорционально общей мышечной массе

Вопрос № 29( ребят..ну эээ….ну в общем как-то так, если вдруг на меня снизойдет озарение, то количество инфы возрастет)

Метилирование чужеродных и лекарственных соединений.

[3]

Метилирование — простой химический процесс, при котором метильная группа — атом углерода и три атома водорода — связывается с другими молекулами.

В тканях человека, особенно в печени, происходит метилирование чужеродных и лекарственных соединений ( амины, фенолы, тиоловые соединения и др.) с образованием N -, О — и S-метиловых конъюгатов. При этом часто изменяется биологическая активность веществ.

Так метилирование диметилсульфатом используют при синтезе лекарственных веществ, например, анальгина; в производстве амидоприна метилирование осуществляют формальдегидом и восстановительным агентом – обычно муравьиной кислотой.

Вопрос № 30

Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп.

Образование и использование
одноуглеродных фрагментов

Особое значение реакций катаболизма серина и глицина заключается в том, что они сопровождаются образованием одноуглеродного метиленового фрагмента (-СН2-). Метиленовая группа в молекуле метилен- Н4-фолата может превращаться в другие одноуглеродные группы (фрагменты): метенильную (-СН=), формильную (-НС=О), метильную (-СН3) и формиминогруппу (-CH=NH) (рис. 9-25).

Читайте так же:  Креатин сколько принимать в день

Ещё один источник формального и форми-мино-фрагментов — гистидин. Катаболизм гистидина происходит только в печени (очень небольшой процент в коже) в результате следующих реакций (см. схему на с. 498).

Конечными продуктами катаболизма гистидина являются глутамат, NH3 и одноуглеродные фрагменты — формимино-Н4-фолат и формил-Н4-фолат.

Все образующиеся производные Н4-фолата играют роль промежуточных переносчиков и служат донорами одноуглеродных фрагментов при синтезе некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты (необходимых для синтеза ДНК и РНК), регенерации метионина, синтезе различных формиминопроизводных (формиминоглицина и т.д.)

Перенос одноуглеродных фрагментов к акцептору необходим не только для синтеза ряда соединений, но и для регенерации свободного Н4-фолата в печени.

31.Тетрагидрофолиевая кислота, роль в синтезе и использовании одно­углеродных радикалов. Метилирование гомоцистеина

Ферменты, коферментами которых служат производные фолиевой кислоты играют большую роль в превращениях серина и глицина. Фолиевая кислота – это витамин В9.

— Фолиевая кислота

Коферментную функцию выполняет восстановленная форма фолата – тгфк(или Н4-фолат):

Фолиевая кислота в печени превращается в Н4-фолат в несколько стадий с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом которых служит NADPH.

Особое значение реакций катаболизма серина и глицина заключается в том, что они сопровождаются образованием одноуглеродного метиленового фрагмента (-СН2-), переносчиком которого и является тгфк.

(реакции чисто для наглядности):

Метиленовая группа в молекуле метилен- Н4-фолата может превращаться в другие одноуглеродные группы (фрагменты): метенильную (-СН=), формильную (-НС=О), метильную (-СН3) и формиминогруппу (-CH=NH)

Таким образом главная роль тгфк — перенос одноуглеродных фрагментов. Они также могут использоваться в дальнейшем для синтеза некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты (необходимых для синтеза ДНК и РНК).

Собственно куда именно присоединяется :

Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интенсивно. Это вызывает большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой (в клетках метионин синтезироваться не может). Метионин — незаменимая аминокислота. Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) — сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина.

[1]

Отщепление метильной группы от SAM и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT).

S-аденозилгомоцистеин при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин.

S-аденозилгомоцистеин + Н2О → Аденозин + Гомоцистеин

Гомоцистеин может снова превращаться в метионин под действием гомоцистеинметилтранс феразы. Донором метильной группы в этом слу чае служит N5-метил-Н4-фолат.

Метилирование гомоцистеина:

Метионин — незаменимая аминокислота, однако может регенерироваться из гомоцистеина. Следовательно, незаменим именно гомоцистеин, но единственным его источником в организме служит метионин. В пище гомоцистеина крайне мало, поэтому потребности человека в метиони-не и гомоцистеине обеспечиваются только метионином пищи.

Вопрос 32 Недостаточность фолиевой кислоты и витамина В12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.

Гиповитаминоз фолиевой кислоты приводит к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов.

Первое проявление дефицита фолиевой кислоты — мегалобластная (макроцитарная) анемия. Она характеризуется уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них гемоглобина, что вызывает увеличение размера эритроцитов. Причина этих симптомов — нарушение синтеза ДНК и РНК из-за недостатка их предшественников — тимидиловой кислоты и пуриновых нуклеотидов вследствие дефицита производных Н4-фолата. Клетки кроветворной ткани быстро делятся, поэтому они в первую очередь реагируют на нарушение синтеза нуклеиновых кислот снижением скорости эритропоэза.

Мегалобластная анемия возникает чаще всего в результате недостаточности фолиевой кислоты и/или витамина В12.

Антивитамины фолиевой кислоты:

Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) — одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты — производные сульфаниламида (белого стрептоцида), похожи по строению на парааминобензойную кислоту. Отличаются они только радикалами.

Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий, потому что:

конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтеза фолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты — одного из субстратов процесса;

могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение, похожее на фолиевую кислоту, но не выполняющее её функции.

В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов и, следовательно, синтез нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.

В клетках больного сульфаниламидные лекарственные вещества не вызывают подобных изменений, поскольку человек получает с пищей готовую фолиевую кислоту.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Видео (кликните для воспроизведения).

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Источники


  1. Малахов, Г. П. Календарь лечебного и раздельного питания на каждый день 2010: моногр. / Г.П. Малахов. — М.: АСТ, Астрель, 2009. — 256 c.

  2. Кириллов, А.И. Квант-силовая физика. Гипотеза / А.И. Кириллов. — М.: Ивановский государственный университет, 2006. — 706 c.

  3. Буланов, Ю.Б. Гипоксическая тренировка — путь к здоровью и долголетию / Ю.Б. Буланов. — М.: Тверь: Тверская жизнь, 1993. — 652 c.
Синтез креатина и креатинфосфата
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here