Соединение аминокислот друг с другом

Важная и проверенная информация на тему: "соединение аминокислот друг с другом" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Строение аминокислот

Общие сведения о строении аминокислот

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Электронное строение аминокислот

В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:

Аланин (2-аминопропановая кислота).

Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).

Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:

— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);

— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);

— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.

Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:

[3]

— изомерия углеродного скелета;

— изомерия положения функциональных групп;

Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.

Примеры решения задач

Задание Назовите области применения аминокислот
Ответ Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Задание Укажите формулу аминокислоты:
Ответ Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH2. Такие функциональные группы имеются в составе вещества под буквой (б), следовательно, формуле аминокислоты соответствует вещество (б).

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ , Co 2+ . С ионами Cu 2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Активирование — аминокислота

Активирование аминокислот на первом этапе биосинтеза приводит к тому, что молекулы их становятся гораздо более активными, более реакционноспособны-ми, что облегчает взаимодействие их друг с другом. В лабораторных условиях, для того чтобы соединить аминокислоты друг с другом, химик должен предварительно активировать их по линии либо карбоксильной, либо аминной группы введением какого-нибудь радикала. Только после этого аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. В организме активация аминокислот происходит иными, более мягкими путями, чем это обычно делает химик. В некоторой степени это вещество нам уже известно, так как это один из обычных нуклеотидов — адениловая кислота ( см. стр. [1]

Активирование аминокислот происходит в жидкой, неструктурной части цитоплазмы при участии соответствующих ферментов. [2]

Из схемы активирования аминокислот , приведенной на рис. 9, видно, что в результате активирования образуется единый комплекс: фермент — аминокислота — остаток АТФ. [4]

Вслед за активированием аминокислоты наступает второй этап ( см. рис. 8), когда в ход процесса включается РНК, притом определенная и своеобразная ее фракция. Это так называемая растворимая РНК, которая содержится в гиалоплазме и отличается от других высокополимерных фракций РНК, содержащихся в клеточных органоидах. [5]

Такой прием часто назы — ( аают активированием аминокислоты . [6]

В отличие от синтеза пептидов, при активировании аминокислот образуется не ацилфосфат и АДФ, а комплексное соединение аминокислоты с адениловой кислотой ( так называемый аденилат аминокислоты) и выделяется неорганический пиро-фосфат. [7]

Синтез белков из аминокислот происходит в четыре стадии: активирование аминокислот ; соединение аминокислот с рибонуклеиновой кислотой; образование пептидной связи; освобождение синтезированной молекулы белка от рибосомы. [9]

Из результатов этих исследований сделан вывод о наличии процесса активирования аминокислот , при котором образуются соединения аминоацилов с адениловой кислотой, связанные с ферментом. Эти данные показали также, что для каждой из изученных аминокислот имеется отдельный фермент или участок фермента. [10]

Наиболее надежные результаты получены Замечником, Липманом и другими исследователями, учитывавшими первые стадии активирования аминокислот и их прикрепление к РРНК и стремившимися упростить систему, исследуя последнюю постадийно, а не брать ее во всей сложности. [11]

Соединение, возникающее в этой реакции, называется ацил-аденилатом аминокислоты, а самая реакция называется реакцией активирования аминокислот . Каждая из 20 аминокислот имеет свой специфический фермент, катализирующий эту реакцию. Подобные ферменты найдены во всех клетках и тканях, где их искали, — в бактериях и простейших, в тканях растений и высших животных, — словом, повсюду. Даже химически столь близкие аминокислоты, как валин и лейцин, требуют различных специфических ферментов для активирования. [12]

Белковый синтез, или процесс трансляции, может быть условно разделен на 5 стадий, из которых две считаются подготовительными и завершающимися, в частности активирование аминокислот и постсинтетическая модификация белковой молекулы, и 3 стадии составляют собственно трансляцию. [13]

Считается, что в молекуле каждой аминоацил-т РНК-синтетазы имеется по крайней мере 3 центра связывания: для аминокислоты, тРНК и АТФ; ферменты весьма чувствительны также к аналогам аминокислот, которые ингибируют активирование соответствующих аминокислот . Некоторые ферменты состоят из одной полипептидной цепи, другие-из двух или четырех гомологичных или гетерогенных субъединиц. [14]

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Соединение — аминокислота

Соединение аминокислот с растворимой РНК ( р — РНК), которая предварительно активизируется трифосфатами. [1]

Соединение аминокислот друг с другом, приводящее к образованию пептидов или белков, связано с освобождением воды; по этой причине синтез подобных соединений должен был бы сопровождаться увеличением, а гидролиз — уменьшением объема раствора ( см. гл. В соответствии с этим следует ожидать ускорения гидролиза белка под влиянием высокого давления. [2]

Соединение аминокислот приводит путем сложных серий реакций, регулируемых присутствующими в клетке нуклеиновыми кислотами, к образованию белков. Основными местами синтеза белков в растении являются ткани, в которых происходит образование новых клеток, например в верхушках побегов и кончиках корней, почках, камбии и в развивающихся запасающих органах. [4]

Итогом соединения аминокислот на матрице является белок. [5]

Последовательность соединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентге-ноструктурным анализом. [6]

Общий механизм соединения аминокислот при образовании белков впервые был объяснен Эмилем Фишером, который синтезировал подобные белкам вещества, имеющие молекулярные веса в несколько тысяч. Он показал, что а-аминогруппа одной молекулы кислоты конденсируется с карбоксильной группой другой молекулы, освобождая воду и образуя пептидную — СО — — NH — -) связь. [7]

Очень важен порядок соединения аминокислот в молекуле белка. [8]

Разработав несколько методов синтеза соединений аминокислот , так называемых пептидов и полипептидов, Фишер сумел доказать, что основным типом связи аминокислот в молекуле белка является пептидная связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой. Эта связь была названа Фишером пептидной связью. [9]

Таким образом осуществляется последовательность соединения аминокислот в специфические белки, которая первично записана на определенных участках ДНК-генах. [10]

Кольбе, Гофмейстер рассмотрел различные возможности соединения аминокислот друг с другом в высокомолекулярные соединения. Предположение о прямом соединении углеродных атомов должно было быть сразу отброшено, так как в этом случае невозможно было бы объяснить распад белка на определенные компоненты. Существование же эфирных связей было сомнительно из-за незначительного числа образующихся при гидролизе оксиаминокислот. [11]

Однако белки — нельзя определить просто как соединения аминокислот , ибо это не позволяет отличить их от полипептидов и некоторых других соединений, также содержащих аминокислоты. Характерным является основной вид связи между аминокислотами в белке — пептидная. Однако и эта особенность не позволяет отличить белки от пептидов. [12]

Последовательность оснований в мРНК должна каким-то образом контролировать последовательность соединения аминокислот при образовании молекулы белка. [13]

Таким образом, последовательность оснований мРНК служит инструментом, определяющим порядок соединения аминокислот в белке. Образование таких связей катализируется ферментами, активирующими аминокислоты, причем каждый из таких ферментов специфичен для одной данной аминокислоты и одной данной тРНК — Так, например, специальный фермент катализирует присоединение тирозина к Тир — тРНК, которая содержит триплетный антикодон, комплементарный к кодону, соответствующему тирозину. Для некоторых, если не для всех, аминокислот существует большое количество тРНК; например, идентифицировано пять видов, взаимодействующих только с тирозином и ни с какой другой аминокислотой. Активная тРНК имеет конформацию, напоминающую по форме лист клевера, как показано на рис. 40.12, и получающиеся в результате такого расположения участки полинуклеиновой цепи, имеющие комплементарную последовательность оснований, могут образовывать межцепочечные водородные связи. [14]

АМИНОКИСЛОТЫ

Может возникнуть законный вопрос: что такое секретин? Известна ли его природа, или это просто название, данное неизвестному веществу? Ответ таков: природа этого вещества известна, хотя и не во всех деталях.

Секретин — это белок, а белки состоят из крупных молекул, каждая из которых содержит сотни, тысячи, а иногда и миллионы атомов. Сравните это с молекулой воды (Н2 О), которая состоит из трех атомов — 2 атомов водорода и 1 атома кислорода; или с молекулой серной кислоты (H2SO4), которая содержит 7 атомов — 2 атома водорода, 1 атом серы и 4 атома кислорода.

Исходя из этого можно понять, что химик, желающий знать точную структуру белка, столкнется с практически неразрешимой задачей. К счастью, все дело несколько облегчается тем фактом, что атомы внутри белковой молекулы организованы в подгруппы, называемые аминокислотами.

При обработке в мягких условиях кислотами, или щелочами, или определенными энзимами молекулы белков удастся расщепить на аминокислоты, а не на отдельные атомы. Аминокислоты являются малыми молекулами, построенными из 10 — 30 атомов, поэтому их довольно легко изучать.

Например, было обнаружено, что все аминокислоты, выделенные из белковых молекул, принадлежат к одному семейству химических соединений, которые можно записать одной общей формулой:

Расположенная в центре структурной формулы латинская буква «С» обозначает атом углерода (С — химический символ, обозначающий элемент углерод). Справа к углероду, как показано выше, присоединена комбинация из четырех атомов СООН, в которой представлены 1 атом углерода, 2 атома кислорода и 1 атом водорода. Такая комбинация придает всей молекуле кислотные свойства и называется карбоксильной группой. Слева к центральному атому углерода присоединена комбинация из трех атомов, которая представлена одним атомом азота и двумя атомами водорода. Это аминогруппа, в химическом отношении она родственна веществу, называемому «аммиаком». Поскольку формула содержит аминогруппу и кислотную группу, то все соединения такого типа носят название аминокислот.

Кроме того, к центральному атому углерода присоединен атом водорода, который в аминокислоте представляет сам себя, и функциональная группа R, которая представляет боковую цепь. Все аминокислоты отличаются друг от друга именно составом боковой цепи, или R. Иногда боковая цепь устроена очень просто, она может вообще состоять из одного лишь атома водорода, по это простейший случай. У некоторых аминокислот боковая цепь может быть весьма сложной, и количество атомов в ней может доходить до восемнадцати. Для целей нашего изложения нам не обязательно знать в точности строение боковой цепи каждой аминокислоты, достаточно понимать, что боковые цепи аминокислот отличаются между собой, и у двух разных аминокислот не может быть одинаковых боковых цепей.

Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя белки, при этом аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой соседней кислоты. Таким образом, между собой соединяется множество аминокислот, образуя длинный скелет. По сторонам этого скелета выступают боковые цепи аминокислот, при этом неповторимая, уникальная последовательность этих цепей образует типы белков, отличающихся между собой составом этих последовательностей.

Во всем великом множестве белков встречается более двух дюжин аминокислот, но наибольшее распространение имеет 21 из них. Вот они:

1. Глицин («сладкая» (греч.), названа из-за ее сладкого вкуса).

2. Алании (название выбрано, вероятно, для благозвучия). (По другому толкованию, эта аминокислота названа так потому, что ее впервые выделили из желточного мешка, который в эмбриологии называется «алантоис». — Примеч. пер.)

3. Валин (название происходит от валериановой кислоты, которой валин близок по химическому строению).

4. Лейцин («Белый» (греч.), назван так потому, что впервые был выделен в виде белого кристаллического порошка).

5. Изолейцин (изомер лейцина; изомерами называют пары веществ, которые содержат одинаковое количество одних и тех же атомов и отличаются между собой разной последовательностью соединения этих атомов в молекулах).

6. Пролин (укороченное производное от «пирролидин». Атомы в молекуле пролина соединены приблизительно так же, как в пирролидине).

7. Фенилаланин (молекула аланииа, к которой присоединена группа атомов, называемая фенильной).

8. Тирозин («сыр» (греч.), названа так потому, что впервые была получена из сыра).

9. Трипотофан («трипсин-зависимая»; эта аминокислота названа так потому, что ее впервые обнаружили во фрагментах белков, расщепленных под действием энзима трипсина).

10. Серии («шелк» (лат.), эта аминокислота впервые была обнаружена в шелке).

11. Треонии (название дано потому, что по структуре эта аминокислота сходна с сахаром треозой).

12. Аспарагин (впервые был обнаружен в спарже [asparagus altilis]).

13. Аспарагиновая кислота (по химическому строению напоминает аспарагин; отличие между этими двумя соединениями заключается в том, что у аспарагиновой кислоты в боковой цепи вместо амидной группы [CONHJ находится карбоксильная группа [СООН], которая и сообщает ей кислые свойства).

14. Глютамин (впервые был обнаружен в клейковине [gluten (англ.)]).

15. Глютаминовая кислота (отличается от глютамина тем же, чем аспарагиновая кислота отличается от аспарагина).

16. Лизин («разрывающий» (греч.), эта аминокислота была впервые выделена из белка, предварительно расщепленного на несколько субъединиц).

Понравился сайт? Расскажи друзьям!
Видео (кликните для воспроизведения).

17. Гистидин («тканевый» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена из тканевых белков).

18. Аргинин («серебро» (греч.), название дано потому, что эта аминокислота была впервые выделена в соединении с атомом серебра).

19. Метионин (боковая цепь содержит метильную группу, присоединенную к атому серы.

20. Цистин («пузырь» (греч.), аминокислота была впервые выделена из камня мочевого пузыря).

21. Цистеин (аминокислота, по химическому строению похожая на цистин).

Я буду очень часто использовать эти названия в дальнейшем изложении. Для того чтобы сэкономить место, позвольте мне привести сокращенные наименования для каждой из аминокислот. Эти сокращения предложил в 30-х годах американский биохимик немецкого происхождения Эрвин Бранд. Сокращения эти легко запомнить, так как они состоят из первых трех букв названия каждой аминокислоты.

Глицин gly
Алании ala
Валин val
Лейцин leu
Аспарагин asp-NH2
Аспарагиновая кислота asp
Глютамин glu-NH2
Глютамиповая кислота glu
Изолейцин ileu
Пролип pro
Фенилаланин phe
Тирозин tyr
Триптофан try
Серии ser
Треонин thr
Лизин lys
Гистидин his
Аргинин arg
Метионин met
Цистин cy-S-
Цистеин cy-S-H

Совершенно ясно, почему сокращения ileu, aspNH2, gluNH, содержат больше трех букв. Сокращения для цистина и цистеина выглядят куда более загадочными и заслуживают разъяснения, тем более что немного позже вам станет ясна их важность.

Цистин — это, если можно так выразиться, двойная аминокислота. Представьте себе два центральных углеродных атома, каждый из которых соединен с карбоксильной и аминогруппой. Боковая цепь, присоединенная к одному из центральных атомов углерода, направляется к боковой цепи другого центрального углеродного атома и срастается с ней. В месте этого сращения встречаются два атома серы. В химических символах мы можем изобразить цистин так: cy-S-S-cy. Два атома серы образуют между собой ковалентную связь, которая и удерживает вместе две части этой двойной аминокислоты.

Каждая половина цистина может участвовать в создании отдельной аминокислотной цепи. Для наглядности представьте себе сиамских близнецов, из которых каждый, взявшись за руки с другими людьми, образует свою цепь. Обе эти цепи оказываются связанными между собой тканью, которая связывает сиамских близнецов.

Подобным же образом две аминокислотные цепи, каждая из которых содержит половину цистина, удерживаются вместе его S-S связями (которые называются дисульфидными мостиками). Поскольку химиков часто интересует строение единичной аминокислотной цепи, они могут сконцентрировать свое внимание на половинке молекулы цистина, которая представлена в цепи. При рассмотрении структуры того или иного белка чаще всего принимают в расчет именно половину цистина, которую в этом случае обозначают символом cy-S-.

Для того чтобы разделить соединенные дисульфидными мостиками аминокислотные цени, надо разорвать S-S связи, присоединив к атомам серы по атому водорода. После такого соединения связь между атомами серы разрывается. Из S-S получается -S-H и H-S-. Таким образом, одна молекула цистина превращается в две молекулы цистеина (названия этих аминокислот очень похожи, но для того, чтобы произнести название половинки, надо напрячься и тщательно артикулировать средний слог — «цис-те-ин»). Для демонстрации разницы между цистином и цистеином последний обозначают символом cy-SH.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Аминокислоты

Аминокислотами называются соединения, в молекуле которых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы. Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в углеводородном радикале которых атомы водорода замещены на одну или более аминогрупп. Аминокислоты, которые не синтезируются в организме животных, называются незаменимыми. Аминокислоты важны тем, что из них синтезируют белок, в которых они связаны пептидной связью.

b CH3– a CH–COOH a- аминопропионовая кислота I NH2
b CH2– I NH2 a CH2–COOH b- аминопропионовая кислота

Чаще всего термин «аминокислота» применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в α- положении, т.е. для α — аминокислот. В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

1. Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси α-аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2. Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака.

1. Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

H2N-CH2-COOH « H3N + -CH2-COO —

2. Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера α-аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

H2N– CH–COOH + HCl ® [H3N + – I R CH–COOH]Cl — (хлористоводородная соль a-аминокислоты) I R
H2N– CH–COOH + NaOH ® H2N– I R CH–COO — Na + (натриевая соль a-аминокислоты) + H2O I R

3. В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.


Этиловый эфир аланина

4. a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ «N» означает, что ацил связан с атомом азота).


N – ацетилаланин

5. a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

H2N– H I CH– O II C–OH + H–NH– CH3 I CH– O II C–OH ®
глицин аланин
® H2N– H I CH– O II C–NH– CH3 I CH– O II C–OH + H2O
глицилаланин

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь – O II C–NH – называется пептидной связью.

6. При действии азотистой кислоты на аминокислоты реакция протекает так же, как и в случае аминов. Из первичных аминов образуются спирты, из аминокислот — оксикислоты.

Особую группу составляют реакции, связанные с наличием и взаимными влиянием амино- и карбоксильных групп. Это отношение аминокислот к нагреванию. a-Аминокислоты при нагревании, отщепляя воду, образуют циклические соединения – дикетопиперазины. b-Аминокислоты при нагревании выделяют аммиак и превращаются в непредельные кислоты. g- и d-Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются, образуя циклические амиды – лактамы.

a-Аминокислоты при взаимодействии с гидроксидом меди (II) образуют комплексные соли:

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. 9448 —

| 7440 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1) Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот):

O2N-C6H4 -COOH + 3H2 → H2N-C6H4 -COOH + 2H2O

2) Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко — с помощью ионообменных смол.

Химические свойства аминокислот как амфотерных органических соединений.

Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (-NH2) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H2N–CH2 –COOH + HCl → Cl- [H3N–CH2 –COOH]+

При взаимодействии с щелочами аминокислоты реагируют по карбоксильной группе.

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

[1]

а) соли : H2N–CH2 –COOH + NaOH → H2N–CH2 –COO- Na+ + H2O

б) сложные эфиры(реакция этерификации):

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2COOCH3 (метиловый эфир глицина)

При взаимодействии друг с другом аминокислоты образуют пептидную связь (существует в белке):

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2→ HOOC —CH2 —NH —CO —CH2NH2 + H2O

При взаимодействии двух a-аминокислот образуется дипептид. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Применение аминокислот.

Аминокислоты широко используются в современной фармакологии. Являясь не только структурными элементами белков и других эндогенных соединений, они имеют большое функциональное значение. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств.

Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот.

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками.

Первичная, вторичная и третичная структуры белков.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка.

Фрагмент полипептидной цепи:

… — N – CH – C – N – CH – C – N – CH –C – N – CH – C — …

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., — гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), Mr (инсулина)=5700. Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Mr=15000.

Белок крови – гемоглобин имеет Mr = 68000. Белки некоторыхвирусов имеют Mr до 50 млн. Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков.

Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структураопределяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы — фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные(отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген, наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов.

Химические свойства

Денатурация

– разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы.

Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Качественные реакции на белки

:

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца):

Белок +HNO3 → жёлтая окраска

в) биуретовая реакция, (на пептидные связи)

Раствор белка +NaOH + CuSO4 → фиолетовая окраска

Гидролиз

Белок + Н2О → смесь аминокислот

г) ) цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу):

белок + NaOH + Pb (CH3COO)2 → чёрное окрашивание.

Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается.

Биохимические функции белков. Функции белков в природе:

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Существуют белки, выполняющие специфические функции, например рецепторные, — обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др.

Белки – необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьёзные заболевания.

Генетическая связь между органическими соединениями.

Генетическая связь ( от греч. «генезис» — происхождение).

Генетические связи — это связи между классами соединений, основанные на получении одного класса веществ с другого.

Генетическая связь отражает возможность взаимных превращений.

Правило генетических связей:

1) количество стрелок в схеме соответствует количеству уравнений химических реакций, которые необходимо сложить;

2) соединения, записанные перед стрелочкой обязательно должны вступить в химическую реакцию;

3) соединения, записанные после стрелочки должны образоваться в результате реакции.

Имея правила генетических связей давайте вместе совершим такое преобразование: С→СО2 → Н2СО3→СаСО3

Поэтому для неметаллов схема будет иметь такой вид:

Неметалл→ Кислотный оксид→ Кислота→Соль.

Изучая углеводороды, мы убедились в их разнообразии, которая обусловлена способностью атомов Углерода образовывать молекулы линейного, разветвленного, циклического строения; сочетаться между собой с помощью простых и кратных связей. А еще — образовывать гомологические ряды и изомеры.

Сравнив общие формулы алканов, алкенов и алкинов, можно заметить, что они отличаются количеством атомов Водорода в молекулах. Итак, реакциями гидрирования и дегидрирования можно переходить от одного класса углеводородов к другому. Существует также связь между насыщенными, ненасыщенными углеводородами и бензолом. Так, из метана реакцией дегидрирования можно получить ацетилен. А с него реакцией тримеризации добыть бензол:

Итак, при всем разнообразии углеводородов между ними существует взаимосвязь, что отражается во взаимных превращениях веществ. Это открывает огромные возможности для химического синтеза.
Вещественный мир природы чрезвычайно разнообразен, и вместе с тем все вещества взаимосвязаны. Генетическая связь между органическими и неорганическими веществами заключается, прежде всего, в том, что органические вещества можно добыть из неорганических. Например, при нагревании

неорганического вещества цианата аммония образуются органическое вещество мочевина (NH2)2CO:

[2]

Ярким доказательством существования генетической связи между органическими и неорганическими веществами являются также круговорот биогенных элементов в природе. Следовательно, все вещества генетически связаны между собой. Генетическая связь заключается в том, что каждое вещество может химически взаимодействовать с веществами других классов. Органические вещества могут взаимодействовать с неорганическими. Их можно синтезировать из неорганических и превращать в неорганические.

В органической химии также следует различать более общее понятие — генетическая связь и более частное понятие генетический ряд. Если основу генетического ряда в неорганической химии составляют вещества, образованные одним химическим элементом, то основу генетического ряда в органической химии (химии углеродных соединений) составляют вещества с одикиконым числом атомов углерода в молекуле. Рассмотрим генетический ряд органических веществ, в который включим наибольшее число классов соединений:

Каждой цифре над стрелкой соответствует определенное уравнение реакции (уравнение обратной реакции обозначено цифрой со штрихом):

Контроль знаний:

1.Дать определение амидной связи.

2. Дать характеристику структурам белка, составу аминокислот.

3.Какие элементы входят состав белка?

4.Опишите физические и химические свойства белков.

5.Какие вещества образуются при гидролизе белков?

6.Укажите число возможных изомерных аминов, имеющих молекулярную формулу СзН9N: а) два; б) три; в) четыре; г) пять.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ:

Проработать: Л1. Стр.169-173, Л1. Стр.174-177,178-183,пересказ конспекта лекции №14.

Лекция № 16.

Полимеры. Пластмассы:

термопласты и реактопласты, их представители и применение. Волокна: природные (растительные и животные) и химические (искусственные и синтетические). Искусственные полимеры. Получение искусственных полимеров, как продуктов химической модификации природного полимерного сырья. Искусственные волокна (ацетатный шелк, вискоза), их свойства и применение

Основные понятия и термины по теме: полимеры и их классификация, искусственные и синтетические полимеры, волокна: ацетатный шёлк, вискоза, лавсан, нитрон, капрон, полипропилен, поливинилхлорид.

План изучения темы

(перечень вопросов, обязательных к изучению):

1. Полимеры и их классификация. Пластмассы и волокна: их характеристика.

2. Искусственные полимеры. Их характеристика.Искусственные волокна (ацетатный шелк, вискоза), их свойства и применение.

Видео (кликните для воспроизведения).

3. Каучуки. Натуральные и синтетические. Их характеристика.

Источники


  1. Лаптев, А. П. Гигиена массового спорта / А.П. Лаптев. — М.: Физкультура и спорт, 1984. — 144 c.

  2. Маршак, М.С. Диетическое питание / М.С. Маршак. — М.: Медицина, 1990. — 484 c.

  3. Линдеман Аутогенная тренировка: Путь к восстановлению здоровья и работоспособности / Линдеман, Ханнес. — М.: Физкультура и спорт; Издание 2-е, 1985. — 134 c.
Соединение аминокислот друг с другом
Оценка 5 проголосовавших: 1
Читайте так же:  Витамин в6 содержится в продуктах