Соедините пептидной связью аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "соедините пептидной связью аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Пептидная связь — это основа первичной структуры белка. Характеристика и образование пептидной связи

Пептидная связь — это прочное соединение между фрагментами двух аминокислот, которое лежит в основе образования линейных структур белков и пептидов. В таких молекулах каждая аминокислота (за исключением концевых) соединяется с предыдущей и последующей.

В зависимости от количества звеньев пептидные связи могут создавать дипептиды (состоят из двух аминокислот), трипептиды (из трех), тетрапептиды, пентапептиды и т. д. Короткие цепочки (от 10 до 50 мономеров) называют олигопептидами, а длинные — полипептидами и белками (мол. масса более 10 тыс. Да).

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь — это ковалентное химическое соединение между первым атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой, возникающее в результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы (COOH) с альфа-аминогруппой (NH2). При этом происходит нуклеофильное замещение OH-гидроксила на аминогруппу, от которой отделяется водород. В итоге образуется одинарная C-N связь и молекула воды.

Так как во время реакции происходит потеря некоторых компонентов (ОН-группы и атома водорода), звенья пептида называют уже не аминокислотами, а аминокислотными остатками. Из-за того, что последние содержат по 2 атома углерода, в пептидной цепи происходит чередование С-С и C-N-связей, которые формируют пептидный остов. По бокам от него располагаются аминокислотные радикалы. Расстояние между атомами углерода и азота варьирует от 0,132 до 0,127 нм, что свидетельствует о неопределенной связи.

Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.

Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.

Типы конфигурации

В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:

  • «цис» (расположены с одной стороны);
  • «транс» (находятся с разных сторон).

Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.

Явление резонанса

Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:

  • Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
  • Переходной или мезомерной – промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
  • Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.

Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp 2 -орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.

Формирование пептидной связи

Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.

В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.

Аминокислоты, пептиды, белки

Белки занимают ведущее место среди органических элементов, на их долю приходится более 50 % сухой массы клетки. Они выполняют ряд важнейших биологических функций.

Структурные белки клеточного скелета придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Пластическое значение белка состоит в восполнении и образовании различных структурных компонентов клетки. Вся совокупность обмена веществ в организме (дыхание, пищеварение, выделение) обеспечивается деятельностью ферментов, которые являются белками. Все двигательные функции организма обеспечиваются взаимодействием сократительных белков.

Существуют несколько видов защитных функций белков: физическая защита (коллаген, кератин и т.д), химическая защита. — связывание токсинов белковыми молекулами, иммунная защита (интерфероны, белки системы комплемента, антитела- иммуноглобулины и т.д.).

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами (белки-активаторы, белки-репрессоры, протеинеиназы и др.). Сигнальную функцию — способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами выполняют белки гормоны, цитокины, факторы роста т др. Белковые вещества — рецепторы, находящиеся в цитоплазме или встроенные в мембрану клетки воспринимают сигналы — химические, световые, механическое (например, растяжение) и другие стимулы и передают его на другие клеточные компоненты.

Существуют также белки, которые выполняют одновременно несколько функций.

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки. В начале ХVIII в. итальянский ученый Я. Беккари получил первый очищенный белок — клейковину пшеницы. Двести лет понадобилось для того, что бы понять принцип строения молекул белка — цепь, состоящая из молекул аминокислот. Еще полвека прошло, прежде чем впервые расшифровали строение одного из белков. В 1955 году Сенгер установил строение инсулина — это был первый индивидуальный белок, для которого стала известна химическая формула.

Основным элементом построения растительных и животных белков являются аминокислоты. Аминокислоты — это отдельны класс органических соединений, имеющий особенное строение и особенные свойства. Аминокислоты относятся к веществам двойственной химической природы, то есть обладают свойствами кислоты (благодаря присутствию группы — СООН) и щелочи (благодаря присутствию группы — NH2). Обе эти группы присоединяются к одному атому углерода.

Читайте так же:  Л карнитин для сушки тела

Рис.1. Схема строения аминокислоты

На месте R в каждой аминокислоте находится собственная специфическая группировка атомов — аминокислотный остаток. Таким образом, молекула каждой аминокислоты содержит специфическую часть (боковую группу — R) и неспецифическую часть.

В начале ХХ века немецкий химик Эмиль Фишер выяснил, что аминокислоты соединяются между собой связью, названной пептидной. Пептидная связь возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия a-аминогруппы (- NH2) одной аминокислоты с a-карбоксильной группой (-СООН) другой аминокислоты.

Рис. 2 . Схема пептидной связи.

Соединенные пептидной связью аминокислоты могут образовывать цепи различной длины.

Рис. 3. Схема пептидной цепочки

Цепи аминокислот называются пептидами. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N -конец), а не другом — СООН (С-конец).

Белки — это тоже пептиды, но большей длины (полипептиды). Граница между истинными белками и пептидами условна: белками считают пептиды, цепь которых включает более 50 аминокислотных остатков (молекулярная масса белков от 5 тысяч дальтон и выше). Всего биохимикам известно около 200 различных природных аминокислот. 20 аминокислот, обнаруживаемые в белках — это протеиногенные аминокислоты — то есть аминокислоты, из которых строятся белковые молекулы.

Всего 20 аминокислот в различных комбинациях позволяет построить огромное количество различных видов белков, встречающихся во всех живых земных организмах — растениях, животных, людях. Белки — это необыкновенные химические соединения, принципиально отличающиеся от других веществ. Белки обладают не только химической, но и биологической индивидуальностью. Многообразие их изомеров столь велико, что каждый биологический вид и даже каждое биологическое существо обладает своими собственными белками, близкими по свойствам и по той роли, которую они играют в организме.

Полипептидные цепи белков бывают очень длинными, включают самые разные комбинации аминокислот. Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), а чаще из-за относительно большой величины молекулы в килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов. Молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце).

Кроме того, белками можно назвать только те полипептиды, которые способны самопроизвольно формировать и устойчиво удерживать определенную пространственную конфигурацию.

[1]

Белковые молекулы имеют 4 уровня структуры.

Первичная структура белковой молекулы — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка — это пространственная конфигурация — спираль, которую принимает полипептидная цепь. Такая структура удерживается благодаря водородным связям между группами -СО- и -NH- , расположенными на соседних витках спирали.

Третичная структура — это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь — напоминающая компактную глобулу. Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов аминокислот. Это дисульфидные мостики, сложноэфирные связи. Важно, что каждый белок образует свою третичную структуру и именно она определяет его физические, химические, а главное биологические свойства. Но образование третичной структуры зависит от последовательности аминокислот в пептидной цепи.

Строение и свойства аминокислот, входящих в состав белков. Пептидные связи, соединяющие аминокислоты в цепи. Структура белков, формирование его трехмерной структуры в клетке. Понятие энзимологии. Характеристика ферментов как биологических катализаторов.

Рубрика Биология и естествознание
Вид учебное пособие
Язык русский
Дата добавления 29.09.2014
Размер файла 25,1 M

Соглашение об использовании материалов сайта

Просим использовать работы, опубликованные на сайте, исключительно в личных целях. Публикация материалов на других сайтах запрещена.
Данная работа (и все другие) доступна для скачивания совершенно бесплатно. Мысленно можете поблагодарить ее автора и коллектив сайта.

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Подобные документы

Ускорение химических реакций с помощью катализаторов. Особенности ферментов (энзимов) как высокоспецифичных белков, выполняющих функции биологических катализаторов. Строение ферментов, их специфичность и классификация. Этапы ферментативного катализа.

презентация [3,4 M], добавлен 20.11.2014

Понятие и структура белков, аминокислоты как их мономеры. Классификация и разновидности аминокислот, характер пептидной связи. Уровни организации белковой молекулы. Химические и физические свойства белков, методы их анализа и выполняемые функции.

презентация [5,0 M], добавлен 14.04.2014

Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность.

реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010

[2]

Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Строение полипептидной цепи. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции.

презентация [896,5 K], добавлен 04.07.2015

Химический состав, природа и структура белков. Механизм действия ферментов, виды их активирования и ингибирования. Современная классификация и номенклатура ферментов и витаминов. Механизм биологического окисления, главная цепь дыхательных ферментов.

шпаргалка [893,3 K], добавлен 20.06.2013

Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков. Фермент.

реферат [4,0 M], добавлен 15.05.2007

[3]

Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные и аминогруппы. Свойства аминокисллот. Роль в структуре и свойствах белков. Роль в метаболизме (заменимая незаменимая).

Читайте так же:  Аминокислоты входящие в белок

реферат [7,4 K], добавлен 17.10.2004

Структура биологических мембран и строение их основы — билипидного слоя. Молекулярная масса мембранных белков, их различие по прочности связывания с мембраной. Динамические свойства биологических мембран и значение организации для биологических систем.

реферат [19,1 K], добавлен 20.12.2009

Аминокислотный состав белков в организмах, роль генетического кода. Комбинации из 20 стандартных аминокислот. Выделение белков в отдельный класс биологических молекул. Гидрофильные и гидрофобные белки. Принцип построения белков, уровень их организации.

творческая работа [765,3 K], добавлен 08.11.2009

Органические соединения аминокислоты, составные части их молекулы. Аминокислоты — вещества, входящие в состав организма человека и животных. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Белки – биополимеры из остатков аминокислот. Качественный состав белков.

презентация [244,1 K], добавлен 21.04.2011

Аминокислоты соединяются пептидной связью

Связи белоковых соединений с липидами в комплексе липопротеинов. Классификация белков в зависимости от аминокислотного состава. Образование пептидов в результате реакции конденсации аминокислот. Схемы строения ферментов и патология тканевого дыхания.

Рубрика Химия
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 03.03.2017
Размер файла 235,7 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

АМИНОКИСЛОТЫ СОЕДИНЯЮТСЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗЬЮ

Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот —полипептид, если более 40 аминокислот — белок.

Пептидная связь — это связь между б-карбоксильной группой одной аминокислоты и б-аминогруппой другой аминокислоты.

Аминокислоты в этих белках соединены ковалентно обычной пептидной связью в субъединицы, состоящие из нескольких сотен или тысяч аминокислотных остатков. Специфическая мембрана должна бытьпостроена из множества таких белковых субъединиц, скрепленных междусобой более слабыми силами, чем ковалентные связи. Природа и прочность этих связей зависят от типа аминокислот. Количественные характеристикиэтих сил притяжения, влияющих на сцепление белков и липидов, будут обсуждаться в следующем разделе. [c.47]

Связи, при помощи которых белок соединен с липидами в комплексе липопротеинов, принадлежат, вероятно, к различным типам. До сих пор не удалось приготовить подобные комплексы путем простого смешения белков с липидами. Эти комплексы, вероятно, образуются в организме в момент формирования макромолекулы белка. Можно представить себе, что липиды при этом проникают между свертывающимися пептидными цепями. Расщепление подобного комплекса может поэтому произойти только после развертывания пептидных цепей. Другая возможность, которую следует принять во внимание, заключается в том, что липиды образуют центр мицеллы и обволакиваются белками.

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются б-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов б-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

2. Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные. белоковый соединение аминокислотный фермент

Простые ферменты состоят только из аминокислот — например, пепсин

Видео (кликните для воспроизведения).
Читайте так же:  И рнк т рнк днк аминокислоты

, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот — апофермент, и небелковую часть — кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа

(содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, иполимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр — комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) — отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический — непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos — чужой) — центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество (см «Регуляция активности ферментов«).

Изоферменты — это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента. Различные изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстрату.

Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle — мышца) и B (англ. brain— мозг). Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) — по одной М- и В-субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.

Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) — фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart — сердце) и М (англ. muscle — мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2).

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Строение мульферментного комплекса

пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа), превращающий пируват в ацетил-SКоА,

б-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий б-кетоглутарат в сукцинил-SКоА,

комплекс под названием «синтаза жирных кислот» (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.

Патология тканевого дыхания

Патология тканевого дыхания. Различают ингибиторы электронного транспорта, ингибиторы и разобщители окислительного фосфорилирования в митохондриях.

а) ингибиторы электронного транспорта — это вещества, которые взаимодействуют с компонентами дыхательной цепи и нарушают транспорт электронов по ней. Они являются клеточными токсинами, вызывают тканевую гипоксию. К ним относятся: 1) Ротенон (инсек тицид), снотворные препараты амобарбитал (амитал) и секобарбитал — тормозит транспорт электронов через НАДНКоQредуктазу; 2) Пиерицидин А (антибиотик), блокирует НАД Н КоQредуктазу; 3) Антимицин А (антибиотик), блокирует дыхательную цепь на уровне III комплекса (цитохром b-цитохром с); 4) Цианиды (ионы СN) — образуют комплексы с Fe3+ цитохромоксидазы, тормозят восстановление до Fe2+ в ЦХО; 5) Монооксид углерода (СО) — блокирует ЦХО, связываясь с гемом тормозит его взаимодействие с кислородом.

Тканевое дыхание угнетается также в том случае, если в организм с пищей поступает недостаточное количество витаминов РР и В2 (эти витамины являются предшественниками НАД и ФМН), а также микроэлементов железа и меди (Fe и Cu входят в состав цитохромов).

б) ингибиторы окислительного фосфорилирования

Олигомицин (антибиотик), ингибитор Н+АТФсинтазы (ее Fофрагмента).

в) разобщители окислительного фосфорилирования — это вещества, нарушающие образование электрохимического потенциала. Они, с одной стороны, усиливает поглощение митохондриями кислорода, а с другой стороны, снижается скорость (или прекращается) ге нерация АТФ. Развивается феномен неконтролированного дыхания митохондрий.

Читайте так же:  Л карнитин инструкция по применению

К разобщителям относятся липофильные вещества имеющие подвижный атом водорода. Они легко встраиваются в митохондриальную мембрану и функционируют там, как перенос чики ионов водорода, снижая тем самым трансмембранный градиент ионов водорода и син тез АТФ. К разобщителям относят: тироксин, динитрофенол, салициловая кислота, дикума рин и др. Так, при гиперфункции щитовидной железы у людей усиливается продукция тироксина и повышается температура тела. Тироксин, будучи разобщителем уменьшает обра зование АТФ в митохондриях и одновременно усиливая окисление субстратов в дыхатель ной цепи и продукцию тепла. Этот эффект может иметь и положительное значение: при пре бывании в холодной воде усиление продукции тироксина способствует согреванию человека

«Специфичность действия ферментов амилазы и сахаразы»

Пептидная связь. СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ПЕПТИДОВ

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей. Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды.

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки». Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины (5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Окситоцин выделяется в кровь во время корм­ления ребёнка, вызывает сокращение миоэпителиальных клеток протоков молочных желёз и стимулирует выделение молока. Кроме того, окситоцин влияет на гладкую мускулатуру мат­ки во время родов, вызывая её сокращение.

В отличие от окситоцина, основное физио­логическое действие вазопрессина — увеличе­ние реабсорбции воды в почках при уменьше­нии АД или объёма крови (поэтому другое название этого гормона — антидиуретический). Кроме того, вазопрессин вызывает сужение сосудов.

Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертич­ной структурами. Существуют общие правила, по которым идёт формирование про­странственных структур белков.

Первичная структура белка – это ковалентная структура остова полипептидной цепи – линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Первичная структура каждого индивидуально­го белка закодирована в участке ДНК, называе­мом геном. В процессе синтеза белка информа­ция, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка пер­вичной структуры белка. Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для дан­ного белка первичную структуру.

Инсулин является первым белком, первичная структура которого была расшифрована. Инсулин — белковый гормон; содержит 51 аминокислоту, состоит из двух полипептидных цепей (цепь А содержит 21 аминокислоту, цепь В — 30 аминокислот). Инсулин синтезируется в β-клетках поджелудочной железы и секретируется в кровь в ответ на повышение концентра­ции глюкозы в крови. В структуре инсулина имеются 2 дисульфидные связи, соединяющие 2 полипептидные цепи А и В, и 1 дисульфидная связь внутри цепи А

Вторичная структура белков– это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами -NH и -СО. Существует два основных способа укладки цепи — α-спираль и β-структура.

αСпираль

Вданном типе структуры пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образова­ния водородных связей между атомами кисло­рода карбонильных групп и атомами водорода ами­ногрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пеп­тидных групп. В результате α-спираль «стягива­ется» множеством водородных связей. Несмотря на то, что данные связи относят к разряду сла­бых, их количество обеспечивает максимально возможную стабильность α-спирали. Так как все гидрофильные группы пептидного остова обыч­но участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) α-спиралей уменьша­ется, а их гидрофобность увеличивается.

α-Спиральная структура — наиболее устой­чивая конформация пептидного остова, отве­чающая минимуму свободной энергии. В резуль­тате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается, но если создать условия для разрыва водородных связей, полипептидная цепь вновь удлинится.

Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне α -спирали и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерных для вторич­ной структуры, но некоторые из них могут нару­шать формирование α-спирали.

Читайте так же:  Содержат большое количество витамина

К ним относятся:

— пролин. Его атом азота входит в состав жёс­ткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг -N-CH- связи. Кроме того, у атома азота пролина, образующего пептид­ную связь с другой аминокислотой, нет ато­ма водорода. В результате пролин не спосо­бен образовать водородную связь в данном месте пептидного остова, и α-спиральная структура нарушается. Обычно в этом месте пептидной цепи возникает петля или изгиб;

— участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радика­лов, между которыми возникают электро­статические силы отталкивания;

— участки с близко расположенными объём­ными радикалами, механически нарушаю­щими формирование а-спирали, например метионин, триптофан.

β -Структура

β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между раз­ными полипептидными цепями, β-Структура образует фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой», — β-складчатый слой.

Складчатый слой фиброина шелка: зигзагообразные антипараллельные складки.

Содержат много остатков Глицина и Аланина

Когда водородные связи образуются между атомами пептидного остова различных полипеп­тидных цепей, их называют межцепочечными связями. Водородные связи, возникающие меж­ду линейными участками внутри одной полипеп­тидной цепи, называют внутрицепочечными. В β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи.

Третичная структура белков — трёхмерная про­странственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Третичная структура свернутой полипептиднойцепи стабилизируется рядом взаимодействий между радикалами аминокислот: это гидрофобные взаимодействия, электростатическое притяжение, водородные связи, а также дисульфидные -S-S- связи.

Гидрофильные радикалы аминокислот стре­мятся образовать водородные связи с водой и поэтому в основном располагаются на поверх­ности белковой молекулы.

Все гидрофильные группы радикалов амино­кислот, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, взаимодействуют друг с другом с помощью ион­ных и водородных связей.

Типы связей, возникающих между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионные связи; 2 — водородные связи; 3 — гидро­фобные связи; 4 — дисульфидные связи.

Ионные связи (электростатическое притяжение)могут возникать между от­рицательно заряженными (анионными) карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и по­ложительно заряженными (катионными) группами радикалов лизина, аргинина или гистидина.

Водородные связи возникают между гидро­фильными незаряженными группами (таки­ми как -ОН, -CONH2, SH-группы) и любы­ми другими гидрофильными группами. Третичную структуру некоторых белков ста­билизируют дисульфидные связи, образующие­ся за счёт взаимодействия SH-групп двух остатков цистеина. Эти два остатка цистеина могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка, но при формиро­вании третичной структуры они сближаются и образуют прочное ковалентное связывание ра­дикалов.

Большинство внутриклеточных белков лише­но дисульфидных связей. Однако такие связи распространены в белках, секретируемых клет­кой во внеклеточное пространство. Полагают, что эти ковалентные связи стабилизируют кон-формацию белков вне клетки и предотвращают их денатурацию. К таким белкам относят гор­мон инсулин и иммуноглобулины.

Четвертичная структура белков. Многие белки содержат в своём составе толь­ко одну полипептидную цепь. Такие белки на­зывают мономерами. К мономерным относят и белки, состоящие из нескольких цепей, но соединённых ковалентно, например дисульфидными связями (поэтому инсулин следует рассматривать как мономерный белок).

В то же время существуют белки, состоя­щие из двух и более полипептидных цепей. После формирования трёхмерной структуры каждой полипептидной цепи они объединя­ются с помощью тех же слабых взаимодей­ствий, которые участвовали в образовании третичной структуры: гидрофобных, ионных, водородных.

Способ упаковки двух или более отдельных глобулярных белков в молекуле является четвертичной структурой белка.

Отдельные поли­пептидные цепи в таком белке носят название мономеров, или субъединиц. Белок, содержа­щий в своём составе несколько мономеров, называют олигомерным. Олигомерные глобулярные белки обычно имеют крупные размеры и часто выполняют в ферментативных комплексах регуляторные функции.

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаи­модействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом.

Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке. Разрыв большого количества слабых связей в молекуле белка под воздействием органических растворителей, ультразвука, температуры, pH ,и т.д. приводит к разрушению её нативной конформации. Развертывание цепей без разрушения их ковалентных связей называется денатурацией. Такой белок биологически неактивен. При денатурации белков не происходит разрыва пептидных связей, т.е. первичная структура белка не нарушается, однако его функция утрачивается.

Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Организация борьбы с контрабандой прекурсоров: моногр. / ред. Н. Блинов. — М.: СИП РИА, 2014. — 336 c.

  2. Кириллов, А. И. Квант-силовая модель души и тела. Гипотеза: моногр. / А.И. Кириллов. — М.: Ленанд, 2008. — 224 c.

  3. С.М. Бернштейн Воин и рыболовный спорт / С.М. Бернштейн. — М.: Военное издательство; Издание 2-е, испр. и доп., 2007. — 232 c.
Соедините пептидной связью аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here