Состоят из остатков аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "состоят из остатков аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Состоят из остатков аминокислот

§ 8. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.

Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH2-группу, этот участок обозначается как N–конец. На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это – С-конец. За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:

Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь – из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис.6).

Рис. 6. Первичная структура инсулина человека

На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 – 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.

Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.

По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков. Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

Вторичная структура

Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры: α-спираль и β-структура (или складчатый слой). В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.

α-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании α-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:

Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность. α-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали – 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 7).

Рис. 7. Модель a-спирали, отражающая ее количественные характеристики

Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от -спирали (рис. 8).

Рис. 8. Модель -спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов

Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая -спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.

Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию α-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет α-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов. Затрудняют образование -спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования α-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 9). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.

Рис. 9. Остаток пролина препятствует образованию -спирали

Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутрицепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N – C и образование спирали.

Кроме α-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.

Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию β-структуры, или складчатого слоя:

В отличие от α-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 10).

Рис. 10. β-Структура белка

Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные β-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:

Антипаралельные β-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:

β-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:

В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только α-спиралью, в других – только β-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с α-спирализованными участками могут присутствовать и β-структуры.

Третичная структура

У многих белков вторичноорганизованные структуры (α-спирали, -структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры. Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы. Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.

Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже – внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.

В настоящее время третичная структура многих белков установлена. Рассмотрим два примера.

Миоглобин – кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция – запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.

Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 11). В молекуле этого белка присутствуют 8 α-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем – небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.

Рис.11. Третичная структура миоглобина

Рибонуклеаза – глобулярный белок. Она секретируется клетками поджелудочной железы, это – фермент, катализирующий расщепление РНК. В отличие от миоглобина, в молекуле рибонуклеазы имеется очень мало α-спиральных участков и достаточно большое число сегментов, находящихся в β-конформации. Прочность третичной структуре белка придают 4 дисульфидные связи.

Четвертичная структура

Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры, а сами белки называют олигомерными. Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером.

Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин – из 4 протомеров, РНК-полимераза E.coli – фермент, ответственный за синтез РНК, – из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс – из 72 протомеров. Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех – тетрамером, шести – гексамером (рис. 12). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это – гомодимер, если разные – гетеродимер.


Рис. 12. Олигомерные белки

Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 13) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов – двух α-цепей и двух β-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 α-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Большая Энциклопедия Нефти и Газа

Остатки — аминокислота

Цифры в графах обозначают число остатков соответствующих аминокислот . [31]

Молекула этого антибиотика построена из остатков следующих аминокислот : 3-оксипиколиновой кислоты, ь-треонина, в-а-аминомасляной кислоты, ь-пролина, L-N — метилфенилаланина, ь — ( -) — 4-кетопипеколиновой кислоты и ь-фенилглицина. Стафиломицин S является лактоном, о чем свидетельствуют данные ИК-спектроскопии и превращение антибиотика при обработке щелочами в биологически неактивную стафиломициновую S кислоту, при гидролизе которой образуются те же аминокислоты, что и при гидролизе стафиломицина S. В отличие от стафиломицина S при обработке стафило-мициновой S кислоты хромовой кислотой остаток треонина разрушается. [32]

Остальные 25 % — это преимущественно остатки аминокислот с полярными или объемистыми боковыми группами. [34]

Удивительна скорость образования молекул белка: остатки аминокислот сшиваются под действием фермента с такой быстротой, что за одну секунду образуется цепочка примерно из 600 аминокислотных остатков. [35]

С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот . Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина ( см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [36]

ПОЛИПЕПТЙДЫ, полимеры, построенные из остатков аминокислот ( от 6 — 10 до неск. Белок может состоять из неск. [37]

Пептидные связи являются основным видом связи остатков аминокислот в белковых молекулах, и полипептидные цепи из остатков аминокислот являются основными структурными единицами белковых тел. [38]

Белки — биополимеры, состоящие из остатков аминокислот . Играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности. [39]

Смешанные полипептиды со строго регулярным расположением остатков аминокислот могут быть получены, как показали Вилсон и Паску [200], путем поликонденсации метиловых эфиров различных трипептидов. [41]

Вещества белковой природы ( состоящие из остатков аминокислот , соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. [42]

ПОЛИПЕПТИДЫ, полимеры, построенные из остатков аминокислот ( от 6 — 10 до неск. Осуществлен хим. синтез мн. [43]

Белки построены из линейных цепей ковалентно связанных остатков аминокислот . Каждая мономерная единица в такой цепи может быть представлена любой из примерно двадцати различных аминокислот. Именно колоссальной вариабельностью, свойственной этой группе полимеров, частично объясняется широкий спектр биологических функций белков. [44]

В зависимости от положения в нативной структуре остатки аминокислот могут находиться в различном состоянии. Одни из них маскированы в глубине молекулы, другие доступны для растворителя. Кроме того, состояние аминокислоты в значительной мере определяется ее непосредственным окружением. Например, образование водородной связи между боковыми цепями аминокислот изменяет их химические и физикохимические свойства, а каталитические функции ферментов осуществляются в результате согласованного действия некоторых аминокислотных остатков, определенным образом сгруппированных в активном центре. Естественно, непосредственное окружение оказывает влияние и на доступность аминокислотных остатков действию химических реагентов. [45]

Состоят из остатков аминокислот

Установите соответствие между признаком и видом органического вещества, для которого он характерен. Для этого к каждому элементу первого столбца подберите позицию из второго столбца. Впишите в таблицу цифры выбранных ответов.

              ПРИЗНАК          ВИД ОРГАНИЧЕСКОГО ВЕЩЕСТВА
A) состоят из остатков молекул аминокислот 1) белки
Б) выполняют роль биологических катализаторов     2) углеводы В) являются обязательными веществами плазматической мембраны Г) являются главными источниками энергии Д) входят в состав клеточной стенки растений и грибов

Запишите в ответ цифры, рас­по­ло­жив их в порядке, со­от­вет­ству­ю­щем буквам:

А Б В Г Д

Белки: мономером являются аминокислоты; одна из функций — каталитическая; плазматическая мембрана состоит из молекул белков и фосфолипидов.

Углеводы: являются основным источником энергии (при окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кДж энергии. У животных в клетках печени откладывается гликоген. В мышцах, так же как и в печени, синтезируется гликоген. Распад гликогена является одним из источников энергии мышечного сокращения), клеточная стенка растений — целлюлозная, грибов — хитиновая.

Коллоквиум I по темам «Простые белки, сложные белки, нуклеиновые кислоты»

Вопросы, для самостоятельной подготовки:

1) Белки — основа живых организмов. Биологическая роль белков. Методы выделения и очистки белков. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот. Характер связей остатков аминокислот в молекуле белка. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Понятие о кормовой ценности белков. Полипептиды и их строение. Биологически активные пептиды.

2) Физико-химические свойства белков. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная cтруктуры белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах. Связь структуры и функции белков.

3) Классификация белков. Простые белки: протамины и гистоны, проламины и глутелины, альбумины и глобулины.

4) Представление о химическом строении и структуре нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания; рибоза, дезоксирибоза, нуклеозиды, мононуклеотиды. Характер связи мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот. Структура и функции ДНК и РНК.

5) Комплементарность азотистых оснований. Правило Чаргаффа, понятие о видовой специфичности.

Варианты письменной части коллоквиума

Вариант 1.

1. Написать формулу трипептида: глутамилпролиллизин

2. Соединить в динуклеотид: ЦМФ и ГМФ

3. Какими методами можно разделить альбумины и глобулины?

4. Как можно определить наличие в растворе: трп?

Вариант 2.

1. Написать формулу трипептида: аспартиллизилпролин

2. Соединить в динуклеотид: дЦМФ и ТМФ

3. Какими методами можно разделить казеин и продукты его гидролиза?

4. Как можно определить наличие в растворе: мет?

Вариант 3.

1. Написать формулу трипептида: пролиларгинилглутамат

2. Соединить в динуклеотид: дАМФ и ТМФ

3. Какими методами можно разделить гис и гли?

4. Как можно определить наличие в растворе: глобулинов?

Вариант 4.

1. Написать формулу трипептида: гистидиллизилсерин

2. Соединить в динуклеотид: АМФ и ГМФ

3. Какими методами можно разделить асп и арг ?

4. Как можно определить наличие в растворе: цис ?

Варианты заданий на компьютерном тестировании

Инструкция к тесту: Выбрать все правильные ответы

1. Заменимая аминокислота для человека:

2. Гидрофобная аминокислота:

3. При денатурации белка не нарушаются связи:

4. Величина Rf при бумажной хроматографии будет наибольшей для амиинокислоты:

5. Отрицательно заряженной АМК является:

Биуретовая реакция не дает окраски с

1. простыми белками

7. Наиболее прочные связи в молекуле белка:

8. Нуклеотидом является:

9. В молекуле ДНК неверно:

10. Молекула гемоглобина:

11. Незаменимая аминокислота для человека:

2. глутаминовая кислота

12. Денатурация белка может произойти при добавлении:

1. конц. азотной кислоты

2. сульфата меди

3. азотнокислого серебра

5. любого из вышеперечисленных соединений

13. Простетическая группа гликопротеинов:

3. глюкуроновая кислота

4. нейраминовая кислота

5. все вышеперечисленные вещества

14. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что:

1. это высокомолекулярные соединения

2. имеют сложную пространственную структуру

3. поглощают свет в УФ области спектра

4. состоят из мономеров

5. не содержат аминокислотных остатков

15. Нуклеозидом является:

16. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота:

17. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот:

1. глутамат и лизин

2. глутамат и лейцин

3. лейцин и лизин

4. лейцин и валин

5. валин и глутамат

18. Денатурация белка заключается в:

1. нарушении третичной структуры

2. нейтрализации зарядов

3. снятии гидратной оболочки

4. образовании функциональных комплексов с другими белками

5. появлении сине-фиолетового окрашивания

19. Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:

20. Нингидриноая реакция не дает окраски с:

1. простыми белками

4. свободными аминокислотами

5. карбоновыми кислотами

21. Неокрашенный белок:

Видео (кликните для воспроизведения).

22. В состав РНК не входит:

23. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:

Заменимая аминокислота

25. Гидрофобная аминокислота:

26. Альбумины нерастворимы в:

1. дистиллированной воде

2. фосфатном буфере, рН 6,8

3. насыщенном растворе хлористого натрия

4. полунасыщенном растворе сульфата аммония

5. насыщенном растворе сульфата аммония

27. Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:

2. ионообменной хроматографией

28. В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:

29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:

30. Молекулярную массу белков можно определить:

[2]

3. ионообменной хроматографией

31. Незаменимая аминокислота для человека:

32. Гидрофильная аминокислота:

33. К простым белкам нельзя отнести:

34. Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:

3. ионообменной хроматографии

5. все вышеперечисленные

35. Положительную реакцию Фоля дает:

36. Число белковых субъединиц в молекуле гемоглобина:

37. Чем отличаются разные типы РНК:

1. первичной структурой

2. молекулярной массой

3. последовательностью нуклеотидов

4. функциями в клетке

5. всеми вышеперечисленными параметрами

38. Гемопротеином не является:

39. Белки с различной молекулярной массой можно разделить, используя:

1. трихлоруксусную кислоту

2. гидроокись натрия

4. сульфат аммония

5. все вышеперечисленные соединения

40. Олигомерные белки:

1. состоят из нескольких пептидных цепей

2. не содержат α-спиральных участков

3. проходят через полупроницаемую мембрану

4. не обладают четвертичной структурой

Ответы к тестам

1.2

2.4

3.3

4.5

5.3

6.2

7.3

8.5

9.4

10.4

11.4

12.5

13.5

14.5

15.4

16.4

17.4

18.1

19.3

20.5

21.1

22.3

23.1

24.4

25.3

26.5

27.3

28.4

29.3

30.1

31.1

32.4

33.5

34.1

35.3

36.4

37.5

38.5

39.4

40.1

FРаздел 3e

Ферменты

Ферменты (энзимы)– это простые или сложные белки, катализирующие химические реакции обмена веществ в живых организмах. Таким образом, Ферменты являются биокатализаторами, т. е. ускоряют химические реакции (такой способностью обладают ещё только некоторые РНК, которые называют рибозимами).

Каталитическое действие фермента включает нижеследующие стадии:

1) присоединение молекулы субстрата к ферменту,

2) образование активированного комплекса,

3) отделение конечного продукта реакции от фермента.

Ферменты, являющиеся по своей природе сложным белками, состоят из белковой части (апофермента) и низкомолекулярного компонента (простетической группы, или кофермента). Ферментативное действие оказывает только фермент в целом. Многие коферменты являются производными витаминов и входят в состав активного центра фермента, который определяет каталитическую активность фермента.

Как белковые вещества, ферменты характеризуются термолабильностью и легко теряют активность при температурах, при которых идёт денатурация белка., т.е. выше 50°С. Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С.

Для каждого фермента существует оптимальная область значений рН, в которой он наиболее активен.

Скорость ферментативных реакций зависит от концентрации водородных ионов в среде (рН среды).Физиологическое значение рН среды большинства тканей животных находится в интервале от 6,0 до 8,0.

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. В зависимости от механизма действия различают ферменты с абсолютной, относительной (или групповой) и стереохимической специфичностью.

Действие ферментов может усиливаться и тормозиться веществами, которые называются соответственно активаторами и ингибиторами.

Все ферменты согласно международной классификации (КФ) делят по типу катализируемой химической реакции на шесть классов:

1) оксидоредуктазы– катализируют окислительно-восстановительные реакции.

2) трансферазы –осуществляют межмолекулярный перенос различных химических групп.

3) гидролазы –расщепляют внутримолекулярные связи гидролитическим путём.

4) лиазы –катализируют реакции негидролитического распада веществ или присоединения групп по двойным связям и отщепления групп с образованием двойных связей.

5) изомеразы– участвуют в реакциях изомеризации.

6) лигазы (синтетазы)– ускоряют реакции соединения двух молекул, сопряжённые с расщеплением макроэргической связи в молекуле АТФ или аналогичного нуклеозидтрифосфата.

Лабораторный практикум в рамках этой темы охватывает изучение специфических фермент-субстратных отношений (амилаза – крахмал), а также определение активности ферментов в биологических жидкостях (амилазы в моче крупного рогатого скота)

Вопросы для внеаудиторной теоретической работы по разделу:

1) Биологические катализаторы: рибозимы и ферменты. Понятие о ферментах, их роль в обмене веществ. Химическое строение ферментов. Понятие о коферментах, связь коферментов с витаминами.

2) Кинетика ферментативных реакций, механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов. Регуляция активности ферментов. Аллостерические эффекторы, активаторы и ингибиторы ферментов.

3) Индукция и репрессия ферментов. Понятие о проферментах и изоферментах. Общие принципы определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.

4) Международная классификация и номенклатура ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).

5) Применение ферментов в медицине, ветеринарии, пищевой промышленности и сельском хозяйстве.

Занятие 5.

Семинар по теме «Ферменты»

1. Вопросы, требующие однозначного ответа «да» (+) или «нет» (-).

1. Специфичность действия сложных ферментов определяется коферментом.

2. Активный центр фермента состоит из субстрат-связывающего и каталитического участков.

3. Активность фермента не зависит от концентрации субстрата.

4. Скорость ферментативной реакции всегда увеличивается с увеличением рН среды.

5. Пепсин обладает абсолютной специфичностью действия.

6. Всегда ли происходит образование фермент-субстратного комплекса в процессе ферментативной реакции?

7. Зависит ли скорость ферментативного процесса от количества присутствующего фермента?

8. Влияют ли ионы тяжелых металлов на активность фермента?

9. Можно ли разделить ферменты методом высаливания сульфатом аммония?

10. Известны ли ферменты, обладающие стереоспецифичностью действия?

Вопросы с выборочным ответом

Обратимость ферментативной реакции зависит от: 1. температуры 2. ионной силы раствора 3. термодинамического состояния системы 4. концентрации фермента 5. структуры активного центра К классу оксидоредуктаз не относится фермент: 1. каталаза 2. пероксидаза 3. амилаза 4. аскорбатоксидаза 5. лактатдегидрогеназа

[3]

Последнее изменение этой страницы: 2016-08-14; Нарушение авторского права страницы

Состоят из остатков аминокислот

Установите соответствие между признаком и видом органического вещества,
для которого он характерен. Для этого к каждому элементу первого столбца
подберите позицию из второго столбца. Впишите в таблицу цифры
выбранных ответов

А)
состоят из остатков молекул
аминокислот
Б)
выполняют роль биологических
катализаторов
В)
являются обязательными веществами
плазматической мембраны
Г)
являются главными источниками
энергии
Д)
входят в состав клеточной стенки
растений и грибов
1)
белки
2)
углеводы

В3. Установите соответствие между особенностями и молекулами для которых они характерны.

Часть В ( выберите три верных ответа из шести предложенных)

В1. Какие функции в клетке выполняют углеводы?

1. Каталитическую 4) структурную

2. Энергетическую 5) запасающую

3. Двигательную 6) сократительную

В2. Какие структурные компоненты входят в состав нуклеотидов молекулы ДНК?

1. Азотистые основания: А,Т,Г,Ц.

2. Разнообразные кислоты

4. Углевод дезоксирибоза

5. Азотная кислота

6. Фосфорная кислота

В3. Установите соответствие между строением и функцией органического вещества и его видом:

Видео (кликните для воспроизведения).

СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ВЕЩЕСТВА

[1]

В2. Какие структурные компоненты входят в состав нуклеотидов молекулы РНК?

1. Азотистые основания: А,У,Г,Ц.

2. Разнообразные кислоты

3. Азотистые основания: А,Т,Г,Ц.

4. Углевод рибоза

5. Азотная кислота

6. Фосфорная кислота

В3. Установите соответствие между особенностями и молекулами для которых они характерны.

А) хорошо растворяются в воде Б) имеют сладкий вкус В) сладкий вкус отсутствуют Г) глюкоза, рибоза, фруктоза Д) в воде нерастворимы Е) крахмал, гликоген, хитин. 1) моносахариды 2) полисахариды

Часть 3

С1. Найдите ошибки в приведенных ниже предложениях, выпишите номер предложения и предложение в исправленной форме:

1) Молекула гемоглобина имеет вторичную структуру белков

2) АТФ выполняет энергетическую функцию

3) Нуклеиновые кислоты впервые были обнаружены в ядрах лейкоцитов

4) Связь, между остатками фосфорных кислот в АТФ называется пептидной

5) В молекуле ДНК азотистое основание тимин комплементарен с цитозином

6) Катализом называется явление ускорения химической реакции без изменения ее общего результата.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8780 —

| 7149 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Милюкова, И. В. Большая энциклопедия оздоровительных гимнастик / И.В. Милюкова, Т.А. Евдокимова. — М.: Сова, АСТ, 2007. — 992 c.

  2. Педерсен, Ерген Диабет у беременной и ее новорожденный / Ерген Педерсен. — М.: Медицина, 1979. — 336 c.

  3. Гогулан, Майя Здоровое питание. Как просто организовать и начать следовать советам. Можно не болеть / Майя Гогулан. — М.: АСТ, 2013. — 352 c.
Состоят из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1
Читайте так же:  Л карнитин без тренировок эффект

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here