Связь между 2 аминокислотами

Важная и проверенная информация на тему: "связь между 2 аминокислотами" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Биосинтез белков. Трансляция.

Трансляция (от лат. translatio — перевод) — термин, обозначающий в биологии такие реакции, в результате которых в рибосомах с использованием в качестве матрицы иРНК осуществляется синтез полипептидной цепи.
В процессе синтеза полипептидная цепь удлиняется в результате последовательного присоединения отдельных аминокислотных остатков. Для того чтобы понять, каким образом осуществляется образование пептидной связи между соответствующими аминокислотами, необходимо рассмотреть структуру рибосом и транспортных РНК (тРНК), участвующих с процессе трансляции.

В состав каждой рибосомы входят 2 субъединицы: большая и малая, которые могут отделяться друг от друга. В состав каждой из этих субъединиц входят рибосомная РНК и белок. Некоторые рибосомные белки являются ферментами, т.е. выполняют каталитические функции. Главная функция малой субъединицы — «расшифровка» генетической информации. Она связывает иРНК и тРНК, несущие аминокислоты. Функция большой субъединицы — образование пептидной связи между аминокислотами, которые принесены в рибосому двумя соседними молекулами тРНК.

Транспортная РНК.

Молекулы транспортных РНК невелики, в их состав входят 70-90 нуклеотидов. Функция тРНК заключается в том, чтобы в ходе процесса синтеза полипептидной цепи переносить на рибосомы определенные аминокислоты, при этом каждая аминокислота переносится соответствующей тРНК. Все молекулы тРНК могут образовывать характерную конформацию (пространственное расположение атомов в молекуле) — конформацию клеверного листа. Такая конформация молекулы тРНК возникает потому, что в ее структуре имеется значительное количество нуклеотидов (по 4-7 в одном участке), комплементарных друг другу. Внутримолекулярное спаривание таких нуклеотидов за счет образования водородных связей между комплементарными основаниями и приводит к образованию такой структуры. В вершине клеверного листа расположен триплет нуклеотидов, который комплементарен кодону иРНК, кодирующему аминокислоту. Этот триплет отличается у тРНК, переносящих различные аминокислоты, он кодирует определенную аминокислоту, именно ту, которую переносит данная тРНК. Его называют антикодоном.

Антикодон молекулы тРНК и кодон молекулы иРНК

В основании клеверного листа есть участок, в котором связывается аминокислота. Таким образом, получается, что молекула тРНК не только переносит определенную аминокислоту, в ее структуре есть запись о том, что она переносит именно данную аминокислоту, причем эта запись сделана на языке генетического кода.

Активный центр рибосомы, в котором осуществляется образование пептидной связи между двумя соседними аминокислотами

На следующем этапе при взаимодействии свободной аминогруппы, входящей в состав аминокислотного остатка вновь пришедшей тРНК, с карбоксильной группой аминокислотного остатка первой аминокислоты, между двумя аминокислотами, прикрепленными к соответствующим тРНК, образуется пептидная связь. Реакция осуществляется путем замещения, при этом уходящей группой является молекула первой тРНК. В результате такого замещения удлинившаяся тРНК, несущая уже дипептид, оказывается связанной с рибосомой. Для прохождения данной реакции необходим фермент, который есть в составе большой субъединицы рибосомы.

На последнем этапе пептид, связанный с второй молекулой тРНК, передвигается с участка, в котором в начале цикла была связана тРНК, содержащая аминокислоту, в участок, где связывается тРНК с образующимся пептидом. Одновременно с перемещением синтезирующейся пептидной цепи происходит перемещение рибосомы вдоль иРНК, при этом в ее (рибосомы) активном центре оказывается следующий кодон иРНК, после этого события, описанные выше, повторяются. Синтез белка осуществляется с очень большой скоростью, пептид, состоящий из 100 аминокислот, синтезируется примерно за 1 минуту.

Рибосома продвигается вдоль нитевидной молекулы иРНК по мере того, как происходит сборка полипептидной цепи. На одной молекуле иРНК может одновременно находиться несколько рибосом, и каждая из них осуществляет синтез полипептидной цепи, закодированной этой тРНК, в результате чего формируются полисомы: рибосомы, нанизанные на нить иРНК. Чем дальше рибосома проходит по цепи иРНК, тем более длинный фрагмент молекулы белка будет синтезирован. Синтез белка заканчивается, когда рибосома достигнет конца молекулы иРНК, после этого рибосома с вновь синтезированным белком покидает молекулу иРНК (см. рисунок ниже). Сигнал о том, что синтез полипептидной цепи закончен, подается тремя специальными кодонами, один из которых присутствует в терминальной части молекулы иРНК. Считывание информации с молекулы иРНК возможно только в одном направлении.

Процесс синтеза белка

Только что образованный конец полипептидной цепи еще во время синтеза может связываться со специальными белками шаперонами, которые обеспечат ее правильную укладку, а затем направляется к аппарату Гольджи, откуда белок транспортируется в то место, где он будет работать. Рибосома, которая освободилась от иРНК и синтезированной полипептидной цепи, распадается на субъединицы, после чего большая субъединица, снова может связаться с малой и образовать активную рибосому, способную синтезировать новый (или тот же самый) белок.

Как я рассказывал ранее, любые процессы синтеза, в результате которых из более простых молекул образуются более сложные, осуществляются с затратой энергии. Биосинтез белка — это целая цепь реакций, протекающих с затратой энергии. Так, например, для связывания одной аминокислоты с тРНК необходима энергия двух макроэргических связей молекулы АТФ. Кроме того, при образовании одной пептидной связи используется энергия еще одной макроэргической связи. Таким образом, при образовании одной пептидной связи в молекуле белка затрачивается количество энергии, запасенное в трех макроэргических связях молекул АТФ.

Читайте так же:  Аргинин свойства и применение

Пептидная связь

Аминокислоты в полипептидной цепи связаны амидной связью, которая образуется между α-карбоксильной группой одной и α-аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 1). Образующаяся между аминокислотами ковалентная связь получила название пептидной связи.Атомы кислорода и водорода пептидной группы при этом занимают трансположение.

Рис. 1. Схема образования пептидной связи.В каждом белке или пептиде можно выделить: N-конецбелка или пептида, имеющий свободную а-аминогруппу (-NH2);

С-конец,

имеющий свободную карбоксильную группу (-СООН);

Пептидный остов

белков, состоящий из повторяющихся фрагментов: -NH-СН-СО-; Радикалы аминокислот(боковые цепи) (R1и R2)— вариабельные группы.

Сокращенная запись полипептидной цепи, так же как и синтез белка в клетках, обязательно начинается с N-конца и заканчивается С-концом:

Названия аминокислот, включенных в пептид и образующих пептидную связь, имеют окончания -ил.Например, трипептид, приведенный выше, называется треонил-гистидил-пролин.

Единственной вариабельной частью, отличающей один белок от всех остальных, является сочетание радикалов (боковых цепей) аминокислот, входящих в него. Таким образом, индивидуальные свойства и функции белка обусловлены структурой и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

Полипептидные цепи разных белков организма могут включать от нескольких аминокислот до сотен и тысяч аминокислотных остатков. Их молекулярная масса (мол. масса) также колеблется в широких пределах. Так, гормон вазопрессин состоит из 9 аминокислот, мол. масса 1070 кД; инсулин — из 51 аминокислоты (в 2 цепях), мол. масса 5733 кД; лизоцим — из 129 аминокислот (1 цепь), мол. масса 13 930 кД; гемоглобин — из 574 аминокислот (4 цепи), мол. масса 64 500 кД; коллаген (тропоколлаген) — примерно из 1000 аминокислот (3 цепи), мол. масса

Свойства и функция белка зависят от структуры и порядка чередования аминокислот в цепи, изменение аминокислотного состава может их сильно изменить. Так, 2 гормона задней доли гипофиза — окситоцин и вазопрессин — являются нанопептидами и отличаются 2 аминокислотами из 9 (в положении 3 и 8):

Основной биологический эффект окситоцина заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры матки при родах, а вазопрессин вызывает реабсорбцию воды в почечных канальцах (антидиуретический гормон) и обладает сосудосуживающим свойством. Таким образом, несмотря на большое структурное сходство, физиологическая активность этих пептидов и ткани-мишени, на которые они действуют, отличаются, т.е. замена всего 2 из 9 аминокислот вызывает существенное изменение функции пептида.

Иногда совсем небольшое изменение структуры крупного белка вызывает подавление его активности. Так, фермент алкогольдегидрогеназа, расщепляющий этанол в печени человека, состоит из 500 аминокислот (в 4 цепях). Активность его у жителей Азиатского региона (Япония, Китай и др.) намного ниже, чем у жителей Европы. Это связано с тем, что в полипептидной цепи фермента происходит замена глутаминовой кислоты на лизин в положении 487.

Взаимодействиями между радикалами аминокислот играют большое значение в стабилизации пространственной структуры белков, можно выделить 4 типа химических связей: гидрофобная, водородная, ионная, дисульфидная.

Гидрофобные связивозникают между неполярными гидрофобными радикалами (рис. 2). Они играют ведущую роль в формировании третичной структуры белковой молекулы.

Рис. 2. Гидрофобные взаимодействия между радикалами

Водородные связи— образуются между полярными (гидрофильными) незаряженными группами радикалов, имеющими подвижный атом водорода, и группами с электроотрицательным атомом (-О или -N-) (рис. 3).

Ионные связиобразуются между полярными (гидрофильными) ионогенными радикалами, имеющими противоположно заряженные группы (рис. 4).

Рис. 3. Водородные связи между радикалами аминокислот

Рис. 4. Ионная связь между радикалами лизина и аспарагиновой кислоты (А) и примеры ионных взаимодействий (Б)

Дисульфидная связь— ковалентная, образуется двумя сульфгидрильными (тиольными) группами радикалов цистеина, находящимися в разных местах полипептидной цепи (рис. 5). Встречается в таких белках, как инсулин, инсулиновый рецептор, иммуноглобулины и др.

Дисульфидные связи стабилизируют пространственную структуру одной полипептидной цепи или связывают между собой 2 цепи (например, цепи А и В гормона инсулина) (рис. 6).

Рис. 5. Образование дисульфидной связи.

Рис. 6. Дисульфидные связи в молекуле инсулина.Дисульфидные связи: между остатками цистеина одной цепи А(а), между цепями Аи В(б). Цифры — положение аминокислот в полипептидных цепях.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8820 —

| 7529 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Связь между 2 аминокислотами

§ 7. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О БЕЛКАХ

Белки, или протеины (в переводе с греческого означает «первые», или «важнейшие»), присутствуют во всех клетках. На их долю у животных приходится около половины сухой массы, у растений – 20 – 35 %. В белках массовая доля углерода в среднем составляет

1 – 3 %. В их составе также встречаются и другие химические элементы.

Белки – наиболее многочисленные и исключительно многообразные по функциям макромолекулы, играющие фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. С белками в живом организме связаны такие биологические процессы, как рост, деление, размножение и развитие клеток, реализация наследственной информации, мышечные сокращения, нервная деятельность, обмен веществ и т.д.

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидной связью. При их гидролизе образуются аминокислоты. В составе белков встречаются двадцать стандартных аминокислот. Для каждой стандартной аминокислоты существует генетический код, при помощи которого в генах записана информация о кодируемом белке. Кроме двадцати стандартных аминокислот, в составе белка встречаются и другие аминокислоты, они образуются в результате модификации стандартных аминокислот, после того как последние были включены в состав молекулы белка. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина:

Читайте так же:  Молекулы белков состоят из остатков аминокислот

Кроме аминокислотных остатков, в состав белков могут входить и другие компоненты: ионы металлов, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и др. Многообразие белков определяется не только их качественным составом, но и числом аминокислотных остатков, и прежде всего порядком их чередования в молекуле. Потенциально разнообразие белков безгранично.

Между аминокислотными остатками в молекуле белка существуют различные химические взаимодействия, это – ковалентные, ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы.

Рассмотрим их подробнее.

Ковалентные связи

В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. По своей природе пептидная связь является ковалентной. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты:

В результате взаимодействия двух аминокислот образуется дипептид, состоящий соответственно из двух аминокислотных остатков, расположенных по обе стороны пептидной связи. Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид:

[1]

Точно так же можно получить тетрапептиды, пентапептиды и т.д. Если таким образом соединить большое число аминокислот, то возникнет структура, называемая полипептидом. Таким образом, молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, в которых аминокислотные остатки соединены друг с другом пептидными связями.

В пептидах выделяют особую структуру – пептидную группу. Ее образуют атомы кислорода, углерода, азота и водорода. Все атомы, образующие пептидную группу, находятся в одной плоскости. Пептидная связь в какой-то степени имеет характер двойной связи: вокруг нее нет свободного вращения и она короче других C–N-связей. Кислород и водород относительно пептидной связи находятся преимущественно в транс-положении.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия, они гидролизуются лишь при длительном нагревании при высоких температурах в кислой среде. В клетке пептидные связи могут разрываться в мягких условиях с помощью ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами.

Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи (или дисульфидные мостики):

Дисульфидные мостики так же, как и пептидные связи, относятся к ковалентным связям. Дисульфидные мостики могут возникать как внутри полипептидной цепи, так и между различными полипептидными цепями:

Дисульфидные связи имеются не во всех белках.

Интересно знать! В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Ионные связи возникают между радикалами аминокислотных остатков, имеющих противоположные заряды, например, между положительно заряженной аминогруппой (-NH3 + ) остатка лизина и отрицательно заряженной карбоксильной группой (-СОО — ) остатка глутаминовой кислоты:

[2]

Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина:

Водородные связи

Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом (кислород, азот), имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: между пептидными группами

и между боковыми радикалами полярных аминокислот. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:

Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение.

Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формирование третичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры.

20 основных аминокислот, пептидная связь и строение белков

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных в цепи пептидной связью.

Иммуноглобины — защищают от чужеродных микробов и раковых клеток.
Гемоглобин – участвует в переносе кислорода.
Кератин — самый распространенный белок у позвоночных, содержится в волосах и ногтях.
Фибрин — белок, который участвует в свертываемости крови.
Коллаген — составляет белковый компонент костей, кожи, связок и сухожилий.
Ферменты — являются катализаторами биохимических реакций.
Гормоны — являются молекулами, передающими химические сигналы.

Аминокислоты

Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.

Читайте так же:  Высокий креатин в крови что это значит

Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.

Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.

Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.

9 незаменимых аминокислот:

  1. Триптофан
  2. Метионин
  3. Валин
  4. Треонин
  5. Фенилаланин
  6. Лейцин
  7. Изолейцин
  8. Лизин
  9. Гистидин

Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

Пептидные связи

Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.

Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.

Видео (кликните для воспроизведения).

Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.

Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.

В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:

1) Первичная

Первичная структура — уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

2) Вторичная

Локальное складывание полипептида в некоторых регионах приводит к вторичной структуре белка.

Наиболее распространенными являются α-спираль и β-листовые структуры. Обе структуры представляют собой α-спиральную структуру.

Спираль сохраняет свою форму за счет водородных связей.

3) Третичная

Третичная структура связана с химическими взаимодействиями внутри полипептидной цепи.

Сложную трехмерную третичную структуру белка в первую очередь создают взаимодействия между R группами.

4) Четвертичная

Первичная, вторичная и третичная структуры относятся к отдельным полипептидным цепям белка, а четвертичная — к взаимодействиям, которые происходят между полипептидными цепями в белках, состоящих из двух или более полипептидов.

Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру.

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей — это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ — это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

Читайте так же:  Глютамин во время тренировки

ИОННАЯ СВЯЗЬ — возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ — неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот — вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

Не нашли, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Связь между 2 аминокислотами

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Читайте так же:  Роль витаминов в организме человека

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Пептидная связь — это основа первичной структуры белка. Характеристика и образование пептидной связи

Пептидная связь — это прочное соединение между фрагментами двух аминокислот, которое лежит в основе образования линейных структур белков и пептидов. В таких молекулах каждая аминокислота (за исключением концевых) соединяется с предыдущей и последующей.

В зависимости от количества звеньев пептидные связи могут создавать дипептиды (состоят из двух аминокислот), трипептиды (из трех), тетрапептиды, пентапептиды и т. д. Короткие цепочки (от 10 до 50 мономеров) называют олигопептидами, а длинные — полипептидами и белками (мол. масса более 10 тыс. Да).

Характеристика пептидной связи

Пептидная связь — это ковалентное химическое соединение между первым атомом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой, возникающее в результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы (COOH) с альфа-аминогруппой (NH2). При этом происходит нуклеофильное замещение OH-гидроксила на аминогруппу, от которой отделяется водород. В итоге образуется одинарная C-N связь и молекула воды.

Так как во время реакции происходит потеря некоторых компонентов (ОН-группы и атома водорода), звенья пептида называют уже не аминокислотами, а аминокислотными остатками. Из-за того, что последние содержат по 2 атома углерода, в пептидной цепи происходит чередование С-С и C-N-связей, которые формируют пептидный остов. По бокам от него располагаются аминокислотные радикалы. Расстояние между атомами углерода и азота варьирует от 0,132 до 0,127 нм, что свидетельствует о неопределенной связи.

Пептидная связь — это очень прочный вид химического взаимодействия. При стандартных биохимических условиях, соответствующих клеточной среде, она не подвергается самостоятельному разрушению.

[3]

Для пептидной связи белков и пептидов характерно свойство копланарности, поскольку все атомы, участвующие в ее образовании (C, N, O и H), располагаются в одной плоскости. Это явление объясняется жесткостью (т. е. невозможностью вращения элементов вокруг связи), возникающей в результате резонансной стабилизации. В пределах аминокислотной цепи между плоскостями пептидных групп находятся α-углеродные атомы, связанные с радикалами.

Типы конфигурации

В зависимости от положения альфа-углеродных атомов относительно пептидной связи последняя может иметь 2 конфигурации:

  • «цис» (расположены с одной стороны);
  • «транс» (находятся с разных сторон).

Транс-форма характеризуется большей устойчивостью. Иногда конфигурации характеризуют по расположению радикалов, что не меняет сути, поскольку они связаны с альфа-углеродными атомами.

Явление резонанса

Особенность пептидной связи заключается в том, что она на 40% двойная и может находится в трех формах:

  • Кетольной (0,132 нм) — C-N-связь стабилизирована и полностью одинарна.
  • Переходной или мезомерной – промежуточная форма, имеет частично неопределенный характер.
  • Енольной (0,127 нм) — пептидная связь становится полностью двойной, а соединение С-О — полностью одинарным. При этом кислород приобретает частично отрицательный заряд, а атом водорода — частично положительный.

Такая особенность называется эффектом резонанса и объясняется делокализованностью ковалентной связи между атомом углерода и азота. При этом гибридные sp 2 -орбитали формируют электронное облако, распространяющееся на атом кислорода.

Формирование пептидной связи

Формирование пептидной связи — это типичная реакция поликонденсации, которая термодинамически невыгодна. В естественных условиях равновесие смещается в сторону свободных аминокислот, поэтому для осуществления синтеза требуется катализатор, активирующий или модифицирующий карбоксильную группу для более легкого ухода гидроксильной.

Видео (кликните для воспроизведения).

В живой клетке образование пептидной связи происходит в белоксинтезирующем центре, где в роли катализатора выступают специфические ферменты, работающие с затратой энергии макроэргических связей.

Источники


  1. Розанов, В. В. В. В. Розанов. Собрание сочинений. Том 9. Сахарна / В.В. Розанов. — М.: Республика, 0. — 464 c.

  2. Макаров, Р.Р. Женщине о здоровье / Р.Р. Макаров. — М.: Медгиз, 1961. — 181 c.

  3. Динейка Движение, дыхание, психофизическая тренировка / Динейка, Каролис. — М.: Мн: Полымя; Издание 2-е, 1982. — 143 c.
Связь между 2 аминокислотами
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here