В состав молекулы аминокислоты входят

Важная и проверенная информация на тему: "в состав молекулы аминокислоты входят" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты. Строение молекулы, свойства, применение

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу – СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Аминогруппа – NH2 определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа– СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты.

С сильными кислотами – как основания-амины.

Аминогруппа в молекуле аминокислоты вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 0 С. Они растворимы в воде. В зависимости от состава радикала они могут быть сладкими, горькими или бесвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группы –NH – CO–. Высокомолекулярные соединения, содержащие большое число амидных фрагментов, называются полиамидами.

Полиамиды альфа аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы –NH – CO– называются пептидными.

Аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают с пищей.

Применяют: как лечебное средство, для производства синтетических волокон (капрон).

Часть 2. Выполните практическое задание.

Задача экспериментальная.

Даны вещества: многоатомный спирт глицерин и одноатомный спирт этанол. Как определить эти вещества?

Этанол горит голубоватым пламенем.

Качественная реакция на многоатомные спирты – это взаимодействие их со свежеприготовленным гидроксидом меди (II) в присутствии щелочи. Если данную реакцию провести для глицерина, многоатомного спирта, то образуется раствор ярко-синего цвета – глицерат меди (II).

Э Т А Л О Н

к варианту 17

Количество вариантов(пакетов) заданий для экзаменующихся:

Вариант № 17 из 25 вариантов

Время выполнения заданий:

Вариант № 17 45 мин.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10548 —

| 7321 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Читайте так же:  Ацетил л карнитин инструкция по применению
Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

В состав молекулы аминокислоты входят

Часть 1. Выберите один правильный ответ из четырех предложенных.

[1]

1. Какую функцию в клетке выполняют липиды?

А) информационную Б) энергетическуюВ) каталитическую Г) транспортную

2. Какую группу химических элементов относят к макроэлементам?А) углерод, кислород, кобальт, марганец Б) углерод, кислород, железо, сера В) цинк, медь, фтор, йодГ) ртуть, селен, серебро, золото

3. Какое из перечисленных веществ является гидрофильным (растворимым в воде)?

А) гликоген Б) хитин В) крахмал Г) фибриноген

4. Молекулы ДНК находятся в хромосомах, митохондриях, хлоропластах клеток

А) бактерий Б) эукариот В) прокариотГ) бактериофагов

5. Процесс биологического окисления и дыхания осуществляется в

А) хлоропластах Б) комплексе Гольджи В) митохондриях Г) клеточном центре

6. Что из перечисленного является мономером и – РНК?

А) рибоза Б) азотистое основание В) нуклеотид Г) аминокислоты

7. какое из перечисленных соединений НЕ входит в состав АТФ?

А) аденин Б) урацил В) рибоза Г) остаток фосфорной кислоты

8. Какой процент нуклеотидов с аденином и тимином в сумме содержит молекула ДНК, если доля ее нуклеотидов с цитозином составляет 16 % от общего числа?

А) 16 % Б) 32 % В) 34 %Г) 68 %

9. Какому триплету в молекуле ДНК соответствует антикодон т – РНК ГУА?

А) ГУТ Б) ЦТУ В) ЦАУ Г) ГТА

1. Выберите три верных ответа из шести предложенных.

Каковы особенности строения и функционирования рибосом?

1) немембранные органоиды

2) участвуют в процессе синтеза АТФ

3) участвуют в процессе формирования веретена деления

4) участвуют в процессе синтеза белка

5) состоят из белка и РНК

6) состоят из пучков микротрубочек

2. Установите соответствие между особенностями и молекулами, для которых эти особенности характерны.

А) полимер, состоящий из аминокислот 1) ДНК

Б) в состав входит пентоза – рибоза 2) РНК

В) мономеры соединены ковалентными пептид – 3) белок

Г) полимер, состоящий из нуклеотидов, которые содержат

азотистые основания – аденин, тимин, гуанин, цитозин

Д) полимер, состоящий из нуклеотидов, которые содержат

азотистые основания – аденин, урацил, гуанин, цитозин

Е) характеризуется первичной, вторичной, третичной структурами

1. Найдите ошибки в приведенном ниже тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они допущены, запишите эти предложения без ошибок.

1. Молекула ДНК состоит из двух спирально закрученных цепей. 2. При этом аденин образует три водородные связи с тимином, а гуанин – две водородные связи с цитозином. 3. Молекулы ДНК прокариот линейные, а эукариот – кольцевые. 4. Функции ДНК: хранение и передача наследственной информации. 5. Молекула ДНК, в отличие от молекулы РНК, не способна к репликации.

2. В состав белка входят 415 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов молекулы ДНК кодирует данный белок, триплетов и – РНК переносят информацию о структуре этого белка к месту трансляции, молекул т – РНК необходимо для переноса этих аминокислот? Ответ поясните.

1. Найдите ошибки в приведенном ниже тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они допущены, запишите эти предложения без ошибок.

2. Биосинтез белка осуществляется в три этапа: гликолиз, транскрипция и трансляция. 2. Транскрипция – это синтез и – РНК, который осуществляется в ядре. 3. В процессе транскрипции ДНК подвергается сплайсингу. 4. В цитоплазме на рибосомах идет сборка белковой молекулы – трансляция. 5. При трансляции энергия АТФ не используется.

3 . Сколько молекул АТФ будет синтезировано в клетках молочнокислых бактерий и клетках мышечной ткани при окислении 30 молекул глюкозы?

Часть 1. Выберите один правильный ответ из четырех предложенных.

  1. Какую функцию в клетке выполняют углеводы?

А) транспортную Б) двигательную В) каталитическую Г) структурную

2. Какое из перечисленных веществ является биополимером?

А) АТФ Б) ДНК В) глюкоза Г) глицерин

3. Какая из перечисленных клеточных структур является двухмембранным органоидом растительных клеток? А) центриоли Б) рибосомы В) хлоропласты Г) вакуоли

4. Какое из перечисленных соединений способно к самоудвоению?

А) и – РНК Б) т – РНК В) р – РНК Г) ДНК

5. В результате подготовительного этапа диссимиляции образуется … молекул АТФ?

А) 0 Б) 2 В) 36 Г) 38

6. При фотосинтезе кислород образуется в результате

А) фотолиза воды Б) разложения углекислого газа В) восстановления углекислого газа до глюкозы Г) синтеза АТФ

Читайте так же:  Биологическая роль аминокислот белков

7. В молекуле ДНК количество нуклеотидов с гуанином составляет 10 % от общего числа. Сколько нуклеотидов с аденином содержится в этой молекуле?

А) 10 % Б) 20 % В) 40 % Г) 90 %

8. Три рядом расположенных нуклеотида в молекуле ДНК, кодирующий одну аминокислоту, называют

А) триплетом Б) генетическим кодом В) геном Г) генотипом

9. В основе каких реакций обмена лежит матричный принцип?

А) синтеза молекул АТФ Б) сборки молекул белка из аминокислот

В) синтеза глюкозы из углекислого газа и воды Г) образования липидов

10. Какой кодон и – РНК соответствует триплету ААТ в молекуле ДНК?

А) УУА Б) ААУ В) УУТ Г) ТТА

1. Выберите три верных ответа из шести предложенных

Каково строение и функции митохондрий?

1) расщепляют биополимеры до мономеров

2) характеризуются анаэробным способом получения энергии

3) содержат соединенные между собою граны

4) имеют ферментативные комплексы, расположенные на кристах

5) окисляют органические вещества с образованием АТФ

6) имеют наружную и внутреннюю мембраны

2. Установите соответствие между функциями и органоидами клетки.

ФУНКЦИИ ОРГАНОИДЫ КЛЕТКИ

А) синтез глюкозы 1) аппарат Гольджи

Б) сборка комплексных органических веществ 2) лизосома

В) разрушение временных органов у эмбрионов 3) хлоропласт

Видео (кликните для воспроизведения).

Г) поглощение и преобразование солнечной энергии

Д) химическая модификация органических веществ

Е) расщепление биополимеров

3.Установите последовательность реализации генетической информации.

В состав молекулы аминокислоты входят

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты

— органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты

можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Аминокислоты

Аминокислоты — это класс органических соединений, имеющих амфотерные свойства, поскольку в их молекулах содержатся карбоксильные (–СООН) и аминные (-NH2) группы. Аминокислоты способны реагировать между собой, образуя полипептидные цепи, которые являются основой белков.

[2]

Реакция диссоциации аминокислоты глицина

Молекулы аминокислот, в отличие от биологических молекул — жиров и углеводов, — непременно содержат азот. Аминокислоты — это группа карбоновых кислот, в состав которых входят одна или несколько аминогрупп (-NH2), придающие им еще и щелочные свойства. Таким образом, это амфотерные (греч. амфотерос — оба) соединения, реагирующие как со щелочами, так и с кислотами.

Растворения аминокислот в воде обусловлено их диссоциацией, в результате чего в растворе карбоксильная группа отдает атом водорода, получая отрицательный заряд, а аминогруппа присоединяет атом водорода и получает положительный заряд.

Ключевые аминокислоты

Ключевыми считают 20 аминокислот, различающихся строением боковых цепей, которых в химии называют радикалами. В составе простейшей аминокислоты — глицина — боковую цепь заменяет атом водорода. В сложнее организованной кислоте — аланине — боковой цепью является уже метильная группа (СН3).

Дальнейшее разнообразие аминокислот обусловлено усложнением боковой цепи. Она может состоять из углеводородной цепи, спиртового остатка, соединений серы, дополнительной карбоксильной или аминогруппы и даже довольно сложных органических соединений, карбоновая цепь которых имеет форму кольца. В зависимости от структуры боковых цепей аминокислоты имеют различные химические и физические свойства. Аминокислоты могут быть неполярными, полярными, иметь кислотные или щелочные свойства.

Читайте так же:  Л аргинин как принимать в бодибилдинге

Незаменимые аминокислоты

Растения способны синтезировать все 20 необходимых для жизни аминокислот, используя для этого только остатки карбоновой и азотной кислот и солнечную энергию. Животные также могут образовывать аминокислоты из простых молекул, однако не способны синтезировать так называемые незаменимые аминокислоты. Эти аминокислоты не играется какой-то особой роли, отличной от других аминокислот, и не имеют слишком сложного строения. Каждому виду животных присущ определенный набор незаменимых аминокислот. В организме человека не синтезируются восемь аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм животных и человека с пищей.

Пептидная связь и пептиды

Аминокислоты способны реагировать между собой — карбоксильная группа одной аминокислоты вступает в реакцию с аминогруппой другой. Во время реакции образуется молекула воды, а валентности, которые высвободились, участвуют в связях между аминокислотами.

Ковалентная связь аминогруппы с карбоксильной (-NH-CO-) получила название пептидной связи. Она присуща только аминокислотам. Вещества, состоящие из остатков двух-восьми аминокислот, называются пептидами, а вещества, состоящие из остатков десяти-шестидесяти аминокислот — полипептидами.

Функции аминокислот

Аминокислоты выполняют прежде всего структурную функцию, поскольку являются звеньями, из которых строятся белки. Кроме того, им присущи другие важные функции.

Отдельные пептиды и аминокислоты является основой не только для белков, но и для других веществ. Например, неотъемлемым компонентом меланина — пигмента кожи и волос человека — является аминокислота тирозин. Также на основе этой аминокислоты образуется гормон щитовидной железы тироксин.

Аминокислоты, которые поступают в организм животного с пищей, могут быть и источником энергии. Аминокислоты окисляются до CO2 и H2O и простых азотсодержащих соединений, при этом высвобождается 17,6 кДж энергии с 1 г аминокислоты.

Благодаря своим амфотерными свойствам аминокислоты обеспечивают постоянное рН содержимого клетки.

Строение аминокислот

Общие сведения о строении аминокислот

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Электронное строение аминокислот

В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:

Аланин (2-аминопропановая кислота).

Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).

Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:

— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);

— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);

— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).

В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.

Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.

Типы изомерии аминокислот

Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:

— изомерия углеродного скелета;

— изомерия положения функциональных групп;

Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,

Видео (кликните для воспроизведения).

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.

Примеры решения задач

Задание Назовите области применения аминокислот
Ответ Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма.
Задание Укажите формулу аминокислоты:
Ответ Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и аминогруппа – NH2. Такие функциональные группы имеются в составе вещества под буквой (б), следовательно, формуле аминокислоты соответствует вещество (б).

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

Lekc._No1._Aminokisloty_pept >.doc

1. Характеристика аминокислот

Аминокислоты – органические соединения, производные углеводородов, в молекулы которых входят карбоксильные и аминогруппы.

Белки состоят из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями. Для анализа аминокислотного состава проводят гидролиз белка с последующим выделением аминокислот. Рассмотрим основные закономерности, характерные для аминокислот белков.

В настоящее время установлено, что в состав белков входят постоянно часто встречающийся набор аминокислот. Их 18. Кроме указанных, обнаружены ещё 2 амида аминокислот – аспарагин и глутамин. Все они получили название мажорных (часто встречающихся) аминокислот. Часто их образно называют «волшебными» аминокислотами. Кроме мажорных аминокислот, встречаются и редкие, те, которые не часто встречаются в составе природных белков. Их называют минорными.

Практически все аминокислоты белков относятся к α – аминокислотам (аминогруппа расположена у первого после карбоксильной группы атома углерода). Исходя из сказанного, для большинства аминокислот справедлива общая формула:

[3]

Где R – радикалы, имеющие различное строение.

Рассмотрим формулы белковых аминокислот, табл. 2.

Все α — аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический α — углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные аминокислоты относятся к L — ряду. Лишь в составе клеточных стенок бактерий и в антибиотиках обнаружены аминокислоты D генетического ряда. Значение угла вращения составляет 20-30 0 градусов. Вращение может быть вправо (7 аминокислот) и влево (10 аминокислот).

D — кофигурация L-кофигурация

В зависимости от преобладания амино- или карбоксильных групп, аминокислоты делят на 3 подкласса:

Кислые аминокислоты. Преобладают карбоксильные (кислотные) группы над аминогруппами (основными), например, аспарагиновая, глутаминовая кислоты.

Нейтральные аминокислоты Количество групп равны. Глицин, аланин, и т. д.

Основные аминокислоты. Преобладают основные (аминогруппы) над карбоксильными (кислотными), например, лизин.

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у α — аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер — ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010 -30 Кл  м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

Аминокислоты способны вступать в реакции поликонденсации, приводящие к образованию полипептидов разной длины, которые и составляет первичную структуру белковой молекулы.

H2N–CH(R 1 )-COOH + H2N– CH(R 2 ) – COOH → H2N – CH(R 1 ) – CO-NH– CH(R 2 ) – COOH

Связь С – N – называется пептидной связью.

Помимо рассмотренных выше 20 наиболее распространенных амино­кислот из гидролизатов некоторых специализированных белков выделены некоторые другие аминокислоты. Все они являются, как правило, производ­ными обычных аминокислот, т.е. модифицированными аминокислотами.

4-оксипролин, встречается в фибриллярном белке коллаге­не и некоторых растительных белках; 5-оксилизин найден в гидролизатах коллагена, десмозин и изодесмо­зин выделены из гидролизатов фибриллярного белка эластина. Похоже, что эти аминокислоты содержаться только в этом белке. Структура их необычна: 4-е молекулы лизина, соединенные своими R-группами, образуют замещенное пиридиновое кольцо. Возможно, что благодаря именно такой структуре эти аминокислоты могут образовывать 4-е радиально расходящиеся пептидные цепи. Результатом есть то, что эластин, в отличие от других фибриллярных белков, способен деформироваться (растягиваться) в двух взаимно перпен­дикулярных направлениях. И т.д.

Из перечисленных белковых аминокислот живые организмы синтезируют огромное количество разнообразнейших белковых соединений. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. В теле человека и животных примерно половина аминокислот также синтезируется Другая часть аминокислот может поступить в организм человека только с пищевыми белками.

— незаменимые аминокислоты — не синтезируются в организме человека, а поступают только с пищей. К незаменимым аминокислотам относят 8 аминокислот: валин, фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

— заменимые аминокислоты — могут синтезироваться в организме человека из других составляющих. К заменимым аминокислотам относят 12 аминокислот.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет. Белки, в которых содержатся незаменимые аминокислоты, должны составлять в питании взрослых людей около 16-20% (20-30г при суточной норме белка 80-100г). В питании детей доля белка повышается до 30% — для школьников, и до 40% — для дошкольников. Это связано с тем, что детский организм постоянно растет и, поэтому, нуждается в большом количестве аминокислот как пластического материала для построения белков мышц, сосудов, нервной системы, кожи и всех других тканей и органов.

В наши дни быстрого питания и всеобщего увлечения фаст-фудом в рационе очень часто преобладают продукты с высоким содержанием легкоусваиваемых углеводов и жиров, а доля белковых продуктов заметно снижается. При недостатке в рационе каких — либо аминокислот или при голодании в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга. Организм человека может испытывать нехватку как незаменимых, так и заменимых аминокислот. Дефицит аминокислот, особенно незаменимых, приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям. Первыми «вестниками» нехватки аминокислот могут быть снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия. Такие проявления могут возникнуть у лиц, с целью снижения веса соблюдающих низкокалорийную несбалансированную диету с резким ограничением белковых продуктов.

Чаще других с проявлениями нехватки аминокислот, особенно незаменимых, сталкиваются вегетарианцы, намеренно избегающие включения в свой рацион полноценного животного белка.

Избыток аминокислот встречается в наши дни достаточно редко, но может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к развитию аневризмы аорты, заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям). В нормальных условиях функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевая кислота) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот быстро превращается в полезные компоненты и не успевает «нанести ущерб» организму. При несбалансированной диете возникает дефицит витаминов и микроэлементов, и избыток аминокислот может нарушить работу систем и органов. Такой вариант возможен при длительном соблюдении белковых или низкоуглеводных диет, а также при неконтролируемом приеме спортсменами протеиново-энергетических продуктов (аминокислотно-витаминные коктейли) для увеличения веса и развития мышц.

Содержание аминокислот в продуктах питания – очень важный показатель, он определяет биологическую ценность пищевого продукта, и отражает его способность удовлетворять потребность организма в незаменимых аминокислотах. Для ее определения используют методы оценки качества белка пищевых продуктов.

Среди химических методов наиболее распространен метод аминокислотного скора (scor — счет, подсчет). Он основан на сравнении аминокислотного состава белка оцениваемого продукта с аминокислотным составом стандартного (идеального) белка. После количественного определения химическим путем содержания каждой из незаменимых аминокислот в исследуемом белке определяют аминокислотный скор (АС) для каждой из них по формуле

mак.иссл — содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г исследуемого белка.

mак.идеальн — содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г стандартного (идеального) белка.

Аминокислотный образец ФАО/ВОЗ

содержание незаменимой аминокислоты (в мг) в 1 г идеального белка.

В состав молекулы аминокислоты входят

Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.

По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино, три группы NH2триамино и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота.

Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка

Аминокислоты – производные жирных или ароматических жирных кислот, которые содержат аминную или карбоксильную группировку, которые различаются только радикалами.

Понравился сайт? Расскажи друзьям!
Общая формула: Свойства α-аминокислот: кристаллические вещества; t плавления около 200°C; хорошо растворяются в воде (хуже в спирте); не растворяются в хлорофилле и эфире.

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Аминокислотный состав белка:

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

COOH-CH2 аспарагиновая аминокислота

COOH-CH2-CH2 глутаминовая аминокислота

Цистин (два цистеина)

Циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Незаменимые аминокислоты – не способны синтезироваться в организме человека и животных (триптофан, фенилаланин, лизин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, метионин)

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8822 —

| 7529 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Читайте так же:  Сывороточный протеин для похудения

Источники


  1. Дифференциальная диагностика и лечение внутренних болезней. В 4 томах. Том 2. Болезни органов пищеварения. — М.: Медицина, 2003. — 480 c.

  2. Королев, А. А. Гигиена питания / А.А. Королев. — М.: Академия, 2008. — 528 c.

  3. Гогулан Законы здоровья / Гогулан, Майя. — М.: Советский спорт, 2006. — 496 c.
  4. Смелая, Саша Завтрак съешь сам. 30 завтраков от диетолога / Саша Смелая. — М.: Издательские решения, 2016. — 938 c.
В состав молекулы аминокислоты входят
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here