Виды аминокислот в белке

Важная и проверенная информация на тему: "виды аминокислот в белке" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Сколько существует аминокислот

Содержание:

Слово «аминокислоты» наверняка знакомо каждому, кто открывал учебник биологии и химии. Они представляют собой органические соединения, входящие в состав белков в клетках организма человека, являясь их основой. Белок — строительный материал для всего живого, поэтому значение аминокислот крайне важно.

Задача аминокислот

Основная функция аминокислот в клетке — участие в синтезе белка. Организм устроен так, что старые клетки отмирают и постоянно нужны новые. Поэтому синтез должен происходить регулярно. Он устроен следующим образом: молекулы аминокислот соединяются друг с другом через пептидные связи в определенной последовательности. Помимо этого они выполняют такие задачи:

  • обогащение клеток энергией для тканей мышц;
  • обеспечение работы нервной системы (в качестве нейромедиаторов);
  • участие в водно-солевом обмене;
  • участие в образовании гормонов.

Какие бывают аминокислоты

На данный момент учеными открыто 26 соединений, считающихся аминокислотами. Из них 20 непосредственно участвуют в образовании белка в живых организмах. Принято подразделять их на две группы:

Ниже будут перечислены основные аминокислоты.

Группа незаменимых аминокислот

Это кислоты, которые не могут вырабатываться в организме человека и должны поступать в него вместе с белковой пищей:

  • гистидин. Это одна из ключевых аминокислот, участвующих в кроветворении и необходимая для гемоглобина (белок, переносящий клеткам кислород), способствует правильному росту и регенерации тканей, необходима для нормального функционирования слуха. Часто применяется для лечения анемии, язв и артритов. Среди продуктов с относительно высоким содержанием гистидина — молоко, мясо и злаковые;
  • метионин. Эта важная кислота контролирует уровень холестерина в организме человека, очищая сосудистые стенки от его наслаивания, стабилизирует работу печени, ответственную за фильтрацию вредных веществ, помогает синтезировать гормон адреналин из надпочечников. Метионин содержится в яичном белке, кунжутном семени, муке, пшеничных ростках, овсе, бразильском орехе, миндале и арахисе, курице, рисе, капусте и бобовых;
  • треонин. Это вещество принимает участие в синтезировании коллагена и эластина — основных структурных белков кожи, отвечающих за ее упругость, здоровый вид и сияние. Оно стимулирует иммунитет и участвует в работе нервных клеток, помогает функционировать сосудам и печени и мешая ей получать избыточное количество жиров, кроме того, является иммуностимулятором и основным строительным элементом для твердой зубной и соединительной ткани, заполняющей пространство между соседними внутренними органами (кстати именно поэтому эта аминокислота так необходима при реабилитации после травм и оперативных вмешательств). Содержится в яйцах, икре, сыре, соевом зерне, рыбе, курице, твороге, бобовых, кешью, фисташках, миндале, кунжуте, пшеничной и ржаной обдирной муке;
  • изолейцин. Эта аминокислота — непосредственный участник энергетического обмена в организме, влияющий, в том числе, на синтез гемоглобина и отвечающий за общее самочувствие. Ее недостаток может вызвать усталость и упадок сил; еще одна задача данного вещества — способствовать усвоению глюкозы тканью, из которой состоят все мышцы. Важно то, что прямым «спутником» изолейцина является витамин B, без которого он не будет усваиваться в должном объеме. Кислота содержится в сыре, яйце, молоке, орехах, нежирном твороге, рыбе и морепродуктах, курице и свинине, кукурузной и перловой крупе, гречихе, пшеничной и ржаной муке, горохе, чечевице, сое, абрикосе, базилике, бананах, баклажанах, цветной и белокочанной капусте, картофеле, сладком перце, моркови и огурцах;
  • лейцин. Напоминающая по составу изолейцин, эта кислота активизирует синтез мышечного белка, стимулирует обмен глюкозы в организме, улучшает питание мышц и предотвращает откладывание жира. Является одной из наиболее важных аминокислот для людей с высокими физическими нагрузками, используется в медицине для лечения заболеваний печени и анемий. В большом количестве содержится в курином яйце, красной зернистой икре, кальмаре, морском окуне, нежирной сельди, скумбрии, фисташках, арахисе, мясе индейки, шлифованном пшене, чечевице и твороге;
  • лизин. Данное вещество необходимо для роста и восстановления тканей — костных, хрящевых, мышечных и соединительных, поэтому от его наличия зависит состояние опорно-двигательного аппарата, эластичность сосудов, связок и кожи (благодаря синтезу коллагена). Содержится в молоке, твороге, брынзе, йогуртах, перепелином яйце, баранине, фасоли, горохе, индейке, курице, треске и сардине;
  • фенилаланин. Данное вещество незаменимо для построения сложных белков и их стабилизации, участвует в производстве гормона дофамина, регулирующего настроение: его нехватка вызывает эмоциональный дискомфорт и подавленность (по этой причине соединения фенилаланина входят в состав некоторых антидепрессантов). В то же время избыток кислоты может вызывать дисбаланс и угнетающе сказываться на работе нервной системы. Среди натуральных продуктов, в которых он содержится, — соевый белок, сыры твердых сортов, говядина, птица, тунец, молочные продукты, фасоль и зерновые, также фенилаланин часто входит в число ингредиентов и спортивных добавок, подавляющих аппетит и усиливающих жиросжигание;
  • триптофан. Это вещество вместе с витамином B6 и магнием способно преобразовываться в гормон серотонин, также регулирующее психологический комфорт, когнитивные функции и настроение, а также в мелатонин, отвечающий за нормализацию суточных циклов сна и бодрствования (в том числе, облегчающий засыпание, увеличивающий фазу глубокого сна и его качество в целом). Триптофан широко применяют в составе препаратов для лечения деприваций сна, депрессивных расстройств и неврозов. Вещество содержится в молочных продуктах, рыбе, птице, мясе, крупах, фасоли, орехах, винограде, помидоре, брюкве, баклажанах, болгарском перце, репчатом луке, банане и клубнике;
  • валин. Эта аминокислота участвует в белковом синтезе в мышечных клетках, обеспечивая их энергией, защищает оболочки уязвимых нервных клеток, улучшая мозговые процессы, — координацию, память и мышление, препятствует снижению уровня серотонина в крови и возникновению депрессивных состояний. Избыток валина также может вызвать сбои в работе периферической нервной системы и затруднить работу печени, почек и желудочно-кишечного тракта. Содержится вещество в зерновых культурах, бобовых растениях, курином мясе, диком буром рисе, рыбе, овсе, куриных и перепелиных яйцах, желудях, грецких орехах, фундуке, кешью и семенах подсолнечника.
Читайте так же:  Витамины где содержатся таблица

Группа заменимых аминокислот

Они поступают в человеческий организм с белковой пищей или создаются из других аминокислот. В их число входят:

  • аланин. На эту аминокислоту возложена важная функция — налаживать азотистый баланс в организме, очищая его от аммиака при высоких физических нагрузках и поддерживать углеводный обмен — ровное количество глюкозы в крови между приемами пищи (выступает как сырье для образования сахара), борьбу с накоплением гликогена в печени, а также расслаблять гладкую мускулатуру, укреплять иммунную систему, участвовать в создании мышечной ткани и нервных волокон. Среди источников аланина — желатин, свинина и говядина, соя, сыры, бобы, пивные дрожжи и птица;
  • глицин. Это один из главных нейромедиаторов организма, регулирующий процессы нервной системы, способный уменьшать уровень напряжения и стресса, а также повышать умственную работоспособность, успокаивать, благотворно влиять на сон и снижать опасное воздействие алкогольных напитков. Помимо одноименных таблеток-добавок, содержится в рыбе, мясе, сыре, молочных продуктах, шпинате, капусте, корне лопуха, тыквенных и кунжутных семенах;
  • аргинин. Важнейшая способность этой аминокислоты — образование окиси азота, благодаря чему обеспечивается тонус сосудов и хорошее кровоснабжение, а также налаживается получение клетками полезных микроэлементов. Принимает участие в образовании гормона роста. Содержится в сое, арахисе, фундуке, баранине, твороге, рыбе и яйцах;
  • аспарагин. Эта кислота находится в нервных клетках, отвечая за нормальную передачу импульсов, концентрацию внимания и обучаемость, устраняет усталость, участвует в транспортировке магния и калия клеткам для построения ДНК, синтезирует антитела для укрепления иммунитета. Также необходима для образования в организме других аминокислот — метионина и изолейцина. Ее содержанием богаты кокосы, спаржа, соя, арахис, картофель, говядина и помидоры;
  • цистеин. Роль этого вещества состоит в защите от повреждений клеток и старения, т.е. оно выступает антиоксидантом, укрепляет соединительную ткань, регенерирует поврежденные зоны, а также восстанавливает функцию белых кровяных телец. Содержится в лососе, курице, свинине, коровьем молоке, чесноке, брокколи, брюссельской капусте, красном перце, неочищенном рисе и кукурузной муке;
  • глутаминовая кислота. Данное соединение является хорошим нейромедиатором, ответственным за нормальную работу нервных клеток и окончаний, обезвреживает и выводит из организма аммиак, а также насыщает организм энергией и опосредованно участвует в синтезе гормона серотонина, т.е. регулирует настроение. В натуральном виде содержится в морепродуктах и грибах, рыбе, сухофруктах, специях, твердых сырах и соевом соусе;
  • пролин. Это вещество отвечает за синтез коллагена, а значит, за состояние соединительной ткани внутренних органов и кожи, помогая им восстанавливаться и обновляться, обеспечивает нормальное кровообращение. Содержание пролина высоко в рисе, ржаном хлебе, овсяном печенье и овсе, говядине, кальмарах, осьминогах и мясе пресмыкающихся;
  • серин. Соединение участвует в энергетическом обмене, поставляя клеткам энергию, а также образовании мембран клеток и белка кератина, из которого строится мышечная ткань. Может вырабатываться из глицина, однако для этого организм нуждается в витаминах группы B и фолиевой кислоте. Содержится в каштанах, тыквенных семенах, кокосе, орехах, сахарной и воздушной кукурузе, яйцах, сое и морской рыбе;
  • таурин. Это вещество поддерживает жировой обмен в организме, обеспечивает регенерацию клеток и участвует в передаче нервных импульсов, поэтому отвечает и за скелетные мышцы, и за сердечную и сосудистую ткань, и за почки, и за сетчатку глаз. Может синтезироваться из метионина и цистеина и содержится в рыбе, крабах, мидиях, куриных яйцах, твороге, свинине, говядине и мясе кролика;
  • тирозин. Кислота участвует в образовании гормонов адреналина, дофамина и кожного пигмента меланина, обеспечивая нормальное состояние психики и нервной системы. Содержится в соевых бобах, авокадо, морепродуктах, сырах, овсянке, бананах, мясе, миндале, пшенице, яйцах и рыбе.

Как видно из приведенных выше списков, аминокислоты являются жизненно важными питательными и строительными элементами для организма, от выработки и поступления которых зависит его общее благополучие. Поэтому важно соблюдать режим питания, включая в свой рацион натуральные продукты, богатые аминокислотами.

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Читайте так же:  Креатин моногидрат рейтинг лучших

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

[1]

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница! 🙂

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    Аминокислотный состав белков

    Строение и функции белков. Ферменты

    Строение белков

    [2]

    Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

    В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

    Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

    Аминокислотный состав белков

    Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

    В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

    В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

    Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

    Читайте так же:  Блэк мамба жиросжигатель инструкция

    Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

    Пептидная связь

    Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

    Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10402 —

    | 7897 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Какие группы аминокислот входят в состав белков?

    Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

    Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

    Аминокислоты, входящие в состав белков

    Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

    Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

    Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

    Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

    Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

    Аминокислоты могут реагировать друг с другом

    [3]

    Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

    • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
    • изолейцин стимулирует выделение энергии;
    • лизин укрепляет иммунитет;
    • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
    • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
    • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
    • триптофан участвует в выделении серотонина;
    • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

    Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

    Среди них:

    • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
    • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
    • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
    • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
    • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

    Расщепление белков на аминокислоты

    Виды и задачи белка

    Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

      миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;

    Что такое белок

    Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

    Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

    • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
    • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

    Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

    Суть аминокислот

    Продукты богатые важными аминокислотами

    Читайте так же:  Протеин для набора мышечной

    Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

    Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

    Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

    В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

    После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

    Зачем нужны аминокислоты в организме

    Особенности и функции основных аминокислот

    Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

    Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

    Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

    • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
    • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

    Строение протеиногенных аминокислот

    Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

    Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

    Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

    Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

    Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

    Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

    Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

    Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

    Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

    Виды связей аминокислот в белках

    Элементарный состав белков. Химический состав белков

    Химический состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% — наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

    Аминокислотный состав белков.

    Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α–аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

    Читайте так же:  Как креатин влияет на организм

    Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В белках и пептидах обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

    Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

    По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот:

    • аминокислоты, не имеющие радикала: глицин
    • аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.
    • аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин
    • аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин
    • аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокислизин
    • аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин
    • аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гитидин, триптофан

    По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы:

    1. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин.

    2. Полярные (гидрофильные) аминокислоты:

    а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин

    б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая

    в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин

    Различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи в молекуле белка: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

    Пептидные связи (- СО-NН -) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образованы путём взаимодействия α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости.

    Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

    Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи определяют пространственную укладку белковой молекулы, т.е. третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

    Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом, чаще кислородом. Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Огромное количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β — складчатую структуру) но также участвуют в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

    Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи определяют пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи разрываются при денатурации.

    Ван-дер-ваальсовые взаимодействия разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

    Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, формируют его третичную, а также четвертичную структуру.

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8389 —

    | 8014 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Источники


    1. Домашняя энциклопедия питания и здоровья. — М.: Издательство Ростовского университета, 1991. — 544 c.

    2. Децянь, Ши Гимнастика Бодхидхармы / Ши Децянь , А.А. Маслов. — М.: Феникс, 2006. — 160 c.

    3. Ткаченко, Т.А. Веселая гимнастика в стихах и картинках. Играем и развиваемся / Т.А. Ткаченко. — М.: Эксмо, 2012. — 863 c.
    4. Уфимцев, П.Я. Метод краевых волн в физической теории дифракции / П.Я. Уфимцев. — М.: [не указано], 2001. — 85 c.
    Виды аминокислот в белке
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here