Высокомолекулярные вещества состоящие из аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "высокомолекулярные вещества состоящие из аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Биология в лицее

Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 г. Воронежа, РФ


Site biology teachers lyceum № 2 Voronezh city, Russian Federation

Органические вещества – это углеводы, липиды (жиры), белки и нуклеиновые кислоты.

В органических соединениях важным элементом выступает углерод

. Многочисленные превращения молекул и образование различных крупных молекул органических соединений происходят благодаря уникальному свойству углеродных атомов. Это свойство заключается в том, что атомы углерода, имеющие четыре валентные связи, способны в определенном порядке объединяться в длинные цепи и замкнутые кольцевые структуры. Эти углеродные цепи и кольца являются «скелетами» сложных органических молекул.

Благодаря углероду возможно образование таких сложных и разнообразных соединений, как органические вещества.

В клетках живых организмов синтезируются всевозможные большие и малые органические молекулы. Малые молекулы называют мономерами (от греч. monos

– «один» и meros – «часть», «доля»). Мономеры, как строительные блоки, могут соединяться друг с другом, образуя полимеры (греч. polys – «многочисленный»). Все молекулы белков, жиров и нуклеиновых кислот являются полимерами, а углеводы могут быть и мономерами, и полимерами.

Из всех органических веществ основную массу в клетке (50–70%) составляют белки. Оболочка клетки и все ее внутренние структуры построены с участием молекул белков.

Белки,

или протеины (греч. протос — первый), – это сложные ( высокомолекулярные) органические вещества, молекулы которых состоят из мономеров (соединённых в цепочку аминокислот) и выполняющие в клетке важные функции. Другими словами, они представляют собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты .

Аминокислоты — класс органических соединений, содержащих аминогруппу —NH2 и карбоксильную группу —COOH и вследствие этого проявляющих свойства как кислот, так и оснований.

20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки, соответствуют общей формуле RCH(NH2)COOH. Различают заменимые, незаменимые и условно заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме, а поступают в него в составе белков пищи. Их отсутствие или недостаток приводит к остановке роста, нарушениям обмена веществ и даже к гибели организма. Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме из других аминокислот. Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в необходимом количестве.

При биосинтезе белка порядок и последовательность расположения аминокислот задаются последовательностью нуклеотидов ДНК.

В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20. Благодаря особенностям своего химического строения аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя так называемую первичную структуру белка

. Уникальность (специфичность) белка определяется именно последовательностью соединения определенных аминокислот.

Молекулы белков могут образовывать не только первичную структуру, но и вторичную, третичную и четвертичную. Рассмотрим возможные структуры белков на примере гемоглобина. Длинная нить последовательно присоединенных друг к другу аминокислот представляет первичную структуру

молекулы белка (она отображает его химическую формулу). Обычно эта длинная нить туго скручивается в спираль, витки которой прочно соединены между собой водородными связями. Спирально скрученная нить молекулы – это вторичная структура молекулы белка. Такой белок уже трудно растянуть. Свернутая в спираль молекула белка затем скручивается в еще более плотную конфигурацию – третичную структуру. В результате такого многократного скручивания длинная и тонкая нить молекулы белка становится короче, толще и собирается в компактный комок – глобулу. Только глобулярный белок выполняет в клетке свои функции. У некоторых белков встречается еще более сложная форма – четвертичная структура.

Если нарушить структуру белка, например нагреванием или химическим воздействием, то он теряет свои качества и раскручивается. Этот процесс называется денатурацией

. Если денатурация затронула только третичную или вторичную структуру, то она обратима: белок может снова закрутиться в спираль и уложиться в третичную структуру (явление ренатурации). При этом восстанавливаются функции данного белка. Это важнейшее свойство белков лежит в основе раздражимости живых систем, т.е. способности живых клеток реагировать на внешние или внутренние раздражители.

Функции белков. Многие белки выполняют роль катализаторов

, которые ускоряют химические реакции, проходящие в клетке, и упорядочивают протекающие в ней процессы. Их называют ферментами. Ферменты участвуют в переносе атомов и молекул, в расщеплении и построении белков, жиров, углеводов и всех других соединений (т. е. в клеточном обмене веществ). Ни одна химическая реакция в живых клетках и тканях не обходится без участия ферментов.

Белки – высокомолекулярные
органические вещества

Цели. Сформировать знания о составе и строении белков, их биологических функциях; углубить знания об азотсодержащих органических соединениях; совершенствовать умения учащихся составлять схемы химических реакций.

Оборудование. Портреты химиков, схемы структуры белка, строение молекулы рибонуклеозы, строение аминокислот, функции белков.

Эпиграф урока. «Жизнь есть способ существования белковых тел…» (Ф.Энгельс).

План урока.

Строение и свойства аминокислот.
Состав белков.
Структуры белков.
Функции белков.
Превращение белков в организме человека.

Статья подготовлена при поддержке бюро переводов «Дружба Народов». Если вам срочно потребовался перевод технической документации, то не спешите паниковать. На сайте, расположенном по адресу «www.DruzhbaNarodov.Com.Ua», вы сможете, не отходя от экрана монитора, заказать технический перевод, по оптимальной цене. В бюро переводов «Дружба Народов» работают только высококвалифицированные специалисты, которые, в кратчайшие сроки, выполнят заказ любой сложности.

ХОД УРОКА

Учитель. Высшей степенью развития вещества в природе, обусловившей появление жизни, являются высокомолекулярные соединения – белки. Жизнь и белок – понятия взаимосвязанные.

Жизнь представляет собой переплетение сложнейших химических процессов, в которых белки взаимодействуют между собой и с другими веществами. Белки – это наиболее важные соединения живых организмов. Для нормального существования человек и животные должны получать белки с пищей. Откуда же берутся белки? Растения и бактерии способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Чтобы получить представление о составе, строении и свойствах белков, рассмотрим следующие вопросы.

  • Какой элементный состав белков?
Читайте так же:  Хороший протеин для массы
  • Из каких мономеров получаются полимерные белки?
  • Что называют аминокислотами?
  • Cколько различных аминокислот можно получить при гидролизе белков?
  • Сколько незаменимых аминокислот входит в состав белков?
  • Какие функциональные группы содержатся в аминокислотах?
  • Какими свойствами обладают аминокислоты?
  • Какие еще азотсодержащие органические соединения кроме белков и аминокислот
    вам известны?
  • Что называют аминами?
  • О строении аминокислот рассказывает ученик. После этого учащиеся выполняют следующие задания.

    1. Написать уравнения химических реакций по схеме:

    2. Напиcать структурные формулы пяти изомеров веществ с молекулярной формулой C5H11NO2.

    Ученик читает подготовленный реферат «Состав белков». Затем учащиеся отвечают на вопросы.

    • Каково значение трудов А.Я.Данилевского в изучении строения белков?
    • Как образуются белки?
    Первичная структура белка

    Задание. Напишите уравнение реакции образования трипептида, используя общие формулы аминокислот.

    Следующий этап урока – выступление ученика с докладом «Структуры белка». В докладе, в частности, содержатся следующие сведения: биография Эмиля Германа Фишера (впервые синтезировал полипептид из 18 аминокислот), определение понятия «денатурация» (нарушение естественной структуры белка под действием химических веществ, радиации и т. п.).

    Структуры белка:
    а – третичная;
    б – четвертичная

    Еще одно подготовленное выступление – доклад ученика по теме «Функции белка». Затем учащиеся получают задание: заполнить таблицу.

    Функции белков Названия белков Где содержатся в организме
    . . .

    Сообщение по теме «Превращение белков в организме человека» делает подготовившийся дома ученик. Затем учитель задает вопросы.

    • В каком отделе пищеварительной системы начинается расщепление белков?
    • Под действием чего расщепляются белки?

    Задание. Записать и пояснить схему обмена белков в организме человека:

    Одной из глобальных экологических проблем является продовольственная проблема. Для ее решения требуется создание высокопродуктивных сортов растений и пород животных. Рассматривается возможность биотехнологического синтеза искусственного белка из нефти. (Фрагмент видеофильма о синтезе искусственных белков.)

    С целью оценки усвоения материала учащиеся выполняют самостоятельную работу.

    Задания для самостоятельной работы

    1. Мономерами белка являются:

    а) аминокислоты; б) моносахариды; в) нуклеотиды; г) пептиды.

    2. Вторичную структуру белка поддерживают связи:

    а) водородные; б) гидрофобные; в) ковалентные.

    3. При образовании белкового полимера происходит сцепление аминокислот и выделяется вещество:

    а) аммиак; б) вода; в) СО2; г) углеводород.

    4. Аминокислоты отличаются друг от друга химическим строением:

    а) аминогруппы; б) карбоксила; в) радикала.

    5. Назовите группу природных полимеров, в которой находятся все ферменты:

    [3]

    а) белки; б) жиры; в) углеводы.

    6. Напишите уравнение реакции образования трипептида:

    7. Вариант 1. На получение анилина было затрачено 24,6 кг нитробензола. Сколько анилина можно получить, если выход его составляет 95% от теоретически возможного?
    Вариант 2. На получение 260 кг анилина затрачено 250 кг бензола. Рассчитайте практический выход анилина в процентах от теоретически возможного.

    Учитель. Для подведения итогов урока посмотрим, что говорится о белках в Детской энциклопедии по биологии.

    «В одной из книг Библии сказано: “Вначале было Слово”. Современная книга о происхождении жизни по аналогии могла бы начинаться фразой: “Вначале был белок”.

    Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, – это белок куриного яйца, альбумин. Он хорошо растворим в воде, при нагревании сворачивается, а при долгом хранении в тепле разрушается – яйцо протухает.

    Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почти целиком состоят из другого белка – кератина. Кератин нерастворим в воде, не сворачивается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и их кости. (Хотя некоторые насекомые (личинки моли) и даже птицы (орлы-стервятники) прекрасно переваривают его.)

    Белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, сам способен разрушать другие белки (это нужно для пищеварения).

    Белок интерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т. к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убить человека».

    Итак, жизнь и смерть – два противоположных понятия. Ответьте на вопросы.

    • Что является основой жизни?
    • Что приводит к смерти?

    Вывод. Белок – это действительно основа жизни, а где его нет – жизнь невозможна.

    Учитель выставляет оценки за урок.

    Домашнее задание. Учебник Г.Е.Рудзитиса, Ф.Г.Фельдмана «Химия-11» (М.: Просвещение, 1992),
    § 2 «Аминокислоты», с. 8–13; § 1 «Белки», с. 18–22; упр. 9–13, с. 24 (устно).

    А Белки: состав, синтез, структуры и функции

    Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

    Структура и состав:

    Структура:

    Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

    Читайте так же:  Дефицит витамина д у женщин

    При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

    Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

    Важными особенностями первичной структуры являютсяконсервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессеэволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка

    Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

    • α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

    • β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

    Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которыхгидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.

    Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

    Состав:

    Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой в длинные цепочки.

    Аминокислоты, содержащиеся в белках, делят на заменимые и незаменимые. Первые могут быть синтезированы в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи; вторые синтезироваться организмом не могут. Незаменимых аминокислот восемь — метионин, триптофан, лизин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, валин, треонин — наиболее дефицитными являются первые три.

    Синтез (вкратце):

    Видео (кликните для воспроизведения).

    СИНТЕЗ БЕЛКА, внутриклеточное производство БЕЛКОВ из АМИНОКИСЛОТ. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, носимый ДНК ХРОМОСОМ, обуславливает, какие аминокислоты (из 20 доступных) используются и в каком порядкеони выстраиваются. Этот код, в свою очередь, закодирован в ИНФОРМАЦИОННЫХ РНК (иРНК),транскрибированных с матрицы ДНК в клеточном ЯДРЕ. И РНК несут информацию к РИБОСОМАМ, где насамом деле и происходит синтез белка. Синтез белка происходит в рибосомах — участках, где аминокислоты связываются друг с другом, образуябелковые цепи. Они присоединяются к информационной РНК (иРНК), которая движется относительно нихАминокислоты соединяются в последовательности, в то время как основания молекул транспортною РНК (тРНК), на котором они переносятся, должны соединяться с соответствующими основаниями и РНК

    Полный текст:

    Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический кодпредставляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами, или стоп-кодонами[38].

    Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) ферментами РНК-полимеразами. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называетсятрансляцией.

    Читайте так же:  Сколько аминокислот кодируется 150 нуклеотидами

    Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот, но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. У эукариот же первичный транскриптсначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму (к месту локализации рибосом), прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.

    Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК(тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

    Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный (обычно метиониновый) кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом шаге рибосомы от 5′- к 3′-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между ним и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединён соответствующий аминокислотный остаток. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Биология в лицее

    Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 г. Воронежа, РФ

    Site biology teachers lyceum № 2 Voronezh city, Russian Federation

    Органические вещества клетки. Белки

    Белки — обязательная составная часть всех клеток. Они состоят из многих тысяч атомов.

    Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты .

    В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживается лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот.

    Молекула любой аминокислоты состоит из двух функциональных групп: аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН), присоединённых к атому углерода, таким образом, аминокислоты обладают свойствами и кислот, и оснований. Вторая часть у всех аминокислот разная. Она называется радикалом (R).

    Аминокислоты — это бесцветные кристаллические твердые вещества. Чистые аминокислоты, выделенные из белков, имеют сладкий вкус. Они растворяются в воде, а в органических растворителях нет. В нейтральных водных растворах проявляют свойства и кислот, и оснований. Прочие химические свойства зависят от радикала.

    Белки всех живых организмов на Земле содержат одни и те же аминокислоты.

    Биологическая роль аминокислот

    Функция Пояснение
    Структурная Аминокислоты являются структурными звеньями пептидов и полипептидов. Белки всех живых организмов на Земле построены из 20 видов аминокислот. Некоторые аминокислоты и их производные входят в состав пуриновых и пиримидиновых оснований, коферментов, желчных кислот, антибиотиков и др.
    Сигнальная

    Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками медиаторов.

    Различают заменимые, незаменимые и условно заменимые аминокислоты.

    Незаменимые аминокислоты — кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма. Для человека это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин .

    Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме из других аминокислот, например тирозин из фенилаланина, цистеин из метионина.

    Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в достаточном количестве.

    Стереохимия аминокислот. Для вcех молекул аминокислот, кpoмe глицина, характерно наличие оптических изомеров, то есть зеркально подобных форм молекул. Их называют L-аминокислотами и D-аминокислотами.

    Руки человека — наиболее удобная модель для объяснения явления оптической изомерии: левая рука подобна правой, но не может быть совмещена с ней в пространстве путем перемещений и поворотов. Эта разница становится особенно заметной, если кто-то попытается надеть левую перчатку на правую руку.

    Все аминoкиcлoты, составляющие природные белки, oтноcятcя к L-ряду.

    Белки, или протеины (греч. protos — первый) — высокомолекулярные органические вещества, полимерные молекулы которых состоят из соединенных в цепочку аминокислот.

    Молекулы белка — гетерополимеры линейного строения, мономерами которых являются 20 видов аминокислот. Если молекулы белка содержат весь набор аминокислот, то такой белок называется полноценным; если какие-то аминокислоты отсутствуют в составе белковых молекул, то неполноценным.

    Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми; если они содержат еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), то их называют сложными.

    Белковые молекулы могут сворачиваться, образуя клубок (глобулу), или формировать вытянутую нитевидную структуру (фибриллу).

    Структуры белковых молекул

    Для молекул белков характерно существование нескольких структурных уровней , которые зависят как от химического состава аминокислот, их числа и порядка соединения друг с другом, типа связи, обеспечивающей образование определённого уровня, так и от состава окружающей среды.

    Первичную структуру белков определяет последовательность аминокислот. Она образована очень прочными ковалентными связями, названными пептидными. Отсюда и название белков — пептиды. Эти связи образуются в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой.

    Читайте так же:  Глютамин на айхерб какие лучше

    Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая связь — пептидной связью. Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединить к себе другие аминокислоты.

    Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. Замена одной кислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию.

    [2]

    Замена одной-единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой аминокислоты — глутаминовой кислоты — на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода. Такой патологический гемоглобин содержится в крови больных серповидноклеточной анемией.

    Первой была открыта первичная структура гормона поджелудочной железы инсулина Ф. Сэнгером в 1949 — 1954 годах. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков.

    Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется особая форма записи аминокислотной последовательности в полипептидных цепях: с помощью сокращенных трехбуквенных символов — названий аминокислот. Например,

    Ала-Тре-Цис-Ала-Ала-Вал-Иле-Глу-Вал-Глн-Про-Арг-Про-Вал-Гли.

    При этом предполагается, что аминогруппа находится слева, а карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

    Вторичная структура поддерживается водородными связями между группами СО и NH и может быть представлена α-спиралью и β-слоем.

    Во вторичной структуре NH-группа находится на одном витке, а СО — на соседнем. Аминокислотные радикалы остаются при этом снаружи спирали.

    В образовании 5 витков спирали участвуют 18 аминокислотных остатков; таким образом, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

    Такая регулярная спиральная структура возникает благодаря периодически чередующимся карбоксильным группам и аминогруппам в аминокислотной последовательности, которые образуют между собой водородные связи.

    Практически все СО- и NH-группы полипептидной цепочки принимают участие в образовании водородных связей, и, благодаря тому, что связи повторяются многократно, они придают данной конфигурации стабильность.

    Полностью α-спиральную вторичную структуру имеет нитевидный белок кератин . Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев, копыт и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.

    Другой тип вторичной структуры (β-слой) — складчатый у белка фиброина , выделяемого шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, — представлен целиком именно этой формой. Благодаря этому фиброин обладает высокой прочностью и не поддаётся растяжению, но делает шёлк очень гибким.

    Третий тип вторичной структуры имеет белок коллаген . Здесь три полипептидные цепи свиты вместе. Такой белок тоже невозможно растянуть, что очень важно, так как он образует сухожилия, костную ткань и другие виды соединительных тканей.

    Все эти белки представляют собой исключение среди прочих белков. Если рядом окажутся две молекулы цистеина , содержащие серу, то между ними образуется дисульфидный мостик (S-S связи).

    Третичная структура формируется у большинства белков за счёт свёртывания особым образом полипептидной спирали белка в компактную глобулу, т. е. шарообразную структуру. Третичную структуру поддерживают пептидные, водородные, дисульфидные связи, а также гидрофобные.

    [1]

    Гидрофобные связи возникают между радикалами гидрофобных аминокислот. Эти связи слабее водородных. В водной среде в клетке гидрофобные радикалы отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Водная среда как бы принуждает белковую молекулу принять определённую упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка.

    В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:

    1. Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара — глобулы. Глобулярную форму молекулы имеют иммуноглобулины, гормоны (например, инсулин ), компоненты мембран и рибосом. К глобулярным белкам относятся почти все из более чем 2000 известных ферментов. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы.

    2. Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму. Они, как правило, выполняют в организме структурную или двигательную функции. Например, кератин , который построен из протяженных спиралей, уложенных параллельно друг другу и стабилизированных водородными связями, или коллаген , молекула которого состоит из трех полипептидных цепей.

    В живой клетке обнаружено много белков, имеющих ещё более сложную структуру, например четвертичную.

    Четвертичная структура белковой молекулы — это объединение нескольких (двух и более) глобул в единый комплекс за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей.

    Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь, они создают сложный белок. Например, молекула гемоглобина состоит из четырёх отдельных полипептидных цепей разных типов.

    Отдельные глобулы называются субъединицами и обозначаются буквами греческого алфавита. У гемоглобина, например, имеется по две α и β субъединицы. Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — это увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичную структуру гемоглобина обозначают как α2 β2.

    Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Четвертичная структура молекулы свойственна, например, большинству ферментов.

    У животных, растений, микроорганизмов были извлечены и изучены тысячи разных белков. Поражает разнообразие физических и химических свойств белков, что обусловлено их различным аминокислотным составом.

    Высокомолекулярные вещества состоящие из аминокислот

    Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами.

    Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

    Читайте так же:  Продукты жиросжигатели самые эффективные для мужчин

    Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a — аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

    Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a — аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a — аминокислоты. Многие a — аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков a — аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

    Белковый обмен в организме человека весьма сложен. В зависи­мости от состояния организма необходимое количество тех или иных белков постоянно изменяется, белки расщепляются, синтезируются, одни аминокислоты переходят в другие или распадаются, выделяя энергию. В результате жизнедеятельности организма часть белков теряется, это обычно около 25-30 г белка в сутки. Поэтому белки должны постоянно присутствовать в рационе человека в нужном количестве. Необходимое для человека количество белка в пище зависит от различных факторов: от того, находится ли человек в покое или выполняет тяжелую работу, каково его эмоциональное состояние и г.п. Рекомендуемая суточная норма потребления белка составляет 0,75-0,80 г качественного белка на 1 кг веса для взрослого челове­ка, т.е. около 56 г в сутки для среднего мужчины и 45 г для женщи­ны. Детям, особенно совсем маленьким, требуется больше белка (до 1,9 г на 1 кг веса в сутки), так как их организм интенсивно растет.

    Роль белков в организме

    Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

    Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

    Многие белки обладают сократительной функцией. Это, прежде всего, белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

    Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это, прежде всего, гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

    Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.

    Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

    Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков — гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

    Полимеры

    (от греч. polymeres — состоящий из многих частей, многообразный), химические соединения с высокой молекулярной массой (от нескольких тысяч до многих миллионов), молекулы которых (макромолекулы) состоят из большого числа повторяющихся группировок (мономерных звеньев).

    Благодаря механической прочности, эластичности, электроизоляционным и другим ценным свойствам изделия из полимеров применяют в различных отраслях промышленности и в быту.

    Например, из поливинилхлорида

    производят различные изделия:

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Основные типы полимерных материалов — пластические массы, резины, волокна, лаки, краски, клеи, ионообменные смолы и многие другие нашли широкое применение в жизни человека.

    Источники


    1. Исаева, Е.Л. Антицеллюлитная гимнастика. Ровная гладкая кожа за 1 месяц / Е.Л. Исаева. — М.: Книга по Требованию, 2008. — 200 c.

    2. Филлипс, Ч. Быстрое и нестандартное мышление. 50+50 задач для тренировки навыков успешного человека / Ч. Филлипс. — М.: Эксмо, 2013. — 246 c.

    3. Полевая, Мария Золотой ус в лечении сахарного диабета / Мария Полевая. — М.: ИГ «Весь», 2005. — 128 c.
    4. Руководство по спортивной медицине. — М.: СпецЛит, 2012. — 64 c.
    Высокомолекулярные вещества состоящие из аминокислот
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here