Взаимодействие аминокислот с щелочами

Важная и проверенная информация на тему: "взаимодействие аминокислот с щелочами" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Амины. Аминокислоты

Амины

Амины – это производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородными радикалами.

Классификация

По числу углеводородных радикалов, замещающих атомы водорода в молекуле NH3, все амины можно разделить на три типа:

Группа – NH2 называется аминогруппой.

Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп, например:

Изомерия

Рассмотри все виды изомерии на примере аминов с эмпирической формулой C4H11N:

Физические свойства

Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

Химические свойства

По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

1.Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония.

Вспомним, как взаимодействует с водой аммиак:

Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания:

Растворимые амины — более сильные основания, чем аммиак.

2.Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации).

Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония:

Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония:

Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей:

3.Горение аминов

Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот; например:

Способы получения

1.Взаимодействие спиртов с аммиаком при нагревании в присутствии Аl2О3 в качестве катализатора. Примеры смотреть в теме «Спирты».

2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком; например:

Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин:

Аналогично могут быть получены третичные амины.

Анилин

Анилин — простейший представитель первичных ароматических аминов:

Физические свойства

Анилин — бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом, малорастворим в воде, ядовит.

Химические свойства

Основные свойства у анилина выражены очень слабо, так как сказывается влияние бензольного ядра на аминогруппу.

1.Реакции с участием аминогруппы

2.Реакции с участием бензольного кольца

Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара- положения к аминогруппе:

Получение анилина

Анилин и другие первичные ароматические амины получают с помощью реакции, открытой в 1842 г. русским химиком Н. Н. Зининым. Реакция Зинина — это метод получения ароматических аминов (в том числе анилина) восстановлением нитросоединений:

Это общий, но не единственный способ получения ароматических аминов.

Применение анилина

Аминокислоты

Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH2) и карбоксильные группы.

Общая формула: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

Аминокислоты организма:

Заменимые

— синтезируются в организме человека, к ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.

Незаменимые – не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300 о С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Способы получения

Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях обычно используют два следующих способа.

1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Химические свойства

а) как кислота (участвует карбоксильная группа):

б) как основание (участвует аминогруппа):

2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

Читайте так же:  Спортивное питание для начинающих

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты).

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты).

Водные растворы моноаминодикарбоновьж кислот имеют РН 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов:

Две аминокислоты образуют дипептид:

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептид участвует группа —СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа —NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

Добавить комментарий Отменить ответ

Добро пожаловать на сайт! Здесь вы найдете самую полную информацию об истории химии и ее развитии как науки, а также интересные статьи о всех химических элементах известных на сегодняшний день и о соединениях, которые они образуют.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Читайте так же:  Витамин д сколько капель

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:
Видео (кликните для воспроизведения).

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Состав аминокислот

Состав аминокислот

Аминокислоты — это производные углеводородов. В состав аминокислот входят молекулы, у которых есть два вида функциональных групп: карбоксильная группа, имеющая кислотные свойства и аминогруппа, обладающая основными свойствами этого вещества.

Состав аминокислот можно выразить формулой: NH2-R-COOH.

Примерами аминокислот могут быть:

  • Аминоуксусная NH2-СH2-COOH
  • Аминопропионовая NH2-СH2-СH2-COOH
  • Аминокапроновая NH2-(СH2)5-COOH
  • Аминоэнантовая NH2-(СH2)6-COOH
  • Аминобензойная NH26H4-COOH

Глутаминовая кислта. Аминокислоты Глицин. Аминокислоты Ацетилхолин. Аминокислоты Дофамин. Аминокислоты Сератонин. Аминокислоты

В зависимости от расположения этих функциональных групп возникает множество изомеров. Наибольший интерес представляет А-аминокислоты, то есть аминокислоты, в которых карбоксильная группа и аминогруппа находятся рядом. Именно А-аминокислоты входят в состав белков!

Аминокислоты — это твёрдые кристаллические вещества, что объясняется строением их молекул. В состав аминокислот входит внутренняя соль, где соль, надо понимать, как сложное вещество с химической точки зрения!).

Читайте так же:  Какие витамины лучше для волос

Получение аминокислот

Получение аминокислот связано с гидролизом белков, но их можно синтезировать из карбоновых кислот, для чего сначала получают хлорпроизводные кислоты, которые затем обрабатывают аммиаком.

Сератонин. Аминокислоты Сератонин. Аминокислоты Сератонин. Аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот определяются наличием двух противоположных по свойствам функциональных групп (карбоксильная группа и аминогруппа), входящих в состав аминокислот, что придает им амфотерные свойства (свойства и кислоты, и основания одновременно). Так, аминокислоты вступают в химическую реакцию с основаниями и спиртами, при этом образуются химические соединения, аналогичные продуктам реакции карбоновых кислот со щелочами и спиртами — соли и сложные эфиры.

Как основания, аминокислоты легко взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.

Сератонин. Аминокислоты

Химические свойства аминокислот позволяют им взаимодействовать друг с другом, но такое взаимодействие отличается от привычных реакций. В результате химических реакции могут образовываться соединения с большим числом аминокислотных остатков — полипептиды. Группа атомов — CO — NH, входящих в состав аминокислот, называется пептидной группой, а связь между атомами азота и углерода — пептидная связь или амидная связь. Благодаря этим связям остатки аминокислот соединяются молекулах белков и некоторых волокон (например, в капроне)

Аминокислоты как «кирпичики», из которых построены белки, применяются в медицине: их прописывают больным и сильно и сильно ослабленным после тяжёлых операций и лечения, при заболеваниях желудочного тракта, а также нервных заболеваний. Аминокислоты используют в сельском хозяйстве в качестве добавки к корму животных.

Аминокапроновая кислота и аминоэнантовая кислота, служат исходным сырьём для получения синтетических волокон «капрон» и «энант».

Аминопропионовая кислота — образуется при гидролизе натурального шёлка. А вот её остаток содержится почти во всех белках!

Аминоуксусная кислота — представляет собой белое кристаллические вещество, которое очень хорошо растворимо в воде. Она имеет сладкий вкус, поэтому её второе название гликоль.

Взаимодействие аминокислот с щелочами

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Взаимодействие аминокислот с щелочами

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входят две функциональные группы: карбоксильная – СООН и аминогруппа -NH2.

Аминокислоты – амфотерные соединения.

[1]

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала замещены аминогруппами.

В природе встречаются в основном α-аминокислоты, составляющих белки (кроме пролина). Они имеют общую формулу

где R – углеводородный радикал, который может содержать различные функциональные группы (-SH, –OH, –COOH, NH2) и кольца.

Специфичность каждой аминокислоты определяется строением радикала R.

Простейший представитель – H2N-CH2-COOH — аминоуксусная кислота (глицин).

Кислотно-основные свойства, биполярная структура. Изоэлектрическая точка нейтральных, кислых и основных аминокислот.

Аминокислоты — амфотерные соединения. Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N + -CHR-COO — (обычно используемая запись строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

Читайте так же:  Креатин моногидрат курс приема

Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН = 1-2) и анионные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200°С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т.п.

Полностью протонированная аминокислота (катионная форма) с позиций теории Брёнстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциированную карбоксильную группу и протонированную аминогруппу, с соответствующими значениями рKа1и рKа2.

Отдавая один протон, такая двухосновная кислота превращается в слабую одноосновную кислоту — диполярный ион с одной кислотной группой NH3 + . Депротонирование диполярного иона приводит к получению анионной формы аминокислоты — карбоксилат-иона, являющегося основанием Брёнстеда. Значения, характеризующие кислотные свойства карбоксильной группы аминокислот, обычно лежат в интервале от 1 до 3; значения рKа2, характеризующие кислотность аммониевой группы, — от 9 до 10 (табл. 1).

Таблица 1.Кислотно-основные свойства важнейших α-аминокислот

Положение равновесия, т.е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой(рI).Другими словами, изоэлектрическая точка аминокислоты — значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.

Нейтральныеα-аминокислоты.Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -I-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

Кислыеα-аминокислоты.Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа,как это видно на примере аспарагиновой кислоты (рI 3,0).

[3]

У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

Основныеα-аминокислоты.В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно-кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (рI 9,8).

В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т.е. у них протонированы обе аминогруппы.

В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

4. Химические свойства α-аминокислот как гетерофункциональных соединений: образование внутрикомплексных солей, реакции этерификации, ацилирования, алкилирования, образования иминов. Взаимодействие с азотистой кислотой и формальдегидом. Качественные реакции α-аминокислот.

Наличие в молекуле аминокислоты функциональных групп кислотного и основного характера обусловливает амфотерность аминокислот. Подобно любому амфотерному соединению, аминокислоты образуют соли как при действии кислоты, так и при действии щелочи.

Аминокислоты, будучи гетерофункциональными соединениями, должны проявлять свойства как одной, так и другой функциональной группы.

Дата добавления: 2015-05-26 ; просмотров: 6014 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Взаимодействие аминокислот с щелочами

Химические свойства а-аминокислот определяются, в самом общем случае, наличием у одного и того же атома углерода карбоксильной и аминной групп. Специфика боковых функциональных групп аминокислот определяет различия в их реакционной способности и индивидуальности каждой аминокислоты. Свойства боковых функциональных групп выходят на первый план в молекулах полипептидов и белков, т.е. после того, как аминная и карбоксильная группа свое дело сделали — образовали полиамидную цепочку.

Итак, химические свойства собственно аминокислотного фрагмента подразделяются на реакции аминов, реакции карбоновых кислот и свойства, обязанные взаимному их влиянию.

Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами — образуя карбоксилаты, со спиртами — образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами — образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко декарбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1).

Читайте так же:  Как совмещать креатин и протеин

Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов, выполняющих ряд специфических функций в живых организмах. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, обладающий гормональным действием. В организме человека он находится в связанном виде, освобождается при воспалительных и аллергических реакциях, анафилактическом шоке, вызывает расширение капилляров, сокращение гладкой мускулатуры, резко повышает секрецию соляной кислоты в желудке.

Так же, реакцией декарбоксилирования, вместе с реакцией гидроксилирования ароматического цикла, из триптофана образуется другой биогенный амин — серотонин. Он содержится у человека в клетках кишечника в тромбоцитах, в ядах кишечнополостных, моллюсков, членистоногих и земноводных, встречается в растениях (бананах, кофе, облепихе). Серотонин выполняет медиаторные функции в центральной и периферической нервной системах, влияет на тонус кровеносных сосудов, повышает стойкость капилляров, увеличивает количество тромбоцитов в крови (схема 4.2.2).

Аминогруппа аминокислот проявляет себя в реакциях с кислотами, образуя аммонийные соли, ацилируется

и алкилируется при взаимодействии с галогенангидридами и галогеналкилами, с альдегидами образует основания Шиффа, а с азотистой кислотой, как и обычные первичные амины, образует соответствующие гидроксипроизводные, в данном случае оксикислоты (схема 4.2.3).

Одновременное участие аминогруппы и карбоксильной функции в химических реакциях достаточно разнообразно. а-Аминокислоты образуют комплексы с ионами многих двухвалентных металлов — эти комплексы построены с участием двух молекул аминокислот на один ион металла, при этом металл образует с лигандами связи двух типов: карбоксильная группа дает с металлом ионную связь, а аминогруппа участвует своей неподеленной электронной парой, координирующейся на свободные орбитали металла (донорно-акцепторная связь), давая так называемые хелатные комплексы (схема 4.2.4, металлы расположены в ряд по устойчивости комплексов).

Так как в молекуле аминокислоты присутствует одновременно и кислотная и основная функция, то безусловно взаимодействие между ними неминуемо — оно приводит к образованию внутренней соли (цвиттер-иона). Так как это соль слабой кислоты и слабого основания, то в водном растворе она будет легко гидролизоваться, т.е. система равновесная. В кристаллическом состоянии аминокислоты имеют чисто цвиттер-ионную структуру, отсюда высокие

этих веществ (схема 4.2.5).

Нингидринная реакция имеет большое значение для обнаружения аминокислот при их качественном и количественном анализе. Большинство аминокислот реагирует с нингидрином, выделяя соответствующий альдегид,

при этом раствор окрашивается в интенсивный сине-фиолетовый цвет ( нм), растворы оранжевого цвета ( нм) дают только пролин и оксипролин. Схема реакции достаточно сложна и ее промежуточные стадии не совсем ясны, окрашенный продукт реакции носит название “фиолетовый Руэмана» (схема 4.2.6).

Дикетопиперазины образуются при нагревании свободных аминокислот, а лучше при нагревании их эфиров.

Продукт реакции можно определить по структуре — как производное гетероцикла пиразина, по схеме реакции — как циклический двойной амид, поскольку образуется он взаимодействием аминогрупп с карбоксильными функциями по схеме нуклеофильного замещения (схема 4.2.7).

Образование полиамидов а-аминокислот является разновидностью вышеописанной реакции образования дикепиперазинов, причем той

разновидностью, ради которой наверное Природа и создала этот класс соединений. Суть реакции заключается в нуклеофильной атаке аминной группы одной а-аминокислоты по карбоксильной группе второй а-аминокислоты, тогда как аминная группа второй аминокислоты последовательно атакует карбоксильную группу третьей аминокислоты и т.д. (схема 4.2.8).

[2]

Видео (кликните для воспроизведения).

Результатом реакции является полиамид или (называемый применительно к химии белков и белковоподобных соединений) полипептид. Соответственно фрагмент -CO-NH- называют пептидным звеном или пептидной связью.

Источники


  1. Попова, Н. М. Гимнастика и массаж ребенка первого года жизни / Н.М. Попова, Е.В. Харламов, С.А. Камышанова. — М.: Феникс, 2009. — 192 c.

  2. Михно, Л.В. Физиология спорта. Медико-биологические основы подготовки юных хоккеистов / Л.В. Михно. — М.: Спорт, 2016. — 954 c.

  3. Исаева, Е.Л. Антицеллюлитная гимнастика. Ровная гладкая кожа за 1 месяц / Е.Л. Исаева. — М.: Книга по Требованию, 2008. — 200 c.
  4. Богомильский, М. Р. Анатомия, физиология и патология органов слуха и речи / М.Р. Богомильский, О.С. Орлова. — М.: Авторская академия, КМК, 2008. — 400 c.
Взаимодействие аминокислот с щелочами
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here