Значение аминокислот и белков

Важная и проверенная информация на тему: "значение аминокислот и белков" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Значение белков, амидов и отдельных аминокислот в питании животных

Значение белка, входящего в состав протеина кормов, в питании животных чрезвычайно велико. Все жизненные процессы в животном организме связаны с белковым обменом. Животным необходимо систематическое поступление протеина с кормом, так как белки тела непрерывно расходуются, и в случае полного исключения их из рациона животное погибает.

Протеин корма необходим для построения белка тела молодых животных, возобновления изношенных тканей взрослых образования белка молока у лактирующих животных, белка яиц у птиц-несушек, белка шерсти у овец.

Многие, если не все, белки действуют в организме как ферменты или являются необходимой составной частью ферментов, гормонов, иммунных тел, гемоглобина и других жизненно важных веществ, с помощью которых осуществляется и регулируется обмен веществ или создается защита организма животного. В качестве электролитов они участвуют в поддержании водно-солевого равновесия в организме и способствуют транспорту ряда веществ. В некоторых случаях, а именно при недостатке в рационе углеводов и жиров или при избытке в нем белка, протеин может использоваться животными в качестве источника энергии.

В организме животного белки формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям, участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, минеральных веществ и витаминов. В отличие от жиров и углеводов они не синтезируются из других питательных веществ и являются незаменимой частью пищи. Таким образом, животные для нормального роста, развития, репродукции, сохранения здоровья и максимальной продуктивности должны постоянно получать с кормами определенное количество протеина в сочетании с углеводами, жирами, минеральными веществами и витаминами.

Амиды, входящие в состав протеина кормов, особое значение имеют лишь для жвачных животных, так как стимулируют развитие и деятельность микрофлоры рубца крупного рогатого скота и овец. Благодаря хорошей растворимости в воде амиды являются более доступной пищей для микроорганизмов, чем белок. Будучи ассимилированными в рубце, амиды используются для построения микробного белка, который в тонком отделе кишечника переваривается и усваивается организмом, поэтому в настоящее время оценку протеиновой питательности кормов и нормирование протеинового питания сельскохозяйственных животных производят не по белку, а по протеину.

Значение и роль отдельных аминокислот в обмене неодинаковы и выяснены не для всех в равной степени. Аминокислоты, входящие в состав протеина кормов, неравнозначны для животных разных видов. Установлено, что часть аминокислот не может синтезироваться в организме животных, и они должны обязательно поступать с кормом. Эти аминокислоты являются незаменимыми. Отсутствие или недостаток их в протеине кормов приводит к нарушению обмена веществ в организме, отрицательному азотистому балансу (азота выделяется из организма больше, чем поступает), прекращению регенерации белков, потере аппетита, патологическим изменениям в нервной системе, органах внутренней секреции и другим последствиям. В результате этого у молодых животных задерживается или совсем прекращается рост, у взрослых животных ухудшается общее состояние здоровья, нарушается репродукция, снижается продуктивность. Крупный рогатый скот и овцы по сравнению с моногастричными животными и птицей могут восполнять дефицит незаменимых аминокислот за счет микробного белка, который синтезируется микроорганизмами в преджелудках.

Незаменимость аминокислот обусловлена видом, возрастом и физиологическим состояние животного. Так, например, растущие животные более нуждаются в незаменимых аминокислотах. Для взрослых животных незаменима только часть аминокислот: для лактирующих коров незаменимой аминокислотой считается один лизин, а иногда метионин и триптофан.

Роль отдельных аминокислот в питании животных неодинакова. Из незаменимых аминокислот наибольшее значение имеют критические аминокислоты лизин, метионин, триптофан. Лизин в организме животных участвует в синтезе тканевых белков, триптофан — в обновлении белков плазмы крови, метионин — в образовании холина, креатина, адреналина, ниацина и др. Наравне с холином метионин является основным фактором, регулирующим жировой обмен в печени, поэтому рационы животных при болезнях печени, атеросклерозе, ожирении и многих других заболеваниях необходимо обеспечивать достаточным количеством метионина, который является липотропным веществом. Аргинин в организме животных является катализатором синтеза мочевины, креатина, мышц, инсулина и участвует в образовании спермы у производителей. Гистидин принимает непосредственное участие в энергетическом обмене организма, в синтезе гемоглобина и эритроцитов крови. Ароматические аминокислоты фенилаланин и тирозин вместе с триптофаном определяют в организме физиологическую активность ферментов пищеварительного тракта, окислительных ферментов в клетках, а также многих гормонов. Тирозин используется, помимо этого, для синтеза тироксина и адреналина.

Серосодержащие аминокислоты метионин и цистеин являются в обмене частично взаимозаменяемыми. Цистин активирует инсулин. Вместе с триптофаном цистин участвует в синтезе желчных кислот, необходимых для всасывания продуктов переваривания жиров из кишечника, а так же в синтезе глутатиона.

Для образования белка в растущем организме и восстановления белковых тканей взрослого организма в кормовом рационе должны присутствовать одновременно все необходимые для синтеза белка аминокислоты в определенном соотношении. Дефицит одной или нескольких аминокислот ограничивает биосинтез белков, что ведет к нарушению азотистого обмена.

3 Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека

Тема: Физиологическое значение белков и аминокислот в питании человека.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

3 Новые формы белковой пищи.

4 Функциональные свойства белков.

1 Важнейшие группы пептидов и их физиологическая роль.

Пептиды – это олигомеры, составленные из остатков аминокислот. Они имеют невысокую молекулярную массу (содержание остатков аминокислот колеблется от нескольких штук до нескольких сотен).

В организме пептиды образуются либо в процессе синтеза из аминокислот, либо при гидролизе (расщеплении) белковых молекул.

На сегодня установлены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека, органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Пептиды-буферы. В мышцах животных и человека обнаружены дипептиды, выполняющие буферные функции, то есть поддерживающие постоянный уровень рН.

[1]

Пептиды-гормоны. Гормоны – вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез, регулируют деятельность отдельных органов, желез и организма в целом: сокращение гладкой мускулатуры организма и секреции молока молочными железами, регуляция деятельности щитовидной железы, активности роста организма, образования пигментов, обуславливающих цвет глаз, кожи, волос.

Читайте так же:  Как правильно пить протеин

Нейропептиды. Это две группы пептидов (эндорфины и энкефалины), содержащихся в мозге человека и животных. Они определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды синтезируются из белков пищи в результате, они оказывают влияние на тонус сосудов.

Пептидные токсины представляют собой группу токсинов, вырабатываемых мироорганизмами, ядовитыми грибами, пчёлами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Для пищевой промышленности они нежелательны. Наибольшую опасность представляют токсины микроорганизмов (золотистый стафилококк, бактерии ботулизма, сальмонеллы), в том числе грибков, которые развиваются в сырье, полуфабрикатах и готовых пищевых продуктах.

Пептиды-антибиотики. Представители данной группы пептидов бактериального или грибкового происхождения используется в борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками, пневмококками, стафилококками и др. микроорганизмами.

Вкусовые пептиды – прежде всего это соединения со сладким или горьким вкусом. Пептиды горького вкуса образуются в молодых ещё незрелых ферментативных сырах. Пептиды со сладким вкусом (аспартам) используются в качестве заменителя сахара.

Протекторные пептиды выполняют защитные функции, прежде всего – антиокислительные.

2 Характеристика белков пищевого сырья.

Пептиды, имеющие молекулярную массу более 5000 Да, и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками.

Функциональные свойства белков зависят от последовательности аминокислот в полипептидной цепи (так называемая первичная структура), а также от пространственной структуры полипептидной цепи (зависят от вторичной, третичной и четвертичной структур).

Разные продукты питания отличаются качественным и количественным содержанием белков.

В злаковых культурах содержание общего белка составляет 10÷20%. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2÷3,8%). Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионина и цистеина (1,6÷1,7 мг/100 гбелка). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

В бобовых культурах (соя, горох, фасоль, вика) содержание общего белка высоко и составляет 20÷40%. Наиболее широкое применение получила соя. Её скор близок к единице по пяти аминокислотам, но при этом в сое содержится недостаточно триптофана, фенилаланина и тирозина и очень низкое содержание метионина.

В масличных культурах (подсолнечник, хлопчатник, рапс, лён, клещевина, кариандр) содержание общего белка составляет 14÷37%. При этом аминокислотный скор белков всех масличных (в меньшей степени хлопчатника) достаточно высок даже для лимитирующих кислот. Этот факт определяет целесообразность получения из масличного сырья концентрированных форм белка и создание на их основе новых форм белковой пищи.

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1÷2%) и плодах (0,4÷1,0%) указывают на незначительную роль этих видов пищевого растительного сырья в обеспечении продуктов питания белком.

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются (при этом показатель сбалансированности и усвоения у молока выше, чем у мяса). Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%. Содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5%.

3 Новые формы белковой пищи.

Сегодня в условиях постоянно растущего общества и ограниченности ресурсов перед человеком стоит необходимость создания современных продуктов питания, обладающих функциональными свойствами и отвечающих требованиям науки о здоровом питании.

Новые формы белковой пищи – это продуты питания, получаемые на основе различных белковых фракций продовольственного сырья с применением научно обоснованных способов переработки, и имеющие определённый химический состав, структуру и свойства.

Широкое признание получили различные растительные белковые источники: зернобобовые, хлебные и крупяные и побочные продукты их переработки, масличные; овощи и бахчёвые, вегетативная масса растений.

При этом для производства белковых продуктов преимущественно используются соя и пшеница.

Продукты переработки соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: муку и крупу получают путём помола в них содержится 40÷45% белка от общей массы продукта; соевые концентраты получают путём удаления водорастворимых компонентов, они содержат 65÷70% белка; соевые изоляты получают экстракцией белка, они содержат не менее 90% белка.

На основе сои получают текстурированные белковые продукты, в которых соевые белки используют, например, вместо белков мяса. Гидролизованные соевые белки называются модифицированными. Их используют как функциональные и вкусовые добавки к пище.

Сегодня на основе сои также выпускают соевое молоко, соевый соус, тофу (соевый творог) и др. продукты питания.

Из пшеницы или пшеничной муки методом водной экстракции получают сухую пшеничную клейковину с содержанием белка 75÷80%.

В то же время наличие лимитирующих аминокислот в растительных белках определяет их неполноценность. Выходом здесь является совместное использование различных белков, что обеспечивает эффект взаимного обогащения. Если при этом достигают повышения аминокислотного скора каждой незаменимой лимитирующей аминокислоты по сравнению отдельным использованием исходных белков, то говорят об эффекте простого обогащения, если после смешивания аминокислотный скор каждой аминокислоты превышает 1,0, то – это эффект истинного обогащения. Использование подобных сбалансированных белковых комплексов обеспечивает повышение усвояемости растительных белков до 80÷100%.

4 Функциональные свойства белков.

Белки и белковые концентраты находят широкое применение в производстве пищевых продуктов благодаря присущим им уникальным функциональным свойствам, под которыми понимают физико-химические характеристики, определяющие поведение белков при переработке в пищевые продукты и обеспечивающие определенную структуру, технологические и потребительские свойства готового продукта.

К наиболее важным функциональным свойствам белков относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способность, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели.

Растворимость – это первичный показатель оценки функциональных свойств белков, характеризуется количеством белка, переходящего в раствор. Растворимость в наибольшей степени зависит от присутствия нековалентных взаимодействий: гидрофобных, электростатических и водородных связей. Белки с высокой гидрофобностью хорошо взаимодействуют с липидами, с высокой гидрофильностью хорошо взаимодействуют с водой. Поскольку белки одного типа имеют одинаковый по знаку заряд, то они отталкиваются, что способствует их растворимости. Соответственно в изоэлектрическом состоянии, когда суммарный заряд белковой молекулы равен нулю, а степень диссоциации минимальна, белок обладает низкой растворимостью, даже может скоагулировать.

Водосвязывающая способность характеризуется адсорбцией воды при участии гидрофильных остатков аминокислот, жиросвязывающая – адсорбцией жира за счёт гидрофобных остатков. В среднем на 1 г белка может связывать и удерживать на своей поверхности 2÷4 г воды или жира.

Жироэмульгирующая и пенообразующая способность белков широко используются при получении жировых эмульсий и пен, то есть гетерогенных систем вода-масло, вода-газ. Благодаря наличию в белковых молекулах гидрофильных и гидрофобных зон они взаимодействуют не только с водой, но и с маслом и воздухом и, выступая в качестве оболочки на границе раздела двух сред, способствуют их распределению друг в друге, то есть созданию устойчивых систем.

Читайте так же:  Соевый протеин плюсы и минусы

Гелеобразующие свойства белков характеризуются способностью их коллоидного раствора из свободного диспергированного состояния переходить в связанодисперсное с образованием систем, обладающих свойствами твёрдых тел.

Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибрилярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.

Значение белков и аминокислот в питании

Читайте также:

  1. C.3.2.3.2 Назначение
  2. C.5.4.2.1 Назначение
  3. C.7.4.2.1 Назначение
  4. C.7.5.2.2 Назначение
  5. D.1.3.1.3 Назначение
  6. D.2.3.1.3 Назначение
  7. E.1.2.2.1 Назначение
  8. E.2.2.2.1 Назначение
  9. F.13.4.2.1 Назначение
  10. F.2.2.2.1 Назначение
  11. F.5.3.2.1 Назначение
  12. F.6.2.2.1 Назначение

План

Ценность. Процессы гидратации и дегидратации.

Тема Функциональные свойства белков и их биологическая

Лекция №2

Технологические принципы производства кулинарной продукции

Основными принципами производства кулинарной продукции являются:

1. Принцип безопасности – производство продукции безопасной по микробиологическим и физико-химическим показателям.

2. Принцип взаимозаменяемости – замена одних продуктов другими в соответствии с нормами при условии, что качество блюда или изделия при этом не ухудшается.

3. Принцип совместимости – использование таких сочетаний продуктов, которые бы сочетались по вкусу, цвету и др. Этот принцип связан с принципом безопасности и взаимозаменяемости. Обусловлен индивидуальными особенностями, привычками и национальными вкусами.

4. Принцип сбалансированности– приготовление, разработка рецептур блюд, сбалансированных по содержанию основных пищевых веществ – белков, жиров, углеводов. Не существует продуктов, отвечающих формуле сбалансированного питания, поэтому задача технолога – оптимизация рецептур блюд, подбор соусов и гарниров, сочетающихся как по вкусовым характеристикам, так и по содержанию пищевых веществ (например: сочетание мяса и рыбы с овощными гарнирами, овощных блюд – со сметанными соусами и др.).

5. Принцип рационального использования сырья и отходов – наилучшее использование потребительских свойств сырья, внедрение малоотходной технологии (использование крупяных, овощных отваров для приготовления соусов и др.).

6. Принцип снижения потерь питательных веществ и массы готовой продукции – соблюдение режимов тепловой обработки (температуры, продолжительности нагрева), позволяющих наиболее полно сохранить витаминный и минеральный состав продуктов.

7. Принцип сокращения времени кулинарной обработки– использование вспомогательных способов (замачивания, рыхления, измельчения, увеличение поверхности контакта продукта с греющей средой и др.), но не в ущерб качеству и безопасности продуктов.

8. Принцип наилучшего использования оборудования и электроэнергии– использование современного оборудования, экономия электроэнергии путем своевременного отключения незагруженного оборудования.

«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.

2. Функциональные свойства белков.

3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.

4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции: гидратация, дегидратация.

Дата добавления: 2014-01-11 ; Просмотров: 484 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Значение аминокислот и белков

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

Видео (кликните для воспроизведения).

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

[3]

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

Читайте так же:  Какой протеин лучше для набора

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Методические указания к проведению лекционного занятия

Раздел 2.

Функционально-технологические свойства основных веществ пищевых продуктов и их изменение под влиянием кулинарной обработки

Тема № 2Функциональные свойства белков и их биологическая

Ценность. Процессы гидратации и дегидратации.

План:

1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.

2. Функциональные свойства белков.

3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.

4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции: гидратация, дегидратация.

«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

[2]

Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей.

Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).

Белки

(протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.

Аминокислоты

– полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.

По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:

– протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).

– протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)

По пространственному строению различают:

1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;

2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.

3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.

4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.

Дата добавления: 2017-03-12 ; просмотров: 723 | Нарушение авторских прав

Значение аминокислот и белков

Значение белков для организма имеет огромную роль. Белки выполняют множество жизненно важных функций в человеческом организме:

— служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других соединений;

— формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям;

— участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, витаминов и минеральных веществ.

Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи.

Для человека потребление животного белка биологически более ценно, чем растительного, поскольку содержащиеся в животном белке незаменимые аминокислоты легче перевариваются и растворяются человеческим организмом.

Белки поддерживают упругость кожи, отвечают за здоровье волос и ногтей. Эти соединения способствуют поддержанию тела в тонусе, так как в качестве расщепления они влияют на формирование мышц. Белки являются главным стимулятором метаболизма.

Недостаток белков ведет к нарушению ряда функций организма, в том числе функций печени, поджелудочной железы, тонкой кишки, нервной и эндокринной систем. Кроме того, наблюдаются нарушения кроветворения, обмена жиров и витаминов, развивается атрофия мышц. Ухудшается работоспособность человека, снижается его сопротивляемость к инфекциям.

Особенно неблагоприятно сказывается белковая недостаточность на растущем организме: замедляется его рост, нарушается образование костей, задерживается умственное развитие.

Избыток поступления белков оказывает также негативное воздействие на организм. При этом страдают сердечно-сосудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов.

Читайте так же:  Л карнитин 3600 как принимать

Потребность организма в белке зависит от ряда причин: с возрастом она снижается, но, при стрессовых ситуациях, независимо от возраста, потребность в белках значительно возрастает. Во время занятия спортом количество протеина должно быть увеличено.

Роль белков и аминокислот в питании

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от количества и соотношения в них аминокислот, в частности незаменимых (которые не могут синтезироваться в организме и поступают только с пищей).

Незаменимых аминокислот всего 8 (лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин), а для детского организма — 10 (еще аргинин и гистидин). Каждая из них играет определенную биологическую роль. Особо дефицитными являются лизин, метионин и триптофан. Потребность взрослого человека в лизине — 3—5 г в сутки; недостаток его в организме приводит к нарушению роста, кровообращения, кальцинации костей, к уменьшению содержания гемоглобина в крови. Метионин участвует в обмене жиров и фосфатидов, является наиболее сильным липотропным (предупреждающим ожирение печени) средством, участвует в обмене цианокобаламина (витамина В12) и фолиевой кислоты. Он необходим для нормальной деятельности надпочечников. Суточная потребность человека в метионине — 1 г. Триптофан способствует росту, образованию гемоглобина, сывороточных белков, участвует в процессе восстановления тканей. Потребность в нем организма составляет 1 г в сутки. Фенилаланин участвует в обеспечении функции щитовидной железы и надпочечников. Лейцин, изолейцин и треонин влияют на процессы роста. При недостатке лейцина уменьшается масса тела, возникают изменения в почках и щитовидной железе. Недостаток валина приводит к расстройству координации движений.

Гистидин входит в состав гемоглобина, его недостаток или избыток в организме ухудшает условнорефлекторную деятельность. Аргинин принимает участие в образовании мочевины — конечного продукта обмена белков.

Заменимые аминокислоты выполняют в организме разнообразные функции и играют не меньшую физиологическую роль, чем незаменимые. Так, например, глутаминовая кислота является единственной кислотой, поддерживающей дыхание клеток мозга.

Аминокислоты содержатся во всех продуктах растительного и животного происхождения, за исключением таких рафинированных продуктов, как сахар, крахмал, различные масла. Однако содержание и соотношение их в продуктах разное. Продукты животного происхождения — молоко, мясо, рыба, яйца — содержат незаменимые аминокислоты в наиболее благоприятных соотношениях. Белок молока особенно ценен тем, что в нем содержатся дефицитные аминокислоты — триптофан, лизин, метионин — в наилучшем соотношении. Тощее мясо содержит больше белков, чем жирное. Много белков и в таких продуктах растительного происхождения, как горох, фасоль, гречневая и перловая крупы, пшено, рис.

Содержание белков в основных пищевых продуктах, %

Продукт Содержание белков Продукт Содержание белков
Говядина 18,6-20 Хлеб белково-пшеничный 21,0
Свинина нежирная 14 Крупа манная 10,3
Мясо кролика 21,1 Крупа овсянная 11,0
Куры 18-20 Соя 34,9
Печень говяжья 17,4 Горох 20,5
Рыба 14-18 Фасоль 21,0
Творог жирный 14,0 Морковь 1,3
Творог нежирный 18,0 Свекла 1,7
Сыры (твердые) 19-31 Картофель 2,0
Молоко коровье 2,8 Яблоки, груши 0,4
Яйца 12,7 Смородина черная 1,0
Хлеб ржаной 6,0 Капуста белокочанная
Хлеб пшеничный 18,1 1,8

Скорость переваривания белков различных пищевых продуктов разная. Быстро перевариваются рыбные и молочные белки, несколько дольше — белки мяса и еще дольше — белки круп и хлеба. На скорость и полноту переваривания белков влияет кулинарная обработка продуктов. Варка пищи повышает усвояемость белков.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

Читайте так же:  Витамин д3 какой лучше

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

Видео (кликните для воспроизведения).

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Источники


  1. Лысов, П. К. Анатомия человека (с основами спортивной морфологии). Учебник. В 2 томах. Том 1 / П.К. Лысов, М.Р. Сапин. — М.: Academia, 2015. — 240 c.

  2. Жук, С.М. Кулинарная книга со счетчиком калорий / С.М. Жук. — М.: Астрель, 2011. — 596 c.

  3. Авдеева, Т. Г. Введение в детскую спортивную медицину / Т.Г. Авдеева, Л.В. Виноградова. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2009. — 98 c.
  4. Кожухова, Н.Н. Теория и методика физического воспитания и развития ребенка / Н.Н. Кожухова. — М.: Владос, 2008. — 700 c.
  5. Галли, Андреа Вкусные рецепты для стройности и настроения / Андреа Галли , Ольга Никишичева. — М.: Эксмо, 2013. — 192 c.
Значение аминокислот и белков
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here